The market of functional foods and beverages develops dynamically. Biological activities of many food components which occur naturally become an issue of many scientific and industrial interests. The structural and chemical changes occurring during the proteins processing lead to the release of bioactive peptides. Their multifunctional activity is based on their structure and other factors including e.g. hydrophobicity, charge, or microelements binding properties. This article focuses on peptides with other physiological and functional activities such as antithromobotic, antioxidative, antibacterial and antifungal, sensory, and improving those nutritional value of food.
PL
Rynek napojów i żywności funkcjonalnej rozwija się dynamicznie. Aktywność biologiczna wielu składników naturalnie występujących w żywności jest przedmiotem zainteresowania ośrodków naukowych i przemysłowych. Zmiany strukturalne i chemiczne zachodzące podczas produkcji żywności prowadzą do uwalniania bioaktywnych peptydów. Wielofunkcyjna aktywność peptydów wynika z ich struktury oraz innych czynników takich, jak hydrofobowość, ładunek, zdolność wiązania mikroelementów. W artykule skoncentrowano się na peptydach wykazujących aktywności fizjologiczne i funkcjonalne, np. przeciwkrzepliwą, antyoksydacyjną, antybakteryjną i przeciwgrzybiczą, poprawiającą właściwości sensoryczne oraz wartość odżywczą żywności.
Proteins play an important role in body functioning. They can also be a good source of peptides with different activities. Such peptides are defined as biologically active (bioactive peptides). Bioactive peptides interact with proper body receptors and such an effect can be beneficial or not. Biopeptides as components of food with desired features have become an interesting issue for scientific research. Many of bioactive peptides are found in milk and dairy products, plant, animal and microbial proteins. They function mainly as inhibitors of the angiotensin converting enzyme but there is a plenty of peptides derived from other sources that can even prevent chronic diseases. This paper focuses on peptides derived from different sources and their physiological role in the body as well as functional aspects of their application in food production. In this article we concentrate on the peptides exerting the following activities: affecting blood pressure, prolyl endopeptidase inhibitors, coeliac toxic, immunomodulating and opioid.
Według aktualnych poglądów każde białko oprócz swej podstawowej funkcji może pełnić funkcję prekursora biologicznie aktywnych peptydów. Bloaktywne motywy w łańcuchach białek są definiowane jako te fragmenty, które pozostają nieaktywne w sekwencjach swoich prekursorów, natomiast po uwolnieniu przez enzymy proteolityczne mogą oddziaływać na odpowiednie receptory oraz regulować funkcje fizjologiczne organizmu. Peptydy pochodzące z białek żywności mogą obniżać ciśnienie krwi, stymulować działanie układu odpornościowego, hamować proces agregacji płytek krwi oraz procesy utleniania, wykazywać aktywność oploidową, antybakteryjną, powierzchniową, wiązać jony metali, kształtować właściwości sensoryane. Bioaktywne peptydy polecane są jako składniki tzw. żywności funkcjonalnej. Na świecie obserwuje się wzrost zainteresowania tego typu żywnością. W artykule przedstawiono przykłady dostępnych komercyjnie produktów zawierających bloaktywne peptydy.
EN
According to the present state of our knowledge, each protein may play the role of a precursor of biologically active peptides, apart from Its basic functions. Bioactlve motifs in protein chains are defined as those fragments which remain inactive in sequences of their precursors, but are able to Interact with receptors or regulate physiological functions of the body when released by proteolytic enzymes. Peptides obtained from food proteins can reduce blood pressure, stimulate the Immunological system, inhibit the processes of throm bocyte aggregation and oxidation, reveal opioid, antibacterial, and surface activities, bind metal ions, and affect sensory properties. Bioactlve peptides are recommended as functional food components. Such food products are becoming more popular worldwide. In the article some commercially available products containing bioactlve peptides are presented.
Studies were carried out to identify and detect potentially toxic proteins of wheat. The gliadin fractions were subjected to chromatographic and spectroscopic analyses to develop the relevant discriminants. The spectral analysis showed that these proteins differ considerably in their tryptophan-to-tyrosine molar ratios. A standard curve was used. The gliadin fractions were identified by comparing the calculated values of the tryptophan-to-tyrosine molar ratio with the values obtained based on the amino acid sequence of wheat gliadins in the Swiss-Prot/TrEMBL database. Based on the retention times and second derivatives of UV spectra, the particular wheat gliadin fractions were classified as α/β or γ-gliadins.
PL
Celem badań była identyfikacja i wykrywanie potencjalnie toksycznych białek pszenicy. Badania obejmowały chromatograficzno-spektroskopową analizę frakcji prolaminowej białek pszenicy, w tym rozdział chromatograficzny (RP-HPLC) i opracowanie wyróżników chromatograficzno- spektralnych. Analiza spektralna chromatograficznie rozdzielonych frakcji gliadyn pszenicy wykazała, że są to białka różniące się znacznie stosunkiem molowym aminokwasów aromatycznych tryptofanu (Trp) do tyrozyny (Tyr). Do obliczania stosunku molowego Trp/Tyr wykorzystano drugie pochodne widm UV poszczególnych frakcji. Identyfikacji frakcji gliadynowych dokonano porównując obliczone wartości stosunku molowego tryptofanu do tyrozyny z wartościami otrzymanymi na podstawie sekwencji aminokwasowych gliadyn pszenicy dostępnych w bazie danych Swiss-Prot/TrEMBL. Na podstawie czasów retencji oraz drugich pochodnych widm UV sklasyfikowano poszczególne frakcje gliadyn pszenicy jako α/β- lub γ-gliadyny.
Milk proteins possess a wide range of nutritional and biological properties. They are used as a source of energy, amino acids, vitamins, and minerals which are needed for the growth and development of organisms. Milk proteins contain physiologically active peptides encrypted in the protein sequences. Peptides with biological activity are produced during gastrointestinal digestion or food processing and could play an important role in metabolic regulation and modulation. This suggests the potential use of biopeptides as nutraceuticals and ingredients of functional foods to promote health and reduce the risk of diseases. Milk-derived bioactive peptides were shown to have antihypertensive, antihrombotic, antimicrobial, antioxidative, opioid, mineral-binding properties and anticancer activities. In vitro and in vivo studies are currently being carried out to identify milk bioactive peptides as well as to study their bioavailability and molecular mechanisms of action. Milk as a traditional food product can serve as the example of a functional food and be relevant for health-promoting as well as health-preventing factors.
Według aktualnych poglądów każde białko oprócz swej podstawowej funkcji może pełnić funkcję prekursora biologicznie aktywnych peptydów. Bioaktywne motywy w łańcuchach białek są definiowane jako te fragmenty, które pozostają nieaktywne w sekwencjach swoich prekursorów, natomiast po uwolnieniu przez enzymy proteolityczne mogą oddziaływać na odpowiednie receptory oraz regulować funkcje fizjologiczne organizmu. Peptydy pochodzące z białek żywności mogą obniżać ciśnienie krwi, stymulować działanie układu odpornościowego, hamować proces agregacji płytek krwi oraz procesy utleniania, wykazywać aktywność opioidową, antybakteryjną, powierzchniową, wiązać jony metali, kształtować właściwości sensoryczne. Bioaktywne peptydy polecane są jako składniki tzw. żywności funkcjonalnej. Na świecie obserwuje się wzrost zainteresowania tego typu żywnością. W artykule przedstawiono przykłady dostępnych komercyjnie produktów zawierających bioaktywne peptydy.
EN
According to the present state of our knowledge, each protein may play the role of a precursor of biologically active peptides, apart from its basic functions. Bioactive motifs in protein chains are defined as those fragments which remain inactive in sequences of their precursors, but are able to interact with receptors or regulate physiological functions of the body when released by proteolytic enzymes. Peptides obtained from food proteins can reduce blood pressure, stimulate the immunological system, inhibit the processes of throm bocyte aggregation and oxidation, reveal opioid, antibacterial, and surface activities, bind metal ions, and affect sensory properties. Bioactive peptides are recommended as functional food components. Such food products are becoming more popular worldwide. In the article some commercially available products containing bioactive peptides are presented.
The presence of common epitopes among tropomyosins of invertebrates, including arthropods, e.g. edible ones, may help to explain the molecular basis of cross-reactivity between allergens. The work presented is the fi rst survey concerning global distribution of epitopes from Pen a 1.0102 in universal proteome. In the group of known tropomyosin epitopes, the fragment with the sequence ESKIVELEEEL was found in the sequence of channel catfish (Ictalurus punctatus) tropomyosin. To date, this is the fi rst result suggesting the presence of a complete sequential epitope interacting with IgE in vertebrate tropomyosin. Another fragment with the sequence VAALNRRIQL, a major part of the epitope, was found in 11 fi sh, 8 amphibians, 3 birds, 19 mammalians and 4 human tropomyosin sequences. Identical epitopes are common in sequences of invertebrate tropomyosins, including food and non-food allergens annotated in the Allergome database. The rare pentapeptide with the DEERM sequence occurs in proteins not sharing homology with tropomyosins. Pathogenic microorganisms are the most abundant category of organisms synthesizing such proteins.
Celem niniejszej pracy było opracowanie metody identyfikacji frakcji niskocząsteczkowych produktów hydrolizy bydlęcej kazeiny-β przez plazminę za pomocą wysokosprawnej chromatografii cieczowej z odwróconymi fazami (RP-HPLC) w połączeniu ze spektroskopią w nadfiolecie (UV). Bydlęcą kazeinę-β poddano hydrolizie przez plazminę. Supernatant pozostały po wytrąceniu nierozpuszczalnej frakcji hydrolizatu rozdzielono za pomocą ultrafiltracji na retentat zawierający polipeptydy i permeat zawierający peptydy o małej masie cząsteczkowej. Do identyfikacji frakcji permeatu wykorzystano parametry charakteryzujące ilościowo drugie i czwarte pochodne widm UV. Kształt pochodnych widm permeatu wskazywał na obecność niewielkich ilości tryptofanu, który nie został wykryty metodą spektrometrii mas. Wartości parametrów charakteryzujących pochodne widm UV niskocząsteczkowej frakcji hydrolizatu kazeiny-β różnią się w sposób istotny statystycznie (w granicach od p < 0,05 do p < 0,001) od analogicznych parametrów dla pochodnych widm pozostałych frakcji tego hydrolizatu oraz od pochodnych widm białka nie poddanego hydrolizie. Niskocząsteczkowa frakcja hydrolizatu kazeiny-β może być identyfikowana metodą spektroskopii UV.
EN
The objective of the present research study was to develop a method to identify low-molecular weight fraction of bovine β-casein hydrolysis products by plasmin using a reversed-phase high-performance liquid chromatography (RP-HPLC) method on-line with an ultraviolet (UV) spectroscopy method. The bovine β-casein was hydrolysed by the plasmin. The supernatant left over after the precipitation of hydrolysate was separated via ultra-filtration into a retentate containing polypeptides and a permeate containing low molecular weight peptides. To identify the fraction of permeate, those parameters were used, which quantitatively characterised the second and fourth derivatives of UV spectra. The shape of the permeate derivatives indicated the presence of low amounts of tryptophane, which was not detected when using a mass spectrometry method. The values of parameters characterising the derivatives of UV spectra of low-molecular weight fraction of β-casein hydrolysate differ significantly (from P < 0.05 to P < 0.001) from the analogous parameters determined in respect to the derivatives of spectra of other fractions of hydrolysate and from the derivatives of spectra of intact (non-hydrolyzed) protein. Using the UV spectroscopy method, it is possible to identify the low-molecular weight fraction of β-casein hydrolysate.
The concept of this study was based on the assumption that protein standards obtained using the same method may reveal heterogeneity explainable by changes in the disulphide bonding pattern. Two lots of bovine a-lactalbumin standard were subjected to reversed-phase high-performance liquid chromatography (RP-HPLC). One of them was homogenous. The other revealed the presence of two major fractions when non reduced. Neither RP-HPLC after protein reduction nor mass spectrometry showed differences between them. This indicates that one of the lots contained isomers with different locations of disulphide bonds. A comparison of RP-HPLC profiles obtained with and without reduction may be thus recommended as a tool for testing homogeneity of protein standards, especially those used in experiments involving denaturation.
PL
Wzorce białek izolowane tą samą metodą mogą wykazać heterogeniczność. Założono, że brak homogeniczności może być wyjaśniony występującymi różnicami w położeniu wiązań disiarczkowych. Dwie partie bydlęcej laktoalbuminy-a zostały poddane analizie przy pomocy wysokosprawnej chromatografii cieczowej z odwróconymi fazami (RP-HPLC). Jedna z partii była homogeniczna, a druga tworzyła dwie frakcje, jeśli przed analizą nie była zredukowana (rys. 1). Zarówno RP-HPLC jak i spektrometria mas nie wykazały różnicy między próbkami pochodzącymi z różnych partii, ale uprzednio zredukowanymi (rys. 1. i 2.). Wynik ten wskazuje, iż jedna z partii białka zawierała izomery różniące się położeniem wiązań disiarczkowych. Na podstawie niniejszego eksperymentu można polecić porównanie chromatogramów białka niezredukowanego oraz zredukowanego jako test służący badaniu homogeniczności wzorców białek. Test taki byłby szczególnie przydatny w przypadku próbek białek przeznaczonych do badań procesów denaturacji.
Niepożądane reakcje organizmu człowieka związane ze spożyciem żywności to nietolerancje pokarmowe lub alergie. Immunologiczna odpowiedź organizmu na składniki żywności jest wywoływana przez wiele czynników. Alergia objawia się w postaci wielu niespecyficznych reakcji. Epitopy białek, odpowiadające za oddziaływania z przeciwciałami dzielimy na liniowe (ciągłe fragmenty łańcucha białkowego) i konformacyjne (reszty aminokwasowe sąsiadujące w wyniku tworzenia struktury drugo- i trzeciorzędowej). Białka posiadające epitopy o podobnej budowie mogą wykazywać reakcje krzyżowe. Wśród alergii pokarmowych ważne miejsce zajmuje immunologiczna nadwrażliwość pokarmowa na białka ryb. Stabilność termiczna białek ryb powoduje, że zachowują one właściwości alergenne pomimo stosowanych procesów technologicznych. Molekularne aspekty identyfikacji i charakterystyki alergenów pokarmowych, w tym alergenów ryb, są podstawą ich wykorzystania w praktyce klinicznej. W niniejszej pracy scharakteryzowano immunologiczną nadwrażliwość pokarmową na przykładzie białek ryb, molekularne aspekty alergennych białek ryb oraz wybrane metody ich identyfikacji.
EN
Food allergy concerns about 1-10% of the population. Adverse reactions of human organism, associated with food consumption, include nonallergic food hypersensi-tivities and food allergy. Many factors cause the human organism immunological response to food ingredients. Epitopes can be divided into linear and conformational. Proteins that are structurally related epitopes may exhibit cross-reactions. Allergy is manifested as many nonspecific reactions, for example: associated with the secretion of IgE and not associated with this process. Abdominal pain, diarrhoea, nausea, rhinitis, dyspnoeic attacks, tightness of the chest, angioedema, rash, urticaria are the examples of the symptoms of food allergy. Many factors associated with the foods processing can change food proteins allergenicity. These processes are related to: preparation of raw materials (e.g. washing, storage, slicing); thermal processing (e.g. drying, heating, cooling, freezing); biochemical treatment (e.g. fermentations); isolation and purification of food ingredients (e.g. centrifugation, extraction, distillation); extended expiration date (e.g. by the addition of alcohol, salt, sugar). The allergy to fish take an important place among food allergies. The prevalence of fish allergy is lower for children (up to 2% of affected children) than adults (5%). The thermal stability of fish proteins causes that they retain the allergenic properties despite the use of technological processes. The use of hydrolysis with proteolytic enzymes may reduce the allergenicity of fish proteins. For fish High Pressure Steaming (HPS) are the most effective method to reduce the possibility of binding of IgE antibodies. Then some patients with immunological fish hypersensitivity can consume canned salmon and tuna. Molecular aspects of the identification and characterization of food allergens, including fish allergens, are the basis for their use in clinical practice. Isolation, purification and identification of fragments responsible for allergies are continuously modified and improved. Bioinformatics and new analytical methods are important tools used for identification of food allergens. Combination of these methods creates additional opportunities for the identification and detection of markers of allergenic proteins responsible for immunological food hypersensitivity. Understanding the mechanisms of allergic reactions and molecular characterization of allergens are important to their diagnosis, therapeutic and prophylactic treatment. In our study we characterized immunological food hypersensitivities exemplified by fish protein, molecular aspects of allergenic fish proteins and selected methods of their identification.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.