Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

1 Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement

1 2000

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: N-acetyl-L-tyrosine

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Enzymatyczna synteza estru etylowego N-acetylo-L-tyrozyny w organicznych mediach

100%

Glowacka A. , Antczak T. , Kolucka K. , Trzmiel T.

Żywność Nauka Technologia Jakość. Suplement

2000

tom 07

nr 3

96-104

Badano estryfikację N-acetylo-L-tyrozyny katalizowaną przez natywną oraz immobilizowaną na szkle alkalostabiloną proteinazę szczepu B.alcalophilus PB92 w środowisku etanolu. Zaobserwowano, że natywna proteinaza katalizowała syntezę estru etylowego N-Ac-L-Tyr (ATEE) w środowisku zawierającym 6% wody, z prędkością początkową 2,5·10-2 µmol·min-1. Natomiast immobilizowana proteinaza wykazywała wyższą aktywność i stabilność w porównaniu z jej natywną formą. Badano również aktywność katalityczną natywnej proteinazy w układach kosolwentów (stężenie wody 6%) : etanol - aceton// - acetonitryl// -DMF w stosunku 1:1 (v/v). Nie zaobserwowano syntezy ATEE w obecności acetonu i DMF-u.

The esterifícation of N-acetyl-L-tyrosine catalysed by native and immobilized on porous glass high- alkaline proteinase from B. alcalophilus PB92 in ethanol was studied. It was observed that native proteinase catalysed synthesis of N-Ac-L-Tyr ethyl ester (ATEE) in environment of 6% water concentration with initial rate 2.5·10-2 µmol·min-1. However immobilized proteinase showed higher activity and stability comparing with her native form. Catalytic activity in cosolvent systems (water concentration 6%) : etha- nol-acetone// -acetonitrile// -DMF 1:1 (v/v) was also investigated. Synthesis of ATEE in the presence of acetone and acetonitrile wasn't observed.