Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: protein fractions

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Skład frakcyjny białka ricott dostępnych na polskim rynku

Siemianowski K., Mickiewicz D.

Zeszyty Naukowe Akademii Morskiej w Gdyni

2018

nr 104

36--44

Celem badań była analiza składu frakcyjnego białka ricott dostępnych na polskim rynku. Materiał badawczy stanowiły ricotty niedojrzewające pochodzące od sześciu producentów, zakupione w handlu detalicznym na terenie Olsztyna. W badanych produktach oznaczono zawartość wody i białka ogółem oraz dokonano rozdziału białek i określono udział frakcji białkowych w całości zidentyfikowanych białek. Badane ricotty zawierały od 70,76 do 80,77% wody oraz od 7,78 do 9,12% białka ogółem. W analizowanych produktach stwierdzono obecność kazein oraz białek serwatkowych: α-laktoalbuminy, β-laktoglobuliny, immunoglobulin, albuminy serum i laktoferyny. Wykazano, że w składzie białkowym badanych ricott dominowały białka serwatkowe, a ich udział w całości zidentyfikowanych białek kształtował się od 62,70 do 95,60%.

The aim of this study was to analyze the protein fractions of ricotta available on the Polish market. The experimental material comprised fresh (unripened) ricotta supplied by six manufacturers, purchased in retail in the city of Olsztyn. Ricotta samples were assayed for the content of water and total protein. The proteins contained in the analyzed products were separated, and the percentages of the identified protein fractions were determined. The water content of ricotta ranged from 70.76 to 80.77%, and total protein content ranged from 7.78 to 9.12%. Caseins and whey proteins, including α-lactalbumin, β-lactoglobulin, immunoglobulins, serum albumin and lactoferrin, were identified in the analyzed products. Whey proteins were the predominant protein fraction in ricotta, and their total percentage share of the identified proteins ranged from 62.70 to 95.60%.

Rejestracja i ocena ilościowa niestabilnych białek surowicy krwi

Roterman-Konieczna I., Konieczny L., Rybarska J., Piwowar P.

Pomiary Automatyka Kontrola

2012

R. 58, nr 4

379-382

Niektóre liotropowe układy ciekłokrystaliczne tworzące taśmowe układy micelarne mają zdolność tworzenia kompleksów z białkami pod warunkiem możliwości penetracji do wnętrza bryły białkowej. Możliwość taką stwarzają białka o niestabilnej strukturze w tym głównie białka patologiczne a także część białek należących do białek ostrej fazy. Modyfikacja ładunku białka w wyniku kompleksowania może być ujawniona w rozdziale elektroforetycznym. Dwukierunkowy rozdział elektroforetyczny z dodatkiem liganda supramolekularnego w drugim prostopadłym kierunku rozdziału pozwala na ujawnienie i izolację kompleksów z ciekłokrystalicznym ligandem. Otwiera to istotne możliwości diagnostyczne. Oczekiwane jest opracowanie numerycznej techniki ilościowej oceny proporcji ujawnionych frakcji białkowych. Wiązanie ligandów ciekłokrystalicznych okazuje się też aktualne w przypadku kompleksowania ich przez złogi amyloidowe. Czerwień Kongo jest w tym przypadku markerem specyficznym.

Some lyotropic liquide crystals of ribbon-like micellar structure form complexes with proteins of unstable structure due to possible penetration to their interior. Misfolded proteins and some acute phase serum proteins belong to that group. The altered charge of proteins engaged in complexation which becomes modified by the charge of bound ligand affects electrophoretic migration and allows differentiation of ubnormal proteins from among serum proteins. Two-dimensional agarose electrophoresis of serum proteins undergone complexation with supramolecular ligand after perpendicular reorganization of migration fulfils the requirement. The exposure of misfolded proteins and their quantitative analysis has a significant diagnostic meaning. Elaboration of numerical analysis is expected. Ligands in form of liquide crystals have been found to be bound to amyloids. Congo red appeared to be the specific marker for recognition of amyloid fibrils. This type of ligand seems to be the new category of ligands complexes in form of multimolecular system.