Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Ograniczanie wyników
Czasopisma help
Lata help
Autorzy help
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 99

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 5 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 5 next fast forward last
18
63%
EN
The influence of lysozyme on the rennet coagulatiom of casein, dispersed in various solutions, was investigated. The structure of coagulate precipitated from milk by lysozyme and the structure of lysozyme-rennet coagulate were determined by electron microscopy. The conducted experiments showed that lysozyme reduced the time of rennet coagulation proportionally to the amount added. Microscopic observations demonstrated a similarity of the structure of lysozyme coagulate and acid coagulate. The above results allow to draw the conclusion that the effect of lysozyme on casein is connected with a change in the electrokinetic potential of casein micelles in milk.
PL
W pracy prześledzono wpływ dodatku lizozymu (0,5; 1,0 i 2,0 mg/cm³) na czas koagulacji podpuszczkowej kazeiny. Badania te przeprowadzono na świeżym mleku odtłuszczonym, roztworze kazeiny w dializacie mleka i sztucznym serum mleka, a także zawiesinie miceli kazeinowych w dializacie oraz sztucznym roztworze soli mleka. Stwierdzono, że we wszystkich układach doświadczenia, lizozym skracał czas podpuszczkowej koagulacji kazeiny proporcjonalnie do jego dodatku (tab. 1). Nie zaobserwowano praktycznie żadnych różnic w podatności próbek kazeiny na działanie podpuszczki w zależności od czasu ich wstępnej inkubacji z lizozymem (tab. 2). W dalszej części pracy określono strukturę koagulatu wytrąconego z mleka przez lizozym (12 mg/cm³), a także koagulatu ·podpuszczkowego mleka traktowanego lizozymem (2 mg/cm³). W celu porównania określono strukturę skrzepu podpuszczkowego i kwasowego mleka. Obserwacji koagulatów dokonano przy zastosowaniu mikroskopu elektronowego transmisyjnego (TEM) Tesla BS-500 oraz za pomocą mikroskopu elektronowego skaningowego (SEM) JEOL-JSM S1 (przy napięciu roboczym 10 MEV). Analiza uzyskanych elektrogramów wykazała podobieństwo struktury koagulatu lizozymowego i kwasowego (zdjęcia 2, 4, 6, 8). Oba rodzaje skrzepów charakteryzowały się wysokim (w porównaniu z koagulatem podpuszczkowym) stopniem zaglomerowania cząsteczek kazeiny oraz jej łańcuchów. Większa aglomeracja kazeiny w skrzepie kwasowym związana jest prawdopodobnie z szybką i niemal całkowitą neutralizacją ładunków powierzchniowych miceli. Podobny stopień aglomeracji miceli kazeinowych w koagulacie kwasowym i lizozymowym wynikać może ze zbliżonego mechanizmu tworzenia się obu rodzajów skrzepu. Wykazany w pracy wpływ lizozymu na koagulację podpuszczkową, możliwość wytrącania kazeiny z mleka przez ten enzym oraz podobieństwo struktury koagulatu lizozymowego i koagulalu kwasowego kazeiny mleka krowiego pozwalają przypuszczać, że oddziaływanie lizozymu na kazeinę łączy się z częściową redukcją potencjału elektrokinetycznego miceli kazeinowych. Zmiany te mogą wywierać pewien wpływ na procesy trawienia białek mleka, co może mieć istotne znaczenie praktyczne przy zastosowaniu lizozymu w humanizacji mleka krowiego.
first rewind previous Strona / 5 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.