Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 12

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  analiza bialek
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
PL
Nowoczesne metody ilościowe stosowane w analizie białek i aminokwasów powinny charakteryzować się prostotą, szybkim czasem oznaczeń, wysoką czułością, powtarzalnością, a zarazem możliwie niskim kosztem analiz. W artykule przedstawiono przegląd literatury dotyczącej metod powszechnie stosowanych w oznaczaniu białek i aminokwasów w produktach spożywczych i suplementach diety. Zestawiono techniki oparte na pomiarze atomów azotu (metoda Kjeldahla, metoda Dumasa) oraz na spektrofotometrii wykorzystującej specyficzne własności białek. Szczególną uwagę zwrócono na nowoczesne systemy oparte na spektroskopii w podczerwieni. Przedstawiono również metody analizy składu aminokwasowego próbek złożonych, obejmujących zarówno oznaczanie aminokwasów w stanie wolnym, jak i wchodzących w skład białek lub peptydów.
EN
The modem quantitative methods used in the analysis of proteins and amino acids should be characterized by simplicity, a quick analysis time, high sensitivity, repeatability and at the same time as low as possible cost of analysis. This article provides an overview of the literature on the methods commonly employed in the determination of proteins and amino acids in foods and diet supplements. The paper contains a list of techniques based on both the measurement of nitrogen atoms (Kjeldahl method, Dumas method) and on spectrophotometry, utilizing specific properties of proteins. Particular attention was paid to modern systems based on IR spectroscopy. This article also presents the methods for amino acid composition in complex samples, which include the determination of amino acids in a free state as well as those ones found in the molecules of proteins or peptides.
PL
W ciągu ostatniej dekady nastąpił i gwałtowny rozwój nowoczesnych, i zaawansowanych technik spektrometrii mas i narzędzi bioinformatycznych, dzięki którym peptydomika wyewoluowała z proteomiki jako nowa dziedzina wiedzy, zajmująca się nie tylko analizą białek, ale przede wszystkim pojedynczych peptydów w złożonych próbach biologicznych. Zaletą peptydomiki, opartej na technikach spektrometrii mas, jest możliwość różnicowania nie i tylko pomiędzy gatunkami, ale również pomiędzy tkankami czy białkami w obrębie tego samego gatunku. Obecnie badania peptydomiczne prowadzi się m.in. w celu identyfikacji unikalnych markerów peptydowych mających zastosowanie w analizie autentyczności, inaczej mówiąc w wykrywaniu zafałszowań i uwierzytelnianiu przetworzonych produktów mięsnych. W artykule omówiono zasady, definicje i przedstawiono metody analityczne stosowane w peptydomice, a także jej możliwości w zakresie wykrywania zafałszowań produktów mięsnych na podstawie markerów peptydowych pochodzących z białek mięsa.
EN
In the last decade there has been rapid development of modern, advanced mass spectrometry technigues and bioinformatics tools. Owing to them, peptidomics has evolved from proteomics as a new branch of science. It focuses not only on the analysis of proteins but also and above all, on the analysis of individual peptides in complex biological samples. An advantage of peptidomics based on mass spectrometry technigues is the possibility to distinguish not only between species but also between tissues and proteins within the same species. At present, the peptidomic studies are conducted in order to identify unigue peptide markers in authenticity analysis, or in other words, to detect adulterations and to authenticate processed meat products. The article discusses the rules and definitions and presents analytical methods applied in peptidomics. It also discusses the potential of peptidomics to detect adulterations in meat products based on peptide markers derived from meat proteins.
EN
Computer analysis was used to evaluate the values of selected fish protein sequences as sources of biologically-active peptides. Two databases were used to analyze eight fish protein sequences: UniProt and BIOPEP. The main criterion of protein value applied was the profile of the potential biological activity of a protein. Bioinformatic analysis showed that all fish protein sequences were potential sources of bioactive peptides. The largest number of peptides detected among the analyzed fish proteins indicated an ACE inhibitory effect, which is the ability to reduce blood pressure. The best potential source of bioactive peptides was b-actin from European perch (Perea fluviatilis), while the smallest number of bioactive peptides were detected in a fragment of b-actin from freshwater whitefish (Coregonus lavaretus).
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.