PL
 |
EN
Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 12

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  cross-reactivity
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Content available remote Definition of immunogenic carbohydrate epitopes.
100%
Paschinger K. , Fabini G. , Schuster D. , Rendić D. , Iain B.H Wilson
Acta Biochimica Polonica
|
2005
|
tom 52
|
nr 3
629-632
EN
Carbohydrates are known as sources of immunological cross-reactivity of allergenic significance. In celery and in cypress pollen, the major allergens Api g 5 and Cup a 1 are recognised by antisera raised against anti-horseradish peroxidase and by patients' IgE which apparently bind carbohydrate epitopes; mass spectrometric analysis of the tryptic peptides and of their N-glycans showed the presence of oligosaccharides carrying both xylose and core α1,3-fucose residues. Core α1,3-fucose residues are also a feature of invertebrates: genetic and biochemical studies on the fruitfly Drosophila melanogaster, the parasitic trematode Schistosoma mansoni and the nematode worm Caenorhabditis elegans indicate that these organisms possess core α1,3-fucosyltransferases. Various experiments have shown that fucosyltransferases from both fly and worm are responsible in vivo and in vitro for the synthesis of N-glycans which cross-react with anti-horseradish peroxidase; thus, we can consider these enzymes as useful tools in generating standard compounds for testing cross-reactive carbohydrate epitopes of allergenic interest.
2
Content available Panalergeny - źródło alergii pokarmowej
86%
Wawrzeńczyk A. , Napiórkowska- Baran K. , Wawrzeńczyk A. , Alska E. , Bartuzi Z.
Alergia Astma Immunologia - przegląd kliniczny
|
2019
|
tom 24
|
nr 4
164-169
EN
Panallergens are proteins commonly found in nature. Although they are present in unrelated organisms, they perform a similar function in them. Panallergens have highly conserved amino acid sequence regions and a similar three-dimensional structure, and thus meet the requirements for cross-recognition by IgE. Some of them are pathogenesis-releted proteins produced in plant tissues as a result of biotic and abiotic environmental stress. The article describes the most important panallergen families described so far
PL
Panalergeny to powszechnie występujące w przyrodzie białka. Pomimo, iż są one obecne w niespokrewnionych organizmach, to pełnią w nich podobną funkcję. Panalergeny w swojej budowie posiadają wysoce konserwatywne regiony sekwencji aminokwasów oraz podobną strukturę trójwymiarową, a zatem spełniają wymagania dotyczące wzajemnego, krzyżowego rozpoznawania przez IgE. Część z nich stanowi białka obronne, produkowane w tkankach roślinnych w wyniku działania biotycznego i abiotycznego stresu środowiskowego. W artykule scharakteryzowano opisane do tej pory najważniejsze rodziny panalergenów.
3
Content available Nadwrażliwość na cefalosporyny o dwóch różnych łańcuchach bocznych
72%
Rozłucka L. , Słota K. , Rogala B. , Glück J.
Alergia Astma Immunologia - przegląd kliniczny
|
2019
|
tom 24
|
nr 3
151-154
EN
Beta-lactam antibiotics are one of the most common causes of drug allergies. Hypersensitivity to cephalosporins may occur due to single cephalosporin, cephalosporins with identical side-chain structure or to the whole beta-lactam ring. Anaphylactic shock caused by cephalosporins is very rare. In this article, we present the case of a patient, in whom we confirmed hypersensitivity to two cephalosporins with different side-chain structure. The patient tolerated cephalosporins well in the past. Diagnostic extension excluded hypersensitivity to the beta-lactam ring and allowed us to select safe beta and non-beta-lactams. We also discussed drug hypersensitivity diagnostics, cross-reactivity and alternative treatment in patients with confirmed hypersensitivity.
PL
Antybiotyki beta-laktamowe stanowią jedną z najczęstszych przyczyn alergii na leki. W grupie cefalosporyn nadwrażliwość może dotyczyć zarówno pojedynczego antybiotyku, antybiotyków o identycznej budowie łańcucha bocznego, jak i całego pierścienia beta-laktamowego. Wstrząs anafilaktyczny spowodowany cefalosporynami jest zjawiskiem rzadkim. W artykule przedstawiamy przypadek pacjentki, początkowo tolerującej cefalosporyny, u której wykazano nadwrażliwość krzyżową na dwie cefalosporyny o różnej budowie łańcucha bocznego. Pogłębienie diagnostyki umożliwiło wykluczenie nadwrażliwości na pierścień beta-laktamowy oraz wytypowanie bezpiecznych antybiotyków beta i nie-beta-laktamowych. Omówiono diagnostykę nadwrażliwości na antybiotyki, występowanie reakcji krzyżowych oraz postępowanie w przypadku potwierdzenia nadwrażliwości.
4
The cross-reactivity of Shewanella fidelis lipopolysaccharide with anti-Proteus antibodies
72%
Kwinkowski M. , Grabowski S. , Konieczna I. , Nazarenko E. L. , Kaca W.
Polish Journal of Microbiology
|
2009
|
tom 58
|
nr 3
275-278
EN
The serological cross-reactivity between lipopolysaccharides (LPS) of S.fidelis KMM3582Τ and rabbit anti-O P. mirabilis antibodies was tested. Using ELISA and Western blot cross-reactivity between S.fidelis LPS and antisera against P. mirabilis O14, O3 LPSs was found. The observed cross-reaction may suggest that anti-E mirabilis S1959 (03) antibodies may bind to the internal part of S. fidelis O-polysaccharides. A weak interaction between S. fidelis LPS and antiserum against P. mirabilis O13 in Western blot suggests that the absolute configuration of non-sugar "AlaLys" component (Nε-[(S)-l-carboxyethyl]-Nα-(D-galacturonoyl)-L-lysine) may influence the affinity of antibodies for S. fidelis LPS.
5
Cross-recognition of Fagaceae pollen allergen by IgE raised against allergen of Cupressus arizonica pollen
72%
Mazzitelli A. , Caiola M. G.
Acta Biologica Cracoviensia. Series Botanica
|
2003
|
tom 45
|
nr 1
EN
This study investigated cross-reactivity between allergens of Cupressaceae and Fagaceae pollen. Human IgE raised against Cupressus arizonica pollen allergen was used to demonstrate the presence of related allergens on ultrathin sections of Fagaceae pollen (Quercus ilex, Castanea sativa, Fagus sylvatica). Tissue localization of the cross-reactive allergen was investigated by immunogold electron microscopy. TEM observations showed that IgE raised against C. arizonica allergen recognizes epitopes on Fagaceae pollen. The cross-reactive allergens can be found on the wall and in the cytoplasm.
6
Content available Peanut allergenicity and cross-reactivity with pea proteins in the in vivo model
58%
Szymkiewicz A. , Chudzik-Kozlowska J.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2013
|
tom 63
|
nr 1
EN
The aim of the study was to analyse the potential pea-peanut cross-reactivity using the mice BALB/c as a biological in vivo model in the research on immune response to peanut proteins (PnE). BALB/c mice were three-fold sensitised (on days 1, 7, and 21) by oral or intraperitoneal (IP) administration of PnE in 0.5 mg or 1 mg dose, with or without adjuvant – aluminum hydroxide gel (Alum). Serum immunoglobulins (IgE, IgG, IgG1 and IgG2a) and level of cytokines (IL-4, IL-10, IFN- γ), secreted by the isolated lymphocytes were examined. The highest increase in total IgE and peanut-specific IgG1 was noted in the group sensitised by IP administration of PnE in the presence of Alum. Lymphocytes from peanut-sensitised (with and without Alum) mice showed a significantly high level of IL-4 and this cytokine was secreted to a much higher extent as compared to IFN-γ. Stimulation of a culture of lymphocytes with pea proteins resulted in high IFN-γ secretion. A weak reaction of peanut-specific IgG1 present in mice serum with pea globulins (vicilin – PV and legumin – PL) can suggest that the cross-reactivity between peanut and pea proteins results from the presence of proteins other than 7S and 11S globulins. Due to the demonstrated low cross-reactivity between peanut proteins and pea globulins, the possibility of applying pea proteins in peanut-allergy immunotherapy may be suggested.
7
Content available Zastosowanie alergenów rekombinowanych w diagnostyce zawodowej alergii na lateks
58%
Nowakowska-Świrta E. , Wiszniewska M. , Walusiak-Skorupa J.
Medycyna Pracy
|
2015
|
tom 66
|
nr 1
85-97
EN
Over many years, allergy to natural rubber latex has been a major problem among health care workers (HCW). The diagnosis of occupational allergy requires methods of high diagnostic accuracy in view of certification implications (e.g., a sick worker quits a job). With the development of molecular methods, the frequency of application of recombinant allergens in the diagnostics of allergic diseases continues to increase. This paper reviews the applicability of laboratory tests which use recombinant allergens in the diagnostics of occupational allergy. The diagnosis of latex allergy is based on the presence of clinical symptoms linked with exposure to latex allergens, positive skin prick tests and detection of specific IgE antibodies to latex in serum. Moreover, in some cases specific challenge tests are conducted. The analysis of literature indicates that applying the panel of recombinant latex allergens in diagnostic tests, cross-reactivity can very likely be excluded and/or sensitization can be confirmed without the need for specific challenge tests, which in case of latex allergens carries a potential risk of generalized reactions. Med Pr 2015;66(1):85–97
PL
Od wielu lat alergia na lateks stanowi istotny problem wśród pracowników ochrony zdrowia. Rozpoznanie alergii zawodowej ze względu na implikacje orzecznicze (np. zrezygnowanie przez chorego z dotychczasowej pracy) wymaga zastosowania metod o wysokiej trafności diagnostycznej. Z tego powodu wraz z rozwojem metod inżynierii genetycznej coraz częściej podejmuje się próby wykorzystania w diagnostyce chorób alergicznych alergenów rekombinowanych. W niniejszej pracy omówiono przydatność badań laboratoryjnych wykorzystujących alergeny rekombinowane lateksu w diagnostyce alergii zawodowej. Alergię na lateks rozpoznaje się na podstawie obecności objawów klinicznych związanych z ekspozycją na alergeny lateksu, dodatnich wyników punktowych testów skórnych oraz obecności swoistych przeciwciał IgE dla lateksu w surowicy krwi. W niektórych przypadkach przeprowadza się także swoiste próby prowokacyjne. Z analizy dostępnego piśmiennictwa wynika, że stosując odpowiedni panel białek rekombinowanych lateksu w testach diagnostycznych, można z dużym prawdopodobieństwem wykluczyć reaktywność krzyżową i/lub potwierdzić uczulenie bez konieczności przeprowadzania swoistych testów prowokacyjnych, które w przypadku alergenów lateksu związane są z wysokim ryzykiem wystąpienia wstrząsu anafilaktycznego. Med. Pr. 2015;66(1):85–97
8
Content available Aeroallergens in clinical practice of allergy in India. An overview
58%
Singh A. B. , Kumar P.
Annals of Agricultural and Environmental Medicine
|
2003
|
tom 10
|
nr 2
9
Antigenic relationships between Aggregata octopiana and A. eberthi two parasites of cephalopods
58%
Rodriguez H. , Crespo C. , Soto M. , Arias C. , Iglesias R. , Garcia-Estevez M.
Acta Protozoologica
|
2003
|
tom 42
|
nr 3
10
Content available Antigenic relationship between four airborne palm pollen grains from Calcutta, India
58%
Chowdhury I. , Chakraborty P. , Gupta-Bhattacharya S. , Chanda S.
Annals of Agricultural and Environmental Medicine
|
1999
|
tom 06
|
nr 1
11
Content available Allergenicity of lupine proteins - a review
58%
Loza A. , Lampart-Szczapa E.
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
|
2008
|
tom 58
|
nr 3
EN
In Europe, the application of lupine seeds to produce food has increased significantly in recent years. Lupine (flour, seeds or dust) can induce different allergic responses. Consumption of lupine-fortified products may also provoke allergy syndromes. This article reviews the adverse reactions to lupine, after various contacts with this plant, including eating lupine products and seeds. It discusses cases which confirm properties of lupine protein as a primary allergen. It describes lupine protein cross-reactivity and the modifying effect of thermal processes on lupine protein.
12
Content available Characterisation of pollen allergens
58%
Puc M.
Annals of Agricultural and Environmental Medicine
|
2003
|
tom 10
|
nr 2
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.