PL
 |
EN
Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 8

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  chymotrypsyna
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Proteinazy trzustkowe - zroznicowanie miedzygatunkowe i wynikajace z tego implikacje zywieniowe i biotechnologiczne
100%
Zelazko M. , Chrzanowska J. , Polanowski A.
Biotechnologia
|
2007
|
nr 1
107-120
2
Content available The effect of alpha-chymotrypsin inhibitor from Ascaris lumbricoides suum on chick embryos
100%
Blaszkowska J.
Wiadomości Parazytologiczne
|
1998
|
tom 44
|
nr 1
63-71
PL
It has been found that alpha-chymotrypsin inhibitor isolated from Ascaris lumbricoides suum acts embryotoxically on the Leghorn chicken embryo. An increase in embryo mortality with increasing dose of the inhibitor has been observed after its administration into the yolk sac on day 4, 8 or 13 of incubation. There is a linear interrelationship between the logarithm of the dose of alpha-chymotrypsin inhibitor and the mortality of chickens. The LD50 values for alpha-chymotrypsin inhibitor increased for injections performed at later stages of embryo development. A significant decrease of mean mass of chicks injected with alpha-chymotrypsin inhibitor in comparison with control groups was observed. There was a more frequent occurrence of developmental abnormalities and pathological changes in groups of hatched chicks which received the Ascaris inhibitor.
3
Inaktywacja roslinnych inhibitorow trypsyny i chymotrypsyny przez pepsyne
80%
Karwowska A. , Gacko M. , Guzowski A. , Krupkowska A. , Chojnacka-Zdrodowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2005
|
tom 38
|
nr Supl.
349-351
PL
Trawienie pepsyną ekstraktów nasion spożywanych przez człowieka powoduje obniżenie aktywności trypsyny i chymotrypsyny.
EN
Extracts from the seeds of broad bean, pumpkin, bean, pea, buckwheat, barley, corn, poppy, almond, peanut, hazel nut, common walnut, oat, millet, wheat, rice, sunflower, lentil, soya, and rye were acidified to pH 2.0 and subjected to pepsin activity. It led to the differentiated decrease in trypsin and chymotrypsin inhibitors occurring in these extracts.
4
Trawienie białek, wchłanianie aminokwasów
80%
Tyszka-Czochara M.
Dietetyka. Oficjalne Czasopismo Polskiego Towarzystwa Dietetyki
|
2007
|
tom 01
|
nr 1
5
Optymalizacja parametrow enzymatycznej hydrolizy bialek mleka
80%
Dzwolak W. , Ziajka S.
Przegląd Mleczarski
|
1999
|
nr 06
164-166
6
Wplyw inhibitora katepsyny D z lupin nasion wyki siewnej na aktywnosc enzymow proteolitycznych
60%
Roszkowska-Jakimiec W. , Krupkowska A. , Bielawska K. , Milewska E.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2008
|
tom 41
|
nr 3
262-264
7
Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na aktywnosc proteaz przewodu pokarmowego
60%
Gacko M. , Worowska A. , Roszkowska-Jakimiec W.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1996
|
tom 29
|
nr 1
71-77
PL
Określano wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnej na aktywność pepsynogenu, trypsynogenu i chymotrypsynogenu oraz aktywność pepsyny, trypsyny i chymotrypsyny.
EN
Influence of strong drinks containing different amounts of ethanol (beer, vine, vodka, brandy), of their distillates and postdistillation residues on activation of pepsinogen, trypsinogen and chymotrypsinogen and activity of pepsin, trypsin and chymotripsin was determined. Chemicals which inhibit activation of pepsinogen and trypsinogen, and reduce activity of the functioning enzymes were found in 12 of examined strong drinks. Influence of examined strong drinks on activity of chymotrypsinogen and chymotrypsin activity is very weak.
8
Content available Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides
60%
Dziuba J. , Minkiewicz P. , Puszka K. , Dabrowski S.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
1995
|
tom 04
|
nr 3
31-42
EN
Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
PL
Sekwencje aminokwasowe białek pochodzące z bazy danych SWISS-PROT analizowano za pomocą własnego programu komputerowego PROTEIN, wyszukującego w sekwencjach aminokwasowych białek odcinki identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz miejsca podatne na działanie enzymów proteolitycznych. Analizowano sekwencje białek pochodzących z jęczmienia, ryżu, sorga, owsa, soi, dyni, słonecznika oraz wyki. W białkach wymienionych roślin (oprócz wyki) występują sekwencje o potencjalnym działaniu przeciwnadciśnieniowym. Ponadto stwierdzono występowanie fragmentów o działaniu immunomodulacyjnym (dynia oraz słonecznik) a także przeciwkrzepliwym (wyka). Wszystkie znalezione bioaktywne sekwencje (poza jednym wyjątkiem - przeciwkrzepliwym tetra- peptydem z wyki, KRDS) były tripeptydami (EAE, FAP, IPP, LLY, LPP, LRP, LSP,LVL, VAP i VRP). Te bioaktywne peptydy mogą być uwalniane z badanych białek przez enzymy proteolityczne. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy białek przez proteinazę Str.th. (EC 3.4.24.4), endopeptydazę prolilową (EC 3.4.21.26) a także proteinazę K (EC 3.4.21.14). W uwalnianiu niektórych peptydów mogą uczestniczyć enzymy przewodu pokarmowego takie, jak chymotrypsyna (EC 3.4.21.1), trypsyna (EC 3.4.21.4), elastaza (EC 3.4.21.36) oraz pepsyna (EC 3.4.23.4) a także inne proteinazy, takie jak katepsyna В (EC 3.4.22.1) i D (EC 3.4.23.5), ficyna (EC 3.4.22.3) i bromelaina (EC 3.4.22.4)
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.