Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 5

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: stres swietlny

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Molekularny mechanizm fotoinhibicji

100%

Saczynska V.

Postępy Biologii Komórki

1993

tom 20

nr 1

45-65

Stres w zyciu roslin

67%

Szura A.

Działkowiec

2009

nr 07

60-61

Fizjologiczne reakcje roslin na niekorzystne czynniki srodowiska

67%

Starck Z. , Choluj D. , Niemyska B.

Rozprawy Naukowe i Monografie. Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie

1993

tom 177

116

Oddziaływanie abiotycznych czynników stresowych na fluorescencję chlorofilu w roślinach wybranych odmian jęczmienia Hordeum vulgare L.

67%

Kalaji M.

Rozprawy Naukowe i Monografie. Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie

2011

nr 378

Identyfikacja cDNA i charakterystyka genu OHP2 (One Helix Protein 2) Pharbitis nil Choisy

59%

Stawski K. , Dabrowska G. , Goc A.

Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych

2008

tom 524

Rodzina białek OHP (ang. One Helix Protein) roślin wyższych, jest jądrowo kodowaną grupą białek indukowanych stresem świetlnym, gromadzonych w błonach tylakoidów, spokrewnionych z rodziną białek wiążących chlorofil LHC (ang. LightHarvesting Complex). Przepisuje się im funkcje ochronną przed fotozniszczeniem. W celu lepszego poznania ewolucji i funkcji białek OHP wyizolowaliśmy cDNA genu OHP2 P. nil. Wykazuje ono wysoką homologię do genu OHP2 A. thaliana. PnOHP2 jest przypuszczalnie syntezowany jako peptyd długości 165 aminokwasów, którego N-końcowa część zawiera peptyd sygnałowy typowy dla białek transportowanych do chloroplastu (długości ok. 76 aminokwasów). C-końcowa część białka PnOHP2 posiada transmembranową domenę α-helikalną. Na podstawie sekwencji aminokwasowej genu PnOHP2 rozważamy funkcje tego białka w chloroplaście badanej rośliny.

The family of one helix protein (OHP) in higher plants is nuclear-encoded, light stress induced, located in thylakoid membranes and related to light-harvesting chlorophyll a/b-binding (LHC) proteins. A photoprotective function was proposed for OHPs. To learn more about the evolution and possible function of chloroplastic Ohp, we isolated cDNA encoding OHP2 P. nil. This cDNA encodes protein very closely related to OHP2 from A.thaliana. PnOHP2 is probably synthesized as a 165-amino acid precursor protein, containing an amino terminal transit peptide (approximately 76 amino acid long). C terminus of this protein contains a single transmembrane α-helix. Based on amino-acid sequence of PnOHP2 we discuss a possible role of that protein in chloroplast.