Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Ograniczanie wyników
Czasopisma help
Lata help
Autorzy help
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 32

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 2 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  gliadin
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 2 next fast forward last
EN
Studies were carried out to identify and detect potentially toxic proteins of wheat. The gliadin fractions were subjected to chromatographic and spectroscopic analyses to develop the relevant discriminants. The spectral analysis showed that these proteins differ considerably in their tryptophan-to-tyrosine molar ratios. A standard curve was used. The gliadin fractions were identified by comparing the calculated values of the tryptophan-to-tyrosine molar ratio with the values obtained based on the amino acid sequence of wheat gliadins in the Swiss-Prot/TrEMBL database. Based on the retention times and second derivatives of UV spectra, the particular wheat gliadin fractions were classified as α/β or γ-gliadins.
PL
Celem badań była identyfikacja i wykrywanie potencjalnie toksycznych białek pszenicy. Badania obejmowały chromatograficzno-spektroskopową analizę frakcji prolaminowej białek pszenicy, w tym rozdział chromatograficzny (RP-HPLC) i opracowanie wyróżników chromatograficzno- spektralnych. Analiza spektralna chromatograficznie rozdzielonych frakcji gliadyn pszenicy wykazała, że są to białka różniące się znacznie stosunkiem molowym aminokwasów aromatycznych tryptofanu (Trp) do tyrozyny (Tyr). Do obliczania stosunku molowego Trp/Tyr wykorzystano drugie pochodne widm UV poszczególnych frakcji. Identyfikacji frakcji gliadynowych dokonano porównując obliczone wartości stosunku molowego tryptofanu do tyrozyny z wartościami otrzymanymi na podstawie sekwencji aminokwasowych gliadyn pszenicy dostępnych w bazie danych Swiss-Prot/TrEMBL. Na podstawie czasów retencji oraz drugich pochodnych widm UV sklasyfikowano poszczególne frakcje gliadyn pszenicy jako α/β- lub γ-gliadyny.
PL
Podjęto próby zastosowania reakcji redukcji nadtlenku wodoru, katalizowanej przez peroksydazę chrzanową, podczas pomiaru stężenia gliadyny w próbkach otrzymanych dwiema metodami: w roztworze zawierającym 50% alkoholu etylowego (dla pośredniego testu ELISA na membranach nitrocelulozowych) oraz dimetylosulfotlenku (dla kompetycyjnego testu ELISA z matrycami poliakrylonitrylowymi). Omówiono prawidłowe przygotowanie próbek gliadyny, sposób jej immobilizacji na membranach i w matrycach oraz optymalizację warunków zastosowanej reakcji chemicznej. Miało to na celu opracowanie immunoczujnika gliadyny, który mógłby zastąpić tradycyjny test ELISA wymagający specjalistycznego sprzętu i wykwalifikowanego personelu.
EN
The aim of this work was to obtain gliadin specificity sensor, based on ELISA test scheme, which would utilise horseradish peroxidase catalysed hydrogen peroxide reduction, for pH shift as a function of the gliadin sample concentration. We received gliadin samples by two methods using 50% ethyl alcohol (for indirect ELISA test on nitrocellulose membranes) and dimethylsulfoxide (for competitive ELISA test on poliakrylonitryl matrices). The work was devoted to proper preparation of samples, their immobilisation on membranes or polymeric matrices and optimisation of applied chemical reaction. We tried to elaborate model of immunosensor enabling to measure gliadin concentration without the use of special equipment and trained staff.
EN
Flours of four common wheat and one spelt genotypes were treated with thioredoxin-h (TR-h) in the presence of NADPH and NADP-thiore- doxin reductase to reduce intramolecular disulphide bonds in monomeric sulphur-rich prolamins. Effects on the breadmaking properties (determined by micro-baking) and gliadin's immunoreactivity (measured by Sandwich ELISA) were observed. Loaf volumes and estimated crumb of bread from TR-h-modified flours did not differ significantly from values for non-modified flours. TR-h modification significantly decreased gliadin immunoreactivity in common wheat genotypes, but only slightly decreased the reaction for spelt. These results suggest that TR-h modification may partially mitigate wheat gliadin's allergenic properties through reduction of intramolecular disulfide bonds.
PL
Mąkę czterech rodów hodowlanych pszenicy zwyczajnej (Tr. aestivum sp. vulgare) oraz odmianę orkiszu Oberkummler Rotkorn (Tr. aestivum sp. spelta) poddano działaniu tioredoksyny-h (TR-h) w układzie z NADPH oraz reduktazą tioredoksyny celem uzyskania redukcji wewnątrzcząsteczkowych wiązań disulfidowych obecnych we frakcjach białek prolaminowych bogatych w siarkę. Obserwowano wpływ TR-h na właściwości wypiekowe mąki (określone na podstawie mikro wypieku laboratoryjnego) oraz immunoreaktywne (określone na podstawie testu Sandwich ELISA). Zarówno objętość jak i właściwości miękiszu bochenków chleba uzyskanych z mąki poddanej działaniu TR-h nie różniły się istotnie od wartości tych parametrów uzyskanych w przypadku materiałów nie poddanych modyfikacji (tab. 1). W wyniku modyfikacji przy użyciu TR-h zaobserwowano znaczne obniżenie właściwości immunoreaktywnych białek pszenicy zwyczajnej, a tylko nieznaczne zmiany wymienionych właściwości białek orkiszu. Na podstawie uzyskanych wyników wysunięto tezę o możliwości obniżania alergogennych właściwości gliadyn poddanych redukcji wewnątrzcząsteczkowych wiązań disulfidowych białek pszenicy zwyczajnej i orkiszu.
9
Content available remote Białka glutenu a alergenność mąki pszennej
67%
PL
W artykule opisane są, na podstawie najnowszej literatury, struktury gliadyn i glutenin, białek glutenu pszennego oraz różnice pomiędzy tymi frakcjami; zawarty jest również przegląd danych literaturowych na temat alergii na pszenicę, związanej z nieprawidłową reakcją na różne typy związków zawartych w ziarnie, przede wszystkim na cztery grupy białek: albuminy, globuliny, gliadyny i gluteniny. Alergia pokarmowa związana jest jednak prawie wyłącznie z nieprawidłowymi reakcjami wywoływanymi przez gluten.
EN
This paper presents structures of gliadins and glutenins, which are proteins of wheat gluten, and the differences between them on the basis of the most recent literature. The second part of this work contains a review of the literature data about allergy to wheat, which is connected to an incorrect reaction to different types of compounds contained in grain, especially for four groups of proteins: albumins, globulins, gliadins and glutenins. Food allergy is almost exclusively connected with adverse reactions induced by gluten.
EN
Extensive genetic variations of low-molecular-weight glutenin subunits (LMW-GS) and their coding genes were found in the wild diploid A- and D-genome donors of common wheat. In this study, we reported the isolation and characterization of 8 novel LMW-GS genes from Ae.longissima Schweinf. & Muschl., a species of the section Sitopsis of the genus Aegilops, which is closely related to the В genome of common wheat. Based on the N-terminal domain sequences, the 8 genes were divided into 3 groups. A consensus alignment of the extremely conserved domains with known gene groups and the subsequent cluster analysis showed that 2 out of the 3 groups of LMW-GS genes were closely related to those from the В genome, and the remaining was related to those from A and D genomes of wheat and Ae. tauschii. Using 3 sets of gene-group-specific primers, PCRs in diploid, tetraploid and hexaploid wheats and Ae. tauschii failed to obtain the expected products, indicating that the 3 groups of LMW-GS genes obtained in this study were new members of LMW-GS multi-gene famailies. These results suggested that the Sitopsis species of the genus Aegilops with novel gene variations could be used as valuable gene resources of LMW-GS. The 3 sets of group-specific primers could be utilized as molecular markers to investigate the introgression of novel alien LMW-GS genes from Ae. longissima into wheat.
PL
Oceniono różnice odmianowe pszenżyta ozimego (Dagro, Bolero, Ugo, Malno, Tewo, ród CZR103/85) metodą porównywania diagramów elektroforetycznych gliadyn. Udział procentowy poszczególnych podjednostek gliadyn posłużył do wyznaczenia schematu diagramu badanych odmian pszenżyta. W oparciu o polimorfizm białek gliadynowych określono względne indeksy odmienności dla par odmian. Wartości tego indeksu zawierały się w granicach od 20 do 70%. Znajomość takich wskaźników można wykorzystać do oceny stopnia zróżnicowania genetycznego między odmianami i sprawdzenia efektywności krzyżowania.
EN
Differences between cultivars were evaluated in winter triticale (Dagro, Bolero, Ugo, Malno, Tewo, strain CZR 103/85) by comparing electrophoretic diagrams of gliadins. Percentage shares of particular gliadin subunits were used to prepare a scheme of diagrams for the studied triticale cultivars. On the basis of this scheme the relative diversity index was calculated for each pair of the compared cultivars. The values ranged from 20% to 70%. The indices may be useful in evaluation of degree of genetic differentiation between cultivars and for testing the effectiveness of planned crosses.
EN
The immune response of wheat flour modified by the treatment with subtilisin under different conditions of temperature, incubation periods and the ratio of enzyme/wheat flour was investigated. Respective protein fractions, namely, albumins, globulins, gliadins and glutenins were obtained from the modified wheat flour on the basis of their diverse solubility. The particular wheat protein fractions were examined for the immune reaction by the use of an indirect non-competitive ELISA method. Commercially available antibodies, namely, monoclonal anti-human IgG and monoclonal anti-human IgE conjugates with alkaline phosphatase and human sera with elevated IgG as well as rabbit sera against QQQPP peptide were tested. The highest decrease in gliadins immunoreactivity was observed for wheat flour modified under following conditions: temperature 37°C, 18 h of incubation time and the enzyme/wheat flour ratio of 1:10 000.
first rewind previous Strona / 2 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.