The chemical composition, solubility, and dispersity of milk powders obtained from milks with the 10% and 15% additions of whey and rennet coagulation time (RCT), heat and alcohol stability of the reconstituted milk were studied. The change in the proportion between casein and whey proteins in modified milk powders was found to increase the denaturation degree of ß Mactoglobulin. With an increase of the whey addition, the heat and alcohol stability decreased, and solubility index and dispersity of modified milk powders increased. The effect of whey addition on RCT of modified milk powders was different. The correlation (r=-0.99) was found between RCT and weight ratio of calcium to casein nitrogen.
PL
Zbadano podstawowy skład chemiczny proszku mlecznego i proszków modyfikowanych 10% i 15% dodatkiem serwatki podpuszczkowej. Dokonano analizy białek oznaczając w roztworach (9 g s.m./100 mL wody) badanych proszków Nog NPN, azot kazeiny i zdenaturowanych białek serwatkowych oraz skład frakcji białek nierozpuszczalnych i rozpuszczalnych przy pH 4.6 metodą elektroforezy SDS-PAGE w warunkach redukujących. Określono decydujące o możliwościach wykorzystania proszku takie właściwości funkcjonalne jak: rozpuszczalność, rozpraszalność, stabilność cieplną i alkoholową, czas koagulacji podpuszczkowej (RCT). Stwierdzono, że ze zmniejszaniem się udziału N białkowego w NHK proszków modyfikowanych istotnie (P<0.05) wzrastał udział zdenaturowanej 1g-ß w białku modyfikowanych proszków. Stosunek w/w zdenaturowanej 1g-ß do N kazeinowego wzrastał z 4.35 x 10-2 w proszku mlecznym odtłuszczonym do 8.66 x 102 i 10.98 x 10-2 w proszkach modyfikowanych 10% i 15% dodatkiem serwatki. Natomiast stosunek wagowy Ca do N białkowego zmniejszał się odpowiednio od 0.266 do 0.250 i 0.257 ze wzrostem dodatku serwatki. Ze wzrostem dodatku serwatki zmniejszała się stabilność cieplna i alkoholowa a wzrastał indeks rozpuszczalności i rozpraszalność modyfikowanych proszków mlecznych. Natomiast wpływ dodatku serwatki na RCT w proszkach modyfikowanych był zróżnicowany. Stwierdzono korelację (r=0.99) pomiędzy RCT a stosunkiem wagowym Ca do N kazeinowego.
Amino acid sequences of chicken (Gallus gallus) meat proteins: myosin, tropomyosin, troponin, collagen and connectin taken from SWISS-PROT and EMBL databases have been analysed using "PROTEIN" computer program searching for fragments identical to bioactive peptides and for bonds susceptible to the action of endopeptidases in protein chains. Chicken meat proteins contain fragments with antihypertensive (connectin), immunomodulating (myosin, tropomyosin, collagen), antithrombotic (collagen), antibacterial (collagen), embryotoxic (collagen) activity and also neuroactive (myosin, collagen, connectin) occurring in amino acid sequences with the frequency higher than that expected from the probability of appearance of given fragments in random amino acid sequences. There is a theoretical possibility of release of bioactive fragments from chicken meat proteins by endopeptidases. Such possibility especially occurs in the case of hydrolysis by proteinase K (EC 3.4.21.14). The frequency of occurrence of bioactive fragments may be applied for quantitative comparison of value of proteins as a source of bioactive peptides, although different affinity of bioactive fragments to their receptors and different susceptibility of proteins to proteolysis should be taken into consideration.
PL
Sekwencje aminokwasowe białek mięsa kurcząt (Gallus gallus): miozyny, tropomiozyny, troponiny, kolagenu i konektyny pochodzące z baz danych SWISS-PROT i E MB L były analizowane za pomocą programu komputerowego PROTEIN wyszukującego w łańcuchach białek fragmenty identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz wiązania podatne na działanie endopeptydaz. Białka mięsa kurcząt zawierają fragmenty o aktywności przeciwnadciśnieniowej (konektyna) (rys. 3), immunomodulacyjnej (miozyna, tropomiozyna, kolagen), przeciwkrzepliwej (kolagen), antybakteryjnej (kolagen), embriotoksycznej (kolagen) (rys. 2) oraz neuroaktywne (miozyna, kolagen, konektyna) (rys. 2, 3) występujące w sekwencjach aminokwasowych z częstością większą, niż przewidywana na podstawie prawdopodobieństwa pojawienia się danych fragmentów w przypadkowych sekwencjach aminokwasowych (rys. 1). Istnieje teoretyczna możliwość uwalniania bioaktywnych peptydów z białek mięsa kurcząt przez endopeptydazy. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy przez proteinazę K (EC 3.4.21.14) (rys. 2 i 3). Częstość występowania bioaktywnych fragmentów może służyć do ilościowego porównywania potencjalnej wartości białek jako źródła bioaktywnych peptydów, chociaż musi być uwzględnione także różne powinowactwo fragmentów do ich receptorów oraz różna podatność białek na proteolizę.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.