Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

1

Solution Properties of Cu(II) Complex of a Moderately Hydrophobic Water-Soluble Porphyrin and Investigation of Its Interaction with Human Serum Albumin

100%

Bordbar A. , Elsami A. , Tangestaninejad S.

|

tom Vol. 77 / nr 3

283-293

EN

The association behavior of Cu(II) complex of 5,10,15,20-tetrakis(4-N-benzyl-pyridyl) porphyrin (Cu(II)TBzPyP) in aqueous solution at various ionic strength was studied by optical absorption and resonance light scattering (RLS) spectroscopies. The results show that Cu(II)TBzPyP exists as a monomer at low ionic strength and ill-defined aggregates at high ionic strength. The binding of the Cu(II)TBzPyP to human serum albumin (HSA) at 0.005Mphosphate buffer, pH 7.0 and 27_C has been also studied by optical absorption and RLS spectroscopies. The optical absorption spectral patterns of Cu(II)TBzPyP at various concentration of HSA represent two distinct stages in the process of interaction. The existence of an isosbestic point in first titration stage can be related to the equilibrium of free Cu(II)TBzPyP with that of Cu(II)TBzPyP:HSA complex. The aggregation of HSAmolecules around porphyrin has occurred in the second titration stage. The analysis of binding process by calculation on absorption data led us to estimate binding constant for formation of HSA:Cu(II)TBzPyP complex. The RLS spectra of Cu(II)TBzPyP at various concentration of HSA do not show any aggregation of Cu(II)TBzPyP in the presence of HSA, which certified the results of UV-Vis studies. The fluorescence emission of HSA chromophore was quenched due to the porphyrin binding. The process of quenching has been analyzed by Stern-Volmer equation. Hence the binding constant of Cu(II)TBzPyP to HSA has also been estimated as the Stern-Volmer quenching constant, which is in good agreement with the result of UV-Vis studies.

2

Colloidal quantum dots conjugated with human serum albumin : interactions and bioimaging properties

100%

Wojnarowska-Nowak R. , Polit J. , Zięba A. , Stolyarchuk I. D. , Nowak S. , Romerowicz-Misielak M. , Sheregii E. M.

Opto-Electronics Review

|

2017

|

tom Vol. 25, No. 2

137--147

EN

Quantum dots, due to their unique optical properties, constitute significant materials for many areas of nanotechnology and bionanotechnology. This work presents a review of researches dedicated to the interaction between quantum dots (QDs) with human serum albumin (HSA) and human cell culture as important for nanomedicine applications. The optical properties of bio-nanocomplexes formed by nanoparticles including colloidal QDs (e.g., CdTe, CdS, CdCoS) and albumin are displayed. The absorption spectra show that adding HSA to colloidal QDs leads to a gradual decrease of absorption and broadening of the exciton structure. The photoluminescence quenching results indicate that the quenching effect of QDs on HSA fluorescence depends on the size and temperature. The nature of quenching is rather static, resulting in forming QD-HSA complexes. The CdTe QD-HSA complexes show chemical stability in a PBS buffer. Furthermore, it is stable in cytoplasm and suitable for cell labeling, tracking, and other bioimaging applications.

3

Wiązanie ketoprofenu do białek osocza w stanach zapalnych

88%

Maciążek-Jurczyk M. , Szkudlarek-Haśnik A. , Siek D. , Chłosta M. , Faruga K. , Moskała W. , Sułkowska A.

Annales Academiae Medicae Silesiensis

|

2012

|

tom 66

|

nr 3

27-33

EN

AIM Serum albumin is negative acute – phaseprotein which decreases in infl ammation. The aim of the study was to determine plasma protein binding of ketoprofen in infl ammatory states. MAT ERIAL AND ME THODS Human serum albumin (HSA) was provided by MP Biomedicals TMInc, Aurora OH. Ketoprofen (KP) was purchased from MP Biomedicals TMInc, Eschwege, Germany. Fluorescent emission spectra were carried out with a Hitachi F-2500 spectrofl uorimeter and 1 cm x 1 cm x 4 cm quartz cells. Study of KP–HSA complex has been carried out on the basis of human serum albumin quenching fl uorescence technique at excitation wavelength 􀈜ex = 280 nm. The following systems has been analyzed: KP–HSA1, KP–HSA2, KP–HSA3 at constant concentrations of HSA (8 x 10- 6M, 4 x 10-6M, 1 x 10-6M) in the absence and presence of KP at the increasing concentration (1 x 10-5M÷1.8 x 10-4M). Plasma protein binding of ketoprofen has been evaluated on the basis of association Ka [M-1] and quenching constants KQ [M-1]. RE SULT S Ketoprofen (KP) exhibits high ability of quenching and binding. For the molar ratios of [KP]:[HSA]1, [KP]:[HSA]2 and [KP]:[HSA]3 respectively 0:1÷22.5:1, 0:1÷45:1, 0:1÷180:1 the formation of the complex has been observed. Scatchard curves showed two class of equivalent binding sites for KP. With the decrease of serum albumin concentrations, that occurs in infl ammatory state, the increase of binding parameters Ka [M-1] and KQ [M-1] in fi rst class of binding sites has been observed. Because quenching constants indicate the distance between the excited florophore and KP, their rise with a reduction of HSA concentration means that KP approaches to fluorophore(s) macromolecule. The formation of the complex whose stability was confi rmed by the increase of Ka was then proven. In the second class of values of Ka [M-1] and KQ [M-1] have not been changed probably due to the presence of 􀊌−􀊌 hydrophobic interactions which stabilize the KP–HSA complex. CONCLUSIONS The decrease of protein concentration in infl ammatory aff ects changes in the availability towards KP molecule. The growth of KP–HSA stability in the primary binding site (subdomain IIIA) can contribute to delayed action.

PL

CEL Albumina surowicy krwi jest ujemnym białkiem ostrej fazy. Jej stężenie maleje w odczynie zapalnym. Celem pracy było zbadanie wiązania ketoprofenu do białek osocza – albuminy surowicy krwi w stanach zapalnych. MATERIAŁ I METODY Do badań użyto albuminę surowicy krwi ludzkiej (HSA, MP Biomedicals TMInc, AuroraOH) oraz ketoprofen (KP, MP Biomedicals TMInc, Eschwege, Germany). Emisyjne widma fl uorescencji zarejestrowano na spektrofl uorymetrze Hitachi F-2500, stosując kwarcowe kuwety o pojemności 4 cm3 i wymiarach 1 cm x 1 cm x 4 cm. Analiza układu ketoprofen – albumina surowicy krwi ludzkiej (KP–HSA) została przeprowadzona za pomocą techniki wygaszania fl uorescencji albuminy surowicy krwi ludzkiej, przy wzbudzeniu promieniowaniem o długości fali 􀈜ex = 280 nm. Pomiarom poddano trzy układy KP–HSA1, KP–HSA2, KP–HSA3 o stałym stężeniu HSA (8 x 10-6M, 4 x 10-6M, 1 x 10-6M), bez i w obecności KP o stężeniu rosnącym (1 x 10-5M÷1.8 x 10-4M). Wiązanie ketoprofenu do albuminy surowicy krwi ludzkiej określono na podstawie stałych asocjacji Ka [M-1] i wygaszania KQ [M-1]. WYNIKI Ketoprofen (KP) wykazuje wysokie zdolności wygaszające i wiążące. Zarejestrowano tworzenie kompleksów z albuminą surowicy krwi (HSA), dla stosunków molowych [KP]:[HSA]1 0:1÷22.5:1, [KP]:[HSA]2 0:1÷45:1 oraz [KP]:[HSA]3 0:1÷180:1. Na podstawie przebiegu krzywych Scatcharda zaobserwowano występowanie dwóch równocennych klas miejsc wiążących w każdym z układów KP–HSA. Wraz z obniżeniem stężenia albuminy, co ma swoje odzwierciedlenie w stanach zapalnych, zarejestrowano wzrost stałych asocjacji Ka [M-1] i wygaszania KQ [M-1] w I klasie miejsca wiązania. Zjawisko to świadczy o zmniejszeniu odległości między cząsteczką ketoprofenu a wzbudzonym fluoroforem w makromolekule oraz wzroście stabilności utworzonego kompleksu KP–HSA w stanach zapalnych. Wartości wyznaczonych parametrów wiązania w II klasie nie uległy zmianie, prawdopodobnie ze względu na obecność oddziaływań hydrofobowych typu 􀊌−􀊌, które stabilizują kompleks. WNIOSKI Stężenie białka transportowego, które maleje w stanach zapalnych, wpływa na zmiany dostępności względem cząsteczki KP. Wzrost trwałości kompleksu KP–HSA w pierwotnym miejscu wiązania w subdomenie IIIA może przyczynić się do opóźnionego działania leku.

4

Zastosowanie hydrożeli z ludzkiej albuminy jako powłoki uszczelniające protezy naczyniowe

75%

Szulc A. , Walenko K. , Lewandowska-Szumieł M. , Ciach T.

Engineering of Biomaterials

|

2010

|

tom Vol. 13, no. 99-101

51--53

5

Application of molecular docking to study 6-Mercaptopurine-binding to human serum albumin

75%

Sochacka J. , Pawełczak B. , Sobczak A.

Annales Academiae Medicae Silesiensis

|

2011

|

tom 65

|

nr 3

41-48

EN

Albumina surowicy krwi ludzkiej pełni ważną rolę w transporcie i rozmieszczeniu w organizmie substancji endogennych i egzogennych, w tym również leków. Znajomość mechanizmu oddziaływania leków z albuminą może być pomocna w przewidywaniu potencjalnych interakcji z innymi lekami i substancjami chemicznymi na etapie wiązania z albuminą, zapewniając bezpieczną terapię, szczególnie w terapii wielolekowej. Symulacja tego oddziaływania metodą dokowania molekularnego pozwala na opisanie zależności między strukturą i aktywnością biologiczną i może być alternatywą lub uzupełnieniem badań in vitro. W pracy przedstawiono możliwość wykorzystania techniki dokowania molekularnego do oceny oddziaływania 6-Merkaptopuryny (6-MP), leku stosowanego w terapii przeciwnowotworowej i immunosupresyjnej, z albuminą surowicy krwi ludzkiej. Procedurę dokowania 6-MP do cząsteczki albuminy przeprowadzono za pomocą programu komputerowego Molegro Virtual Docker (MVD). Strukturę rentgenowską HSA opisaną kodem 1AO6 pobrano z bazy białek Protein Data Bank (PDB.org). Układ przestrzenny cząsteczki 6-MP o zminimalizowanej energii opracowano za pomocą programu CS Chem3D Ultra CambridgeSoft v.7.0.0. Cząsteczkę 6-MP, ze względu na fakt, że w roztworze wodnym o fi zjologicznym pH występuje w mieszaninie formy zdysocjowanej i niezdysocjowanej dokowano jednocześnie w obu formach. Uzyskane wyniki wskazują, że 6-MP może wiązać się do albuminy w co najmniej dwóch miejscach wiążących. W przypadku cząsteczki niezdysocjowanej oddziaływania wiążące mają charakter hydrofobowy, natomiast cząsteczka zdysocjowana oddziałuje z albuminą głównie poprzez wiązania wodorowe oraz oddziaływanie elektrostatyczne z dodatnio naładowaną resztą lizyny, które stabilizuje powstający kompleks.

PL

Human serum albumin (HSA) is a major protein component of blood plasma and due to its endogenous and exogenous ligand binding properties, plays an important role in the distribution and therapeutic eff ectiveness of drug. The studies of interaction of ligands with HSA by molecular docking are important from a theoretical viewpoint as they attempt to explain the relationship between the structure of ligand and the function of protein and also in terms of practical applications in medicine. In the work, the interaction of HSA with 6-Mercaptopurine (6-MP) used as anticancer and immunosuppressive drug was examined by molecular docking. The docking procedure was performed with the program Molegro Virtual Docker (MVD). The initial 6-MP conformation was energy-minimized using semiempirical (AM1) method implemented in CS Chem3D Ultra CambridgeSoft v.7.0.0 software and then imported to MVD. The X-ray structure of HSA (1AO6) was obtained from the Protein Data Bank (PDB). The potential binding sites (cavities) were identifi ed automatically using the cavities detection algorithm. The 6-MP molecules in solution at pH 7.4 occur as a mixture of neutral and anionic forms, therefore both forms of 6-MP were docked one at a time. Docking experiment uncovered at least two binding sites of 6-MP in HSA structure. It was found that in case of neutral form of 6-MP the binding force was mainly hydrophobic interaction, while the electrostatic interaction and hydrogen bond were involved in the binding process of anionic form of 6-MP.

6

Determination of proteins by resonance Rayleigh-scattering method with arcidine orange and surfactant

63%

Lu L. Y. , Zi Y. Q. , Cui L. H.

Chemia Analityczna

|

2008

|

tom Vol. 53, No. 4

583-595

EN

In an acidic medium, sodium dodecanesulfonate and acridine orange combine with human serum albumin (HSA) to form a macromolecular complex. This results in a significant enhancement of the resonance Rayleigh-scattering (RRS) intensity and a new strong peak at 397 nm, permitting highly sensitive determination of HSA. RRS intensity at 397 run is directly proportional to the concentration of HSA in the range 0-75 μg mL-1. A novel sensitive method for determination of HSA protein, based on the enhancement of RRS, has been developed. Detection limit was 0.12 μg mL-1. The method has been applied to determine protein in human serum and urine with satisfactory results.

PL

Dodekanosulfonian sodu i oranż akrydynowy związany z albuminą krwi ludzkiej (HSA) tworzą, w środowisku kwaśnym, kompleks wielkocząsteczkowy. Powoduje to znaczne zwiększenie intensywności rezonansowego rozproszenia Rayleigha (RRS) i pojawienie się nowego, silnego piku przy λ = 397 nm, który umożliwia oznaczanie HSA z wysoką czułością. Intensywność RRS przy 397 nm jest wprost proporcjonalna do stężenia HSA w zakresie 0-75 μg mL-1. Wykorzystując wzrost intensywności RRS opracowano nową, czułą metodę oznaczania białka HSA. Jego wykrywalność wynosi 0,12 &mug mL7-1. Opracowaną metodę zastosowano do oznaczania białek w surowicy ludzkiej i moczu uzyskując zadowalające wyniki.

7

Interaction of anesthetic supplement thiopental with human serum albumin

63%

Khan S. N. , Islam B. , Rajeswari M. R. , Usmani H. , Khan A. U.

Acta Biochimica Polonica

|

2008

|

tom 55

|

nr 2

399-409

EN

Thiopental (TPL) is a commonly used barbiturate anesthetic. Its binding with human serum albumin (HSA) was studied to explore the anesthetic-induced protein dysfunction. The basic binding interaction was studied by UV-absorption and fluorescence spectroscopy. An increase in the binding affinity (K) and in the number of binding sites (n) with the increasing albumin concentration was observed. The interaction was conformation-dependent and the highest for the F isomer of HSA, which implicates its slow elimination. The mode of binding was characterized using various thermodynamic parameters. Domain II of HSA was found to possess a high affinity binding site for TPL. The effect of micro-metal ions on the binding affinity was also investigated. The molecular distance, r, between donor (HSA) and acceptor (TPL) was estimated by fluorescence resonance energy transfer (FRET). Correlation between the stability of the TPL-N and TPL-F complexes and drug distribution is discussed. The structural changes in the protein investigated by circular dichroism (CD) and Fourier transform infrared (FT-IR) spectroscopy reflect perturbation of the albumin molecule and provide an explanation for the heterogeneity of action of this anesthetic.

8

Binding of harmane to human and bovine serum albumin: fluorescence and phosphorescence study

63%

Gałęcki K. , Despotović B. , Ioannidis A.-G. , Janani T. , Galloway C. , Nakamura Y. , Oluyinka G.

Biotechnology and Food Science

|

2012

|

tom Vol. 76, nr 1

3--12

EN

The binding of harmane with human serum albumin (HSA) and bovine serum albumin (BSA) were studied by fluorescence and phosphorescence spectroscopic methods. Quenching of fluorescence of serum albumins by harmane was found to be a static quenching process. The equilibrium constant (K) of complex formation was found to be equal to (5.16±0.28)x104 M-1 and (4.32±0.30)x104 M-1 for HSA and BSA, respectively. It was found that the interactions of harmane with HSA and BSA were also in the excited triplet state. The determined bimolecular constant or triplet state quenching (kqT)of the proteins studied by harmane was (1.15± 0.10)x107 M-1 s-1 and (2.88±0.22)x107 M-1 s-1 for HSA and BSA, respectively. Based on the similar value of K and kqT for HSA and BSA, a possible suggestion is that, most probably, the binding site of harmane is located in the drug site 1 in the subdomain IIa.

9

Albuminowe nośniki leków. Charakterystyka i zastosowanie

63%

Adamczyk O. , Wieczorek J. , Głąb M.

Inżynieria Materiałowa

|

2021

|

tom Vol. 42, nr 6

7--14

PL

Aplikacja nanotechnologii w medycynie stwarza ogromny potencjał zarówno w leczeniu nowotworów, jaki i innych chorób. Albuminowe nośniki leków ze względu na małą cytotoksyczność, wysoką biokompatybilność oraz liczne dostępne metody produkcji są znakomitym tego przykładem. Przegląd dostarcza informacji z zakresu rodzajów stosowanych nanostruktur albuminowych, sposobów modyfikacji ich powierzchni oraz ogólnej wiedzy na temat albuminy. Główną uwagę zwrócono na zastosowanie różnych nanostruktur albuminowych w medycynie, w szczególności w nowoczesnych terapiach nowotworowych oraz obrazowaniu medycznym. Ponadto zostały podane przykłady różnych nanosytemów albuminowych opisanych w literaturze.

EN

The application of nanotechnology in medicine creates great opportunities in the treatment of cancer as well as other diseases. Due to their low cytotoxicity, high biocompatibility and many available preparation methods, albumin drug carriers are an excellent example of that. This review provides information on the types of albumin nanostructures, the methods of surface modifications and general knowledge of albumin. The main attention has been paid to the application of albumin nanostructures in medicine, particularly in novel cancer treatments and medical imaging. Furthermore, examples of different albumin nanosystems described in literature reports have been provided.

10

Determination of protein in human serum by resonance light scattering method using methylene blue

63%

Liu B. , Lu L. , Wang M. , Zhang Y. , Huang Y. , Zi Y.

Chemia Analityczna

|

2009

|

tom Vol. 54, No. 5

975-987

EN

Binding reaction of methylene blue (MB) with human serum albumin (USA) in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS) was studied. It was found that at pH = 2.87 positively charged MB bound firstly to HSA via hydrogen and hydrophobic bonds to form MB—HSA aggregate. The aggregate contained many positive charges and attracted negatively charged SDS to form macromolecules, which induced a great enhancement of RLS intensity. RLS intensity was directly proportional to the concentration of HSA. This phenomenon was utilised in a new method for quantitative determination of HSA protein.

PL

Badano reakcję wiązania błękitu metylenowego (MB) z albuminą osocza (HSA) w obecności dodecylo-siarczanu sodu (SDS). Stwierdzono, że przy kwasowości środowiska pH 2,87 dodatnio naładowany MB może początkowo wiązać HSA przez wiązanie wodorowe i wiązanie hydrofobowe tworząc MB-HSA, który zawiera wiele dodatnich ładunków i może reagować z ujemnie naładowanymi jonami SDS. W wyniku tego następuje podwyższenie natężenia rezonansowego rozproszenia światła, które jest proporcjonalne do stężenia HSA. Na tej podstawie opracowano nową metodę ilościowego oznaczania białka.

11

A study on oxytetracycline-human serum albumin interaction based on flow-injection chemiluminescence analysis combined with ultrafiltration sampling

63%

Wang L.

Chemia Analityczna

|

2006

|

tom Vol. 51, No. 2

211-219

EN

Binding properties of oxytetracycline (OTC) and human serum albumin (HSA) have been studied in details. This investigation was based on flow injection che m i luminescence (FI-CL) analysis and ultrafiltration (UF) sampling technique. Chemiluminescence (CL) emission was observed during oxidation of OTC with KMnO4 in acidic medium in the presence of formaldehyde as a sensitizer. Coupled with flow injection technique, OTC can be determined in the range of 80x10-7-1,2x10-4mol L-1.Oxytetracycline and HSA weremixed in different molar ratios and incubated at 37š0.5°C. An ultrafiltration probe was introduced to the sample containing unbound drug and the concentration of this free drug was determined by the CL method. The obtained data were analysed applying the Scatchard plot. The binding constant (K) and the number of binding sites (n) were 3.19 x 104(mol L-1 and 1.10. respectively.

PL

Badano zdolność wiązania oksytetracykliny (OTC) przez albuminę osocza ludzkiego (HSA). Badania prowadzono metodą analizy wstrzykowej z detekcją chemiluminescencyjną (FI-CL). a próbki pobierano za pomocą ultrafiltracji. Chemiluminescencję obserwowano w trakcie utleniania OTC za pomocą KMnOsub>4 w obecności formaldehydu jako czynnika zwiększającego czułość reakcji. Metoda pozwala na oznaczanie OTC w zakresie stężeń: 80x10-7-1,2x10-4mol L-1. Oksytetracykline i HSA mieszano w różnych stosunkach molowych i utrzymywano w temperaturze 37š0.5°C. Sondę ultra filtracyjną wprowadzano do próbki zawierającej lek niezwiązany i stężenie tego leku oznaczano metodą CL. Dane analizowano stosując wykres Scatchard'a. Wyznaczono stałą wiązania (K): 3 x 104 (mol L-1 i liczbę miejsc wiązania (n): 1.10.

12

The anti-apoptotic activity of albumin for endothelium is inhibited by advanced glycation and products restricting intramolecular movement

63%

Zoellner H. , Siddiqui S. , Kelly E. , Medbury H.

Cellular and Molecular Biology Letters

|

2009

|

tom 14

|

nr 4

575-586

EN

Human serum albumin (HSA) inhibits endothelial apoptosis in a highly specific manner. CNBr fragmentation greatly increases the effectiveness of this activity, suggesting that this type of protection is mediated by a partially cryptic albumin domain which is transiently exposed by intramolecular movement. Advanced glycation end-product (AGE) formation in HSA greatly reduces its intra-molecular movement. This study aimed to determine if this inhibits the anti-apoptotic activity of HSA, and if such inactivation could be reversed by CNBr fragmentation. HSA-AGE was prepared by incubating HSA with glucose, and assessed using the fructosamine assay, mass spectrometry, SDS-PAGE and fluorometry. Low levels of AGE in the HSA had little effect upon its anti-apoptotic activity, but when the levels of AGE were high and the intra-molecular movement was reduced, endothelial cell survival was also found to be reduced to levels equivalent to those in cultures without HSA or serum (p > 0.001). Survival was restored by the inclusion of native HSA, despite the presence of HSA with high levels of AGE. Also, CNBr fragmentation of otherwise inactive HSA-AGE restored the anti-apoptotic activity for endothelium. Apoptosis was confirmed by DNA gel electrophoresis, transmission electron microscopy and fluorescence-activated cell sorting analysis, and there was no evidence for direct toxicity in the HSA-AGE preparations. The results are consistent with the proposed role of intra-molecular movement in exposing the anti-apoptotic domain in HSA for endothelium. The levels of AGE formation required to inhibit the anti-apoptotic activity of HSA exceeded those reported for diabetes. Nonetheless, the data from this study seems to be the first example of reduced protein function due to AGE-restricted intra-molecular movement.

13

Binding of harmane to human and bovine serum albumin: fluorescence and phosphorescence study

63%

Galecki K. , Despotovic B. , Galloway C. , Ioannidis A.-G. , Janani T. , Nakamura Y. , Oluyinka G.

Biotechnology and Food Science

|

2012

|

tom 76

|

nr 1

14

Molecular docking and binding interaction between psychedelic drugs and human serum albumin

51%

Khastar H. , Foroughi K. , Aghayan S. S. , Yarmohammadi M. , Jafarisani M.

BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology

|

2020

|

tom 101

|

nr 2

15

A spectroscopic study of binding of prostacycline and its derivatives to proteins

51%

Buko V. , Zavodnik I. , Artsukievich A. , Jeney A. , Lapis K.

Current Topics in Biophysics

|

1995

|

tom 19

|

nr 1

16

Gamijeonssibaekchulsan regulates mast cell-mediated anaphylactic reaction

51%

Moon P. D. , Shin H. Y. , Na H. J. , Jeong H. J. , Kim S. J. , Um J. Y. , Park R. K. , Kim H. M. , Hong S. H.

Acta Biochimica Polonica

|

2007

|

tom 54

|

nr 2

EN

Gamijeonssibaekchulsan (GJBS) is a typical Oriental medicine prescription which has been used in Korea for the treatment of allergic diseases and the development of physical strength. However, as yet there is no clear explanation of how GJBS affects the anaphylactic reaction and the immune function. In the present study murine models and MOLT-4 cells, a T cell line, were used to investigate these effects. Compound 48/80-induced systemic anaphylactic shock and ear swelling response were firstly analyzed. We also assayed histamine release and passive cutaneous anaphylaxis (PCA) in mice and cytokine productions in MOLT-4 cells. GJBS significantly inhibits compound 48/80-induced systemic anaphylactic shock and ear swelling response. GJBS also inhibits histamine release from rat peritoneal mast cells induced by compound 48/80. PCA activated by anti-dinitrophenyl immunoglobulin E is attenuated by GJBS. However, GJBS dose not affect the production of interferon-γ, interleukin (IL)-2, and IL-4 in MOLT-4 cells. These results indicate that GJBS has a potential regulatory effect on allergic reactions that are mediated by mast cells.