Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: bioligand

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Badania równowagowych reakcji kompleksowania jonów metali przejściowych z wybranymi bioligandami

Masłowska J., Kucharska U., Owczarek A., Janiak J., Duda J., Łącka A.

Zeszyty Naukowe. Chemia Spożywcza i Biotechnologia / Politechnika Łódzka

2000

Z. 64

77-94

Opisano wyniki badań fizykochemicznych nad reakcjami równowagowymi, reakcjami kompleksowania w wybranych układach zawierających jony metali oraz odczynniki kompleksotwórcze, takie jak: kwas foliowy lub askorbinowy, barwniki oraz inne. W oparciu o badania spektralne i elektrochemiczne wykazano przebiegające procesy tworzenia się kompleksów oraz zbadano ich skład oraz termodynamiczną trwałość. Zaproponowano także budowę zbadanych połączeń oraz przedyskutowano charakterystyczne cechy ich struktury.

Independent methods for the identification of new complexes ionic metals Fe(II), Cu(II), Mn(II), Mg(II), Ca(II), Be(II) with bioligands as vitamins, dyes, aminoacids, thioaminoacids and thers have been stated. The absorption spectra of the systems were characterised by intensive absorption bands within both the UV range and VIS range. The determination values of potentials (Ep) and peak currents (I) versus pH of solution are given in Tables. The paper contains the experimentally found values of stability constants of the new complexes. During further stage of our studies, these complexes will be used to determine ionic metal content in foods.

Receptory sprzężone z białkami G (GPCR) ; struktura i oddziaływania z bioligandami

Ciarkowski J., Czaplewski C., Kaźmierkiewicz R., Politowska E.

Wiadomości Chemiczne

1998

[Z] 52, 5-6

431-447

G protein-coupled receptors (GPCRs) from the largest superfamily, having over 1000 members, of integral membrane proteins sharing the following features: (i) All members from 7 hydrophobic a-helices of ~38 A (25 amino acids, 7 turns) along a single chain. The consecutive helices pass the membrane forth and back, starting from the extracellular side, to from a heptahelical transmembrane domain. This arrangement implicates 6 interhelical loops, whereof the even ones plus the N-terminus create the receptor's extracellular domain while the odd ones plus the C-terminus from its intracellular domain. (ii) All GPCRs are stimulated by extracellular signals of miscellaneous character. (iii) Stimulated GPCRs pass the extracellular signal via their transmembrane and intracellular domains to the cytosolic peripheral heterotrimeric GTP/GDP - binding proteins (G proteins), mediating the signal's further transduction to various cellular second messenger systems. A current status of structural studies on GPCRs, consisting of low ~7.5 A resolution experimental structures and supplementary molecular modelling, is presented. Subsequently, some results of author's own work on modelling essential interactions between the V2 vaasopressin renal receptor (V2R) and its agonists [Arg8] Vasopressin (AVP), [d-Arg8] Vasopressin (DAVP), and both the peptide desGly9 -[Mca1, D-Ile2, Ile4]AVP and the nonpeptide antagonist OPC-31260, are discussed. Finally perspectives for future developments are outlined.