Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 9

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  papaina
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
EN
Response surface method and refined papain were used to examine the protein recovery from heads of broiler chickens. Optimum conditions for the proteolysis were determined by taking the amounts of dry matter, non-protein nitrogen and amino nitrogen in the hydrolysate as a measure of hydrolysis intensity. The composition, molecular weight distribution profile, sensory and functional properties, and microorganism count were assayed in the freeze-dried enzyme -inactivated hydrolysate produced under optimum conditions. It was found that an optimum proteolysis occurred at pH 4.5,55-65°C, water to raw material ratio 1:2, enzyme addition 2 g/kg and 6 h hydrolysis time. The hydrolysate contained 806 g total protein/kg, the nutritional value of which was limited by sulphurous amino acids (CS=70); it was pale yellow in colour, free of bitter taste, completely soluble in water but of poor emulsifying properties. The microbial contamination did not exceed the standards for protein preparations. From 1 kg of the raw material 96 g of dry product was obtained, which corresponded to a 54% nitrogen recovery.
PL
Podjęto próbę pozyskania białka z głów kurcząt brojlerów na cele spożywcze poprzez produkcję hydrolizatu z udziałem rafinowanej, rozpuszczalnej papainy. Zastosowano nowe podejście przy optymalizacji warunków procesu oparte na komputerowym wyznaczaniu powierzchni odpowiedzi. W charakterze mierników intensywności proteolizy zastosowano przyrosty suchej substancji, azotu niebiałkowego i aminowego w hydrolizatach (Rys. 1 i 2). Stwierdzono, że papaina hydrolizuje białko z optymalną wydajnością w pH 4.5 i temp. 55-65°C przy stosunku wody do surowca 1:2 i dodatku enzymu 2 g/kg oraz w czasie 6 h. W uzyskanym produkcie zbadano stopień zhydrolizowania białka metodą sączenia molekularnego (Rys. 3). Następnie po termicznym zinaktywowaniu enzymu hydrolizat liofilizowano. Zawierał on w 1 kg 806 g białka ogółem (N x 6,25), którego wartość odżywczą ograniczały aminokwasy siarkowe (CS=70) (Tab. 2). Produkt miał jasnożółty kolor, był wolny od gorzkiego smaku i był całkowicie rozpuszczalny w wodzie. Hydrolizat wykazywał relatywnie słabe powierzchniowe właściwości funkcjonalne. Zastosowane warunki hydrolizy i następująca po niej termiczna inaktywacja enzymu skutecznie eliminowały zanieczyszczenie bakteryjne do poziomu poniżej wymagań dla preparatów białkowych (Tab. 3). Z 1 kg surowca uzyskać można 96 g suchego produktu, co odpowiada 54%-owemu odzyskowi azotu.
EN
QDs-protein conjugates were prepared using papain as a binding molecule. Papain was attached to two different luminescent colloidal semiconductor quantum dots (QDs) via electrostatic self-assembling. Formation of bioconjugates was reflected in fluorescence resonance energy transfer (FRET) between QDs. Luminescence of the green-emitting QD was quenched, whereas emission of the yellow-emitting QD was enhanced. FRET efficiency and donor-acceptor distance were calculated. The influence of ionic strength, pH, and the presence of unlabeled mouse IgG on FRET of QD(G)-papain-QD(Y) bioconjugate has been studied.
PL
Otrzymano związki sprzężone QDs - białko stosując jako cząsteczkę wiążącą papainę. Papaina została połączona w wyniku elektrostatycznego samopołączenia z dwoma koloidalnymi, półprzewodnikowymi kropkami kwantowymi (QDs) o różnej luminescencji. Utworzenie biosprzężenia było sygnalizowane fluorescencyjnym, rezonansowym przeniesieniem energii (FRET) między QDs. Luminescencja QD(G) emitującej zielone światło była gaszona, podczas gdy luminescencja QD(y) emitującej żółte światło była wzmacniana. Obliczono wydajność procesu FRET oraz odległość między donorem i akceptorem. Zbadano wpływ siły jonowej, pH oraz obecności nie oznakowanego białka IgG myszy na FRET biosprzężenia QD(G) - papaina - QD(Y).
PL
W artykule opisano przypadek zawodowej astmy oskrzelowej, alergicznego nieżytu nosa i zapalenia spojówek wywołanych papainą u 50-letniej pakowaczki ziół i przypraw. W badaniu cytologicznym udokumentowano wzrost odsetka eozynofilów w indukowanej plwocinie i popłuczynach nosowych po swoistej próbie prowokacyjnej wziewnej i donosowej z tym enzymem. Zależną od immunoglobuliny E (IgE) nadwrażliwość pacjentki na papainę potwierdzono dodatnimi wynikami punktowych testów skórnych z roztworem tej proteazy. Wyżej wymienione próby prowokacyjne wykazały istotny związek między ekspozycją na papainę a reakcją alergiczną ze strony układu oddechowego. Ponadto swoista próba prowokacyjna donosowa wywołała wzmożoną reakcję ze strony spojówek i istotny wzrost odsetka eozynofilów we łzach mimo braku bezpośredniego kontaktu alergenu ze spojówkami. Med. Pr. 2016;67(1):109–112
EN
This report presents a case of occupational asthma, rhinitis and conjunctivitis to papain in a 50-year-old herbs and spices packer, with documented increased eosinophilia in induced sputum and in the nasal lavage fluids after a specific inhalation challenge test (SICT) and specific nasal challenge test (SNCT) with this enzyme. Immunoglobulin E-mediated (IgE) sensitization to papain was confirmed by positive results of a skin prick test with specific solution. Specific inhalation and nasal challenge tests demonstrated a direct and significant link between the exposure to this protease and the allergic response from the respiratory system. Additionally, the SNCT induced a severe reaction of the conjunctivae and a significant increase in the count of eosinophils in tears, despite the lack of direct contact of the allergen with the conjunctiva. Med Pr 2016;67(1):109–112
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.