Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

1

Autofagia - narzedzie przezycia czy smierci komorki nowotworowej

100%

Lamparska-Przybysz M. , Motyl T.

|

nr 1

13-22

2

Proteoliza w miesniach i w watrobie - podobienstwa i roznice

100%

Rosochacki S. , Juszczuk-Kubiak E. , Poloszynski J. , Butarewicz A. , Kowalik-Krupa A.

|

tom 62

9-22

3

Cystatyny pochodzenia roslinnego

84%

Gburek J. , Golab K.

|

tom 23

|

nr 3

385-398

4

Charakterystyka i znaczenie proteinaz cysteinowych w procesie nowotworzenia

84%

Młudzik P. , Mirowski M.

Folia Medica Lodziensia

|

2015

|

tom 42

|

nr 2

93-106

EN

Cysteine proteases also known as thiol or sulfhydryl proteases are enzymes responsible for catalyzing the hydrolysis of peptide bonds in proteins. They take part in many physiological and pathological processes. Their abnormal activity can lead to a number of disease states including tumor growth. They are involved in the process of carcinogenesis at multiple levels– they participate in the invasion, transformation, angiogenesis, apoptosis and metastasis. The best characterised cysteine proteases are the lysosomal cathepsins, that belong to the papain family. So far 11 cysteine cathepsins have been identified: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O and C. They take part in the activation of many proenzymes and prohormones, MHC–II–mediated antigen presentation, bone remodeling, reproduction and apoptosis. Research on the role of cysteine proteases in carcinogenesis showed elevated expression of mRNA or enzymatic activity of cathepsins in many human cancers, eg. breast, lung, brain, gastrointestinal tract, head and neck and melanoma. Cancer procoagulant also belongs to the group of cysteine proteases, however its structure and functions are still the subject of research for many scientists. Elevated levels of activity and concentrations of cancer procoagulant in the serum and tissues from patients with cancer disease compared to those observed in healthy people, provides the possibility of using this factor in the diagnosis of cancer. Many preclinical studies have shown that achieving a stop proliferation and reducing the metastatic potential of tumor cells is possible with the use of cysteine proteinases inhibitors. That gives great hope for the possibility of their application in anticancer therapy.

PL

Proteinazy cysteinowe, nazywane również proteinazami tiolowymi lub sulfhydrolowymi, to enzymy odpowiedzialne za katalizowanie reakcji hydrolizy wiązań peptydowych w białkach. Biorą udział w licznych procesach fizjologicznych oraz patologicznych. Ich nieprawidłowa aktywność może prowadzić do wielu stanów chorobowych, w tym rozwoju nowotworów. Zaangażowane są one w proces kancerogenezy na wielu poziomach – uczestniczą w inwazji, transformacji nowotworowej, angiogenenezie, apoptozie i powstawaniu przerzutów. Najlepiej scharakteryzowanymi proteinazami cysteinowymi są, należące do rodziny papainy, lizosomalne katepsyny. Dotychczas poznano 11 ludzkich katepsyn cysteinowych: B, L, H, S, K, F, V, X, W, O i C. Biorą one udział w aktywacji wielu proenzymów i prohormonów, pośredniczą w prezentacji antygenu MHC–II, przebudowie kości, procesie reprodukcji oraz apoptozie. Badania nad udziałem proteinaz cysteinowych w procesie kancerogenezy wykazały podwyższoną ekspresję mRNA lub aktywność enzymatyczną katepsyn w wielu ludzkich nowotworach np. raku piersi, płuc, mózgu, żołądkowo–jelitowym, głowy, szyi oraz czerniaku. Do grupy proteinaz cysteinowych należy również prokoagulant nowotworowy, którego struktura, jak i pełnione przez niego funkcje są wciąż przedmiotem badań wielu naukowców. Podwyższony poziom aktywności, jak i stężenia antygenu prokoagulanta nowotworowego w surowicy krwi osób z chorobą nowotworową oraz w pooperacyjnym materiale tkankowym w stosunku do wartości obserwowanych u ludzi zdrowych, świadczy o możliwości wykorzystania tego czynnika w diagnostyce onkologicznej. Liczne badania przedkliniczne dowiodły, że zatrzymanie proliferacji oraz obniżenie potencjału metastatycznego komórek nowotworowych jest prawdopodobne przy użyciu inhibitorów proteinaz cysteinowych. Daje to duże nadzieje na możliwość zastosowania ich w terapii przeciwnowotworowej.

5

Przemiany bialkowe i aminokwasowe u cielat w okresie neonatalnym. Cz. V. Wplyw transportu na poziom skladnikow i aktywnosc wybranych enzymow w surowicy krwi cielat

67%

Friedrich M.

|

tom 28

33-40

6

Wplyw stosowanych w praktyce warunkow wedzenia na zawartosc benzo[a]pirenu

67%

Mięso i Wędliny

|

1993

|

nr 1

18-21

7

Enzymy wystepujace w miesie i ich wrazliwosc na wysokie cisnienie

67%

Malinowska-Panczyk E. , Kolodziejska I.

Medycyna Weterynaryjna

|

2009

|

tom 65

|

nr 12

817-822

EN

Changes in the structure enzyme proteins occurring under high pressure can in some cases limit the usefulness of the high pressure technique in the preservation or mild processing of food. However, other changes can be advantageous in forming functional properties of food products. High pressure can affect the activity of proteolytic enzymes of meat by changing their conformation or releasing organelles from the cell and through the increase in concentration of activators or inhibitors in a reaction medium. Changes in enzyme activity, mainly of cathepsins and calpains, caused by high pressure affect the texture of meat. The final effect depends on many factors, primarily on the parameters of pressurization and the post mortem state of meat. The enzymes of coldwater fish are more sensitive to high pressure than their counterparts present in mammal meat or fish living in warm waters. The high pressure causing partial inactivation of oxydoreductases and lipolytic enzymes prevents the deterioration of the sensory quality of the product.

8

Proteoliza w miesniach po uboju zwierzat

67%

Rosochacki S. J.

Przegląd Hodowlany

|

1999

|

tom 67

|

nr 09

26-29

9

Nienaturalne aminokwasy jako strategia do otrzymywania substratów, inhibitorów i niskocząsteczkowych sond aktywności dla enzymów proteolitycznych

59%

Poręba M. , Kasperkiewicz-Wasilewska P. , Rut W. , Drąg M.

Wiadomości Chemiczne

|

2022

|

tom [Z] 76, 5-6

433--454

EN

Proteolytic enzymes are molecular scissors that are responsible for the amide bond breakdown in peptide and protein substrates. Over the years, the view on proteases has been considerably changed from non-specific digestive enzymes to sophisticated biocatalysts, which by performing limited proteolysis control virtually all biological processes. In order to better understand how proteases work and what are their biologically relevant target substrates, it is indispensable to determine their catalytic preferences. This knowledge can be further utilized to develop selective substrates, inhibitors and activity-based probes (ABPs) enabling the monitoring of proteases activity in various settings, from in vitro analysis on recombinant enzymes or cell lysates to ex vivo and in vivo imaging at the single cell level. Among many chemical-based approaches that have been developed and applied over the years, the Hybrid Combinatorial Substrate Library (HyCoSuL) technology has emerged as one of the most powerful one. HyCoSuL is a combinatorial peptide-based library of fluorogenic substrates, that comprise natural and unnatural amino acids, that can deeply explore the chemical space in proteases active site, providing a structural framework for the development of highly-selective chemical tools. In this review we present the most prominent examples of proteolytic enzymes that have been profiled with HyCoSuL approach yielding selective substrates, potent inhibitors, and very sensitive activity-based probes.

10

Hamowanie aktywnosci pepsyny i aktywnosci katepsyny D przez ekstrakty z nasion roslin spozywanych przez czlowieka

51%

Karwowska A. , Gacko M. , Worowska A.

|

2008

|

tom 41

|

nr 3

258-261

11

Wplyw inhibitora katepsyny D z lupin nasion wyki siewnej na aktywnosc enzymow proteolitycznych

51%

Roszkowska-Jakimiec W. , Krupkowska A. , Bielawska K. , Milewska E.

|

2008

|

tom 41

|

nr 3

262-264