PL
 |
EN
Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 9

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  food protein
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Motifs with potential physiological activity in food proteins - BIOPEP database
100%
Iwaniak A. , Dziuba B.
Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria
|
2009
|
tom 08
|
nr 3
59-85
EN
Proteins are the multifunctional food components affecting the living organ-isms. One of the proteins function is the impact on the body due to the presence of motifs that show specific physiological and biological activities. Due to the worldwide growth of demand for the food containing bioactive components, increasing attention has been paid recently to the use of bioactive peptides as physiologically active food ingredients. They are important elements of the prevention and treatment of various lifestyle diseases. In addition to its primary function and according to current knowledge, each protein may be a reserve source of peptides controlling the life processes of organisms. For this reason, in this work, application of a new, additional criterion for evaluating proteins as a potential source of biologically active peptides, contributes to a more comprehensive and objective definition of their biological value. A complementary part of such research is the strategy for evaluation of the food proteins as precursors of biologically active peptides which involves the database of proteins and bioactive peptides - BIOPEP (available on-line at: http://www.uwm.edu.pl/biochemia). The database contains information on 2123 peptides representing 48 types of bioactivities, their EC50 values and source of origin. Proteins (706 sequences) are considered as bioactive peptide precursors based on newly introduced criteria: the profile of potential biological activity, the frequency of bioactive fragments occurrence and potential biological protein activity. This original and unprecedented so far approach, started to be successfully and more widely applied by other authors. BIOPEP can be interfaced with global databases such as e.g. TrEMBL, SWISS-PROT, EROP and PepBank. Recently the BIOPEP database was enlarged with the data about allergenic proteins, including information about structure of their epitopes and molecular markers
PL
Białka to wielofunkcyjne składniki żywności, które oddziałują na żywe organizmy. Jedną z funkcji białek jest ich wpływ na organizm wynikający z obecności mo-tywów, które wykazują specyficzne funkcje fizjologiczne i biologiczne. Ze względu na rosnące zapotrzebowanie na produkty żywnościowe zawierające składniki bioaktywne, dużą uwagę zwraca się na zastosowanie bioaktywnych peptydów jako fizjologicznie aktywnych składników żywności, odgrywających ważną rolę w zapobieganiu i leczeniu różnych chorób wynikających ze stylu życia. Według aktualnego stanu wiedzy, poza swą podstawową funkcją, białka mogą być rezerwą peptydów kontrolujących procesy zachodzące w organizmach żywych. Dlatego zastosowanie nowego, dodatkowego kryterium oceny białek jako prekursorów bioaktywnych peptydów przyczynia się do kompleksowego oraz obiektywnego definiowania wartości biologicznej białka. Komplementarną częścią takich badań jest strategia oceny białek - prekursorów bioaktywnych peptydów opar-ta na wykorzystaniu bazy danych sekwencji białek i bioaktywnych peptydów BIOPEP (dostępnej pod adresem: http://www.uwm.edu.pl/biochemia). Baza zawiera informacje na temat 2123 peptydów reprezentujących 48 rodzajów aktywności biologicznych, wartości EC50 oraz źródła pochodzenia. Białka (706 sekwencji) są rozpatrywane jako prekursory bioaktywnych peptydów z wykorzystaniem nowo wprowadzonych kryteriów, tj.: profilu potencjalnej aktywności biologicznej, częstości występowania bioaktywnych fragmentów i potencjalnej aktywności biologicznej białka. To oryginalne i niespotykane dotychczas podejście, zaczyna być coraz częściej z powodzeniem stosowane przez innych autorów. BIOPEP może współdziałać z innymi światowymi bazami danych, np.: TrEMBL, SWISS-PROT, EROP i PepBank. Ponadto baza danych BIOPEP została powiększona o dane dotyczące białek alergennych wraz z informacjami na temat struktury ich epitopów oraz markerów molekularnych.
2
Physico-chemical characteristics of different genetic variants of bovine beta-casein, modified covalently by glucose, galactose and lactose
100%
Dziuba J. , Darewicz M. , Mioduszewska H.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
1998
|
tom 07
|
nr 2 Suppl.
3
Effect of non-enzymatic glycation on biological properties of morphiceptin
100%
Krawczuk S. , Kostyra E. , Kostyra H. , Fraczek J.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2000
|
tom 09/50
|
nr 1
EN
In the course of food proteins digestion, mid-molecular weight opioid peptides are generated. Their amine groups might undergo non-enzymatic glycation with glucose which is promoted by pH and temperature. The glycation conditions of morphiceptin (pH 7.8 and temp. 37°C) used in this experiment proved that non-enzymatic glycation of the peptides could take place in the digestive tract. The results obtained herein suggest that glycation decreases the contraction amplitude of isolated rabbit duodenum by 14.1% and changes the immunogenicity of morphiceptin (Tyr-Pro- Phe-Pro-NH2), probably due to a new epitope produced.
PL
Hydroliza enzymatyczna łańcucha polipeptydowego ß-kazeiny powoduje pojawianie się w świetle przewodu pokarmowego całego szeregu peptydów o działaniu analogicznym do morfiny. Peptydy te są odporne na działanie większości enzymów obecnych w jelicie ssaków. Przypisuje im się rolę hormonów wspierających, gdyż modyfikują perystaltykę jelita do rodzaju pokarmu. Najaktywniejszy spośród nich - morficeptyna (Tyr-Pro-Phe-Pro-NH2), został poddany badaniom mającym na celu sprawdzenie jego oddziaływań po modyfikacji, polegającej na zglikozylowaniu dostępnych grup aminowych. Wyniki uzyskane dowodzą że, glikacja powoduje zmniejszenie aktywności opioidowej o 14.1% w stosunku do peptydu niemodyfikowanego, oraz że stanowi ona źródło słabej stymulacji antygenowej organizmu.
4
Content available The occurrence of sequences identical with epitopes from the allergen pen a 1.0102 among food and non-food proteins
84%
Minkiewicz P. , Sokolowska J. , Darewicz M.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2015
|
tom 65
|
nr 1
EN
The presence of common epitopes among tropomyosins of invertebrates, including arthropods, e.g. edible ones, may help to explain the molecular basis of cross-reactivity between allergens. The work presented is the fi rst survey concerning global distribution of epitopes from Pen a 1.0102 in universal proteome. In the group of known tropomyosin epitopes, the fragment with the sequence ESKIVELEEEL was found in the sequence of channel catfish (Ictalurus punctatus) tropomyosin. To date, this is the fi rst result suggesting the presence of a complete sequential epitope interacting with IgE in vertebrate tropomyosin. Another fragment with the sequence VAALNRRIQL, a major part of the epitope, was found in 11 fi sh, 8 amphibians, 3 birds, 19 mammalians and 4 human tropomyosin sequences. Identical epitopes are common in sequences of invertebrate tropomyosins, including food and non-food allergens annotated in the Allergome database. The rare pentapeptide with the DEERM sequence occurs in proteins not sharing homology with tropomyosins. Pathogenic microorganisms are the most abundant category of organisms synthesizing such proteins.
5
Food allergy and the oral immunotherapy approach
84%
Cabrera C. M. , Urra J. M.
Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis
|
2015
|
tom 63
|
nr 1
6
Challenges and solutions in reference material development for quantification of food allergens
84%
Torok K. , Bugyi Z. , Hajas L. , Adonyi Z. , Tomoskozi S.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2011
|
tom 61
|
nr Suppl.1
7
Content available Application of the conductometric method for differentiation of proteins and peptides
84%
Mierzejewska D. , Marciniak-Darmochwal K. , Kostyra H. , Rudnicka B.
|
|
nr 1
EN
The aim of this work was to use the conductometry method for the differentiation of the chemically- and enzymatically-modified food proteins. The protein extracts of soybean, bean pea, maize and rice seeds, 3 varieties “Tonacja”, “Nawra” and “Sukces” of wheat, as well bovine serum albumin, pepsin trypsin and acid protein hydrolyzates were investigated. Additionally, proteins were glycated by glucose. It was found that differences of the electrolytic conductivity between native proteins and their hydrolyzates were statistically significant; the electrolytic conductivity of the water protein solutions was directly proportional to the concentration of protein. It was also proved that the concentration of glucose in the protein solution modified its electrolytic conductivity. Moreover, statistically significant differences were observed between native and glycated proteins. Finally, it was stated that the electrolytic conductivity can be a tool for the differentiation of the native and modified proteins.
PL
Celem pracy było zastosowanie konduktometrii do różnicowania chemicznie i enzymatycznie zmodyfikowanych białek żywności. Badano ekstrakty białek soi, grochu, fasoli, kukurydzy, ryżu i 3 odmian pszenicy, albuminę surowicy krwi wołowej oraz hydrolizaty kwasowe i enzymatyczne tych białek. Dodatkowo białka poddawano glikacji za pomocą glukozy. Stwierdzono statystycznie istotną różnice pomiędzy przewodnictwem elektrolitycznym hydrolizatów pepsynowych badanych ekstraktów. Wykazano, że przewodnictwo elektrolityczne wodnych roztworów białek jest proporcjonalne do ich stężenia. Dowiedziono, że obecność glukozy podczas enzymatycznej hydrolizy białek wpływa na ich przewodnictwo elektrolityczne, co sugeruje zachodzenie reakcji glikacji pomiędzy glukozą i wolnymi grupami aminowymi białek. Wykazano także statystycznie istotne różnice w przewodnictwie elektrolitycznym natywnych i zglikolizowanych białek.
8
Content available Biologically active peptides derived from food proteins
84%
Kostyra H. , Kostyra E.
|
|
nr 4
9
Opioid peptides derived from milk proteins
84%
Kostyra E. , Sienkiewicz-Szlapka E. , Jarmolowska B. , Krawczuk S. , Kostyra H.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2004
|
tom 13/54
|
nr Spec.Issue 1
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.