Wyniki wyszukiwania - BazTech

1

Analysis of the feasibility of using biopolymers of different viscosities as immobilization carriers for laccase in synthetic dye removal

Białowąs Małgorzata, Kończak Beata, Chałupnik Stanisław, Kalka Joanna

Archives of Environmental Protection

|

2024

|

Vol. 50, no 1

19--34

EN

The main aim of the study was to assess the feasibility of using biopolymers of different viscosities (high, medium and low viscosity) as immobilization carriers for laccase in synthetic dye removal. The following dye solutions were decolorized: indigo carmine (IC, anionic dye), methylene blue (MB, cationic dye), and their mixture in a molar mass ratio MB/IC=0.69, using biopolymers of different viscosities as laccase immobilization carriers. Toxicity tests were also carried out to assess the toxicity of the post-decolorization samples. Decolorization tests showed that the main decolorization mechanism depends on the dye class. The removal of IC (max. total removal efficiency 72.15%) was mainly by biocatalysis. The mechanism of the MB decolorization process was mainly by sorption on alginate beads, and the efficiency of enzymatic removal was low. However, the highest efficiency of MB decolorization (45.80%) was obtained for beads prepared using the high viscosity alginate when decolorization occurred by both sorption and biocatalysis. The results of mixture decolorization tests differ from the results obtained for single dyes. The results showed differences in the efficiency of the dye sorption process depending on the alginate used for immobilization. Moreover, the varying mechanisms of dye removal from the dye mixture were confirmed by toxicity tests. The occurrence of both biocatalysis and sorption promotes reduced toxicity.

PL

Głównym celem badań była ocena możliwości zastosowania biopolimerów o różnej lepkości (wysoka, średnia i niska lepkość) jako nośników do immobilizacji lakazy w celu usuwania barwników syntetycznych. Dekoloryzacji poddano następujące barwniki: indygo karmin (IC, barwnik anionowy), błękit metylenowy (MB, barwnik kationowy) i ich mieszaninę w stosunku molowym MB/IC=0.69, przy użyciu biopolimerów o różnej lepkości jako nośników do immobilizacji lakazy. W celu oceny toksyczności próbek poprocesowych przeprowadzono również testy toksyczności. Wyniki testów wykazały, że główny mechanizm dekoloryzacji zależy od klasy barwnika. Usunięcie IC (max. całkowita efektywność 72.15%) nastąpiło głównie na drodze biokatalizy. Dekoloryzacja MB następowała głównie poprzez sorpcję na kapsułkach alginianowych, a efektywność usuwania enzymatycznego była niska. Jednak najwyższą efektywność dekoloryzacji MB (45.80%) uzyskano przy użyciu alginianu o wysokiej lepkości, gdzie dekoloryzacja zachodziła zarówno na drodze biokatalizy jak i sorpcji. Wyniki testów odbarwiania mieszaniny różnią się od wyników uzyskanych dla pojedynczych barwników. Uzyskane wyniki wykazały różnice w efektywności procesu sorpcji barwnika w zależności od użytego do immobilizacji alginianu. Ponadto odmienne mechanizmy usuwania barwnika z ich mieszaniny zostały potwierdzone testami toksyczności. Występowanie zarówno biokatalizy jak i sorpcji sprzyja redukcji toksyczności próbek poprocesowych.

2

Laccase Immobilization on Biopolymer Carriers – Preliminary Studies

Deska Małgorzata, Kończak Beata

Journal of Ecological Engineering

|

2022

|

Vol. 23, nr 4

235--249

EN

This preliminary studies concerns preparation of biopolymer carriers for immobilization of laccase from Trametes versicolor, based on sodium alginate, chitosan and on a combined alginate-chitosan biopolymers as well as the evaluation of their potential use in the decolourization process. The study is related to the assessment the using of various carriers in the immobilization methods of laccase. The dropping method using sodium alginate (2%) proved to be the most effective technique of enzyme immobilization. The study showed an improvement in the stability of immobilized laccases under the conditions of variable pH, relative to a free laccase. A loss in the stability of enzymes in alginate beads occurs at high temperatures, together with enzyme leaching and degradation. Enzyme leaching from the beads inhibits their preliminary low-temperature drying. Immobilization and drying of obtained capsules constitutes a promising method for improving enzyme stability. The results obtained as part of this study offer a valuable contribution to the future research on the possibility of using the prepared alginate beads to remove colour contamination from wastewater.

3

Biokatalizatory i biopolimery w aspekcie zrównoważonej chemii

Jesionowski Teofil, Klapiszewski Łukasz, Zdarta Jakub

Wiadomości Chemiczne

|

2021

|

[Z] 75, 9-10

1241--1267

EN

The rapid development of industry, apart from the obvious benefits, also leads to a significant increase in the level of environmental pollution, which is related not only to the use of harmful substances in the production process, but also to the production of significant amounts of by-products and wastes, which pose a serious threat to the environment as well as to the health and the life of living organisms. There is therefore a need to limit the use of toxic substances at every stage of production, and where this is not possible, appropriate waste management and the development of effective methods of harmful substances removal. In this respect, it seems crucial to introduce the principles of Green Chemistry as widely as possible. Green Chemistry is a concept whose main assumptions focus on designing and conducting chemical processes in a way that minimizes the use and formation of harmful substances as much as possible. This staretgy is based on twelve principles that overlap with the main assumptions of environmental chemistry to improve environmental protection and reduce pollution. There are many techniques and methods that fit into the assumptions of the broadly understood Green Chemistry, the implementation of which allows for sustainable management of post-production waste and by-products as well as their effective disposal. One of such concepts assumes the use of waste substances as a valuable raw material, not only for energy, but above all as a precursor and/or component for the production of innovative materials with high utility potential. Another idea is the use of enzymes, i.e. natural biocatalysts that allow chemical transformations to be carried out under mild process conditions, without the need to use harmful solvents. What's more, enzymes can be used not only at the stage of conversion/synthesis of substrates, but they can also be efficient tools for removing harmful substances. Hence, it seems necessary to undertake attempts aimed at the widest possible management of waste substances, as well as conduct research, the effect of which is the production of functional biocatalytic systems for various applications.

4

Biocatalytic reduction of ketones in a secondary school laboratory

Lacušková D., Drozdíková A.

Chemistry-Didactics-Ecology-Metrology

|

2017

|

R. 22, NR 1-2

123--133

EN

Biocatalysis is one of the most important industrial methods which has been increasingly attracting attention of scientists as a new and environmentally acceptable method. It is used in the preparation of chiral alcohols - important building blocks for the synthesis of fine chemicals, pharmaceuticals, agrochemicals and analogues of natural substances. In biocatalysis the use of traditional chiral agents based on heavy metals has been replaced by the use of enzymes. In many cases, the number of reaction steps has been limited, the selectivity of the desired products has been increased while the negative impact on the environment has been reduced. The principles of biocatalysis have been applied by us to design a simple chemical experiment for the students of higher secondary education. The modified assignment of a lab task consisted of bioreduction of 4-nitroacetophenone using the enzymes present in plant tissues of carrot, parsley and white radish. Within our pedagogical research, the adequacy of the chemical experiment for secondary school students was examined and the extent of understanding of the green chemistry experiment was analysed by the method of a semi-structured interview.

PL

Biokataliza jest jedną z najważniejszych metod przemysłowych, która w coraz większym stopniu przyciąga uwagę naukowców jako metoda nowa i akceptowalna dla środowiska. Stosuje się ją do wytwarzania chiralnych alkoholi - ważnych cegiełek do syntezy wysokowartościowych chemikaliów, farmaceutyków, agrochemikaliów i analogów substancji naturalnych. W biokatalizie stosowanie tradycyjnych związków chiralnych na bazie metali ciężkich zostało zastąpione przez wykorzystanie enzymów. W wielu przypadkach liczba etapów reakcji została ograniczona, selektywność pożądanych produktów została zwiększona, a negatywny wpływ na środowisko został zmniejszony. Zasady biokatalizy zostały przez nas zastosowane w celu zaprojektowania prostego eksperymentu chemicznego dla uczniów szkół średnich II stopnia. Zmodyfikowane ćwiczenie laboratoryjne polegało na bioredukcji 4-nitroacetofenonu za pomocą enzymów obecnych w tkankach roślinnych marchwi, pietruszki i białej rzodkwi. W ramach naszych badań pedagogicznych przeanalizowano adekwatność eksperymentu chemicznego dla uczniów szkół średnich, a zrozumienie doświadczenia z zakresu zielonej chemii zostało zbadane za pomocą wywiadu półustrukturyzowanego.

5

Przemysłowe zastosowania lipaz w syntezie związków o wysokiej wartości dodanej – 85 lat katalizy enzymatycznej lipazami. Część 2

Borowiecki P.

Wiadomości Chemiczne

|

2015

|

[Z] 69, 5-6

431--463

EN

Biotransformations are processes, in which chemical reactions are catalyzed by isolated enzymes or whole cells containing them. Among the biocatalysts, lipases are the most commonly used chiral selectors that exhibit high chemo-, regio-, and stereo-selectivity toward wide spectrum of organic compounds of xenobiothic nature. Moreover, lipases are very stable and active in organic solvents, as well as in neat solvents or in supercritical fluids in the absence of added water. Biotransformations by using lipases can be carried out at high substrate concentrations, at ambient temperature and neutral pH, without need for addition of cofactors, application of high pressures, extremely harsh reaction conditions or complex chemical apparatus. In addition, processes based on efficient biocatalytic technologies has proven to be beneficial for the chemical industry, as the lipases are able to catalyze reactions, which are not easily conducted by classical methods or in other cases allow reactions, which can replace several chemical steps. The above mentioned features of lipase-based biotransformations often cause significant improvement in energy efficiency (savings), and lead to a reduction in waste generation thereby making manufacturing processes even more economically attractive and environmentally acceptable. Since the mid-1980s the use of biotransformations with lipases in industry for the production of high added-value compounds, including pharmaceuticals, vitamins, cosmetics, fragrances and flavors, diagnostic preparations and therapeutics, high-tonnage preparation of agrochemicals, modified foods, nutraceuticals, detergents, polymers, advanced materials and biofuels has steadily increased. In this part of the review article on industrial applications of lipases, next group of popularly utilized enzymes relevant for the production of high added-value chemicals are described. It was also shown on several examples that enzymatic catalysis can significantly simplify manufacturing processes of complex structures being green and economical alternative for conventional chemical-based processes. Keywords:

6

Przemysłowe zastosowania lipaz w syntezie związków o wysokiej wartości dodanej – 85 lat katalizy enzymatycznej lipazami. Część 1

Borowiecki P.

Wiadomości Chemiczne

|

2015

|

[Z] 69, 5-6

391--430

EN

Lipases (EC 3.1.1.3; triacylglycerol acylhydrolases) are the most commonly used enzymes in biotransformations of organic compounds. In living organisms lipases catalyze hydrolysis of higher fatty acid esters of glycerol, thus fulfill an essential function in metabolism of lipids (e.g. fats and oils) and lipoproteins. This year marks 125 years since J.R. Green has identified and described the first lipase isolated from germinated castor-oil beans (Ricinus communis L.) in the form of an extract showing hydrolytic properties. Plants, as well as bacteria are able to produce lipases what was reported in 1901 by Dutch scientist ‒ Christiaan Eijkman. Lipases are also produced by fungi, yeasts, and various organs of higher organisms. A strong foundation, which had a huge impact on the development of global lipase-mediated biotransformations was the discovery made in 1935 and described in Biochemistry Journal and Biochemische Zeitschrift by Polish biochemist- -enzymologist Ernest Alexander Sym (1893-1950) that these enzymes retain almost full catalytic activity even in nearly anhydrous organic solvents. This was exactly fifty years before Russian chemist Alexander Klibanov in 1985 described a lipase- -catalyzed reaction carried out in organic solvents. Since that moment, lipases have became extremely popular in both academic and industrial usage, nowadays being the most important among all biocatalysts used in biochemical processes carried out on an industrial scale. The purpose of this article is to provide a brief characterization of the two most widely used in industrial biotransformations lipases ‒ lipase B from Candida antarctica (CAL-B) and lipase from Burkholderia cepacia (BCL) ‒ and familiarize the readers with the issues of biotechnological processes catalyzed by them. The specifics of a range of industrial applications based on lipase catalysis, including the chemical, pharmaceutical, cosmetic and food industries are also discussed. Keywords:

7

Wpływ błony komórkowej na optymalne profile temperatury w procesie biotransformacji z równoległą dezaktywacją wewnątrzkomórkowego enzymu

Grubecki I.

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

|

2015

|

Nr 3

87--89

PL

Rozważono okresowy proces biotransformacji przebiegający w obecności komórek drobnoustrojów wykazujących aktywność enzymu ulegającego dezaktywacji równoległej. W oparciu o klasyczną metodę rachunku wariacyjnego określono optymalne warunki temperaturowe zapewniające minimalny czas przebiegu procesu. Wykazano, że zastosowanie komórek drobnoustrojów spowalnia szybkość przebiegu rozkładu nadtlenku wodoru powodując przesunięcie początkowej temperatury profilów optymalnych w kierunku wyższych wartości. Przesuniecie to jest tym wyraźniejsze, im niższa jest przenikalność błony komórkowej. W konsekwencji obserwuje wydłużenie czasu przebiegu procesu optymalnego, przy czym dolne ograniczenie temperaturowe staje się nieaktywne.

EN

A batch biotransformation process running in the presence of microorganisms cells revealing a specified enzyme activity was considered. The parallel deactivation of enzyme was taken into account. Based on variational calculus computations the optimal temperature conditions ensuring minimum duration time were determined. It was proved that the application of microorganisms cells results in slowing down the reaction rate and shifting the initial temperature of stationary profile to higher values. They are more pronounced when the lower is the permeability of membrane cell. In consequence, the extension of process duration time is observed along the sections of optimal profile while the lower temperature constraint usually becomes inactive

8

Proces niskotemperaturowej biokatalizy na przykładzie grzybowej biotransformacji [alfa]-pinenu

Skowroński J., Trytek M., Fiedurek J.

Problemy Eksploatacji

|

2013

|

nr 1

101--111

PL

Katalizatory warunkują przebieg oraz odpowiednią wydajność wielu reakcji chemicznych. Przemiany biochemiczne w większości przypadków katalizowane są z udziałem enzymów. Szczególne cechy biokatalizatorów są powszechnie wykorzystywane w przemyśle, a w ostatnich latach drobnoustroje ekstremofilne, adaptowane do skrajnych warunków abiotycznych, wzbudzają duże zainteresowanie licznej grupy badaczy. Wyjątkowe predyspozycje biokatalizatora psychrotroficznego z dobrymi efektami zostały wykorzystane w procesie biotransformacji a-pinenu do werbenolu i werbenonu, będących cennymi związkami smakowo-zapachowymi stosowanymi w branży spożywczej i kosmetycznej. Uzyskane wyniki (sumaryczne stężenie produktów przekraczające 0,5 g/dm3) stanowią obiecującą perspektywę wykorzystania tego typu procesów w większej skali (ponadlaboratoryjnej).

EN

Many chemical reactions and their appropriate performance depend on catalysis. Most biochemical reactions are catalysed by enzymes. Special features of these biocatalysts are commonly employed in industry and current researches are focused on psychrotrophic microorganisms. These unique organisms can be a rich source of useful biocatalysts for biotransformation of a-pinene to verbenol and verbenone - valuable compounds used as flavours and fragrances. Results obtained in this study are promising for further application in the large scale.

9

Biokatalityczne metody otrzymywania nieracemicznych alkoholi aryloallilowych

Szymkuć S., Ostaszewski R.

Wiadomości Chemiczne

|

2012

|

[Z] 66, 1-2

93-118

EN

Different methods for preparing nonracemic arylallylic alcohols are presented in this work. A key feature was an application the biocatalyst as a mean to obtain final products. These compounds play an important role in pharmaceutical industry, because they are substrates in the synthesis of various important therapeutics [1–3]. Methods presented in this work are divided into five main groups: 1. enantioselective hydroxylation, 2. microbiological deracemization, 3. enzymatic kinetic resolution, 4. enzymatic dynamic kinetic resolution, 5. enantioselective reduction. First two methods use only microorganisms like bacteria [4, 5, 10], fungi [6–8] or yeasts [11] as biocatalysts. Owing to the metabolic processes in the cells it was possible to obtain nonracemic arylallylic alcohol (results for method 2 are presented in Table 1). Unfortunately, the data were insufficient to create direct correlation between values of enantiomeric excess and types of applied microorganisms. Methods 3 and 4 used only isolated enzymes as biocatalysts. They belong to two classes: hydrolases and oxidoreductases. Oxidoreductases were used in the enzymatic kinetic resolution based on the enantioselective oxidation [28] of one enantiomer of the racemic arylallylic alcohol. Nevertheless, hydrolases [12–27], mainly lipases, isolated from microorganisms are enzymes of common use in enzymatic kinetic resolution. Owing to this method it was possible to obtain final products with excellent enantioselectivity (results are presented in Tables 2 and 3). Because kinetic resolution and dynamic kinetic resolution are related processes, in most cases similar enzymes are used. The choice of lipases as biocatalysts for method 4 was caused by the fact that they are able to catalyze enantioselective transesterification of arylallylic alcohols or their acetates. Furthermore, racemization is very important factor for efficacy of dynamic kinetic resolution processes. In most cases they are catalyzed by different types of complexes based on palladium [30, 31] and ruthenium [32, 34]. Final products prepared by this method had very high enantiomeric excesses and yields up to 93% (results are presented in Tables 4 and 5). The only method, presented in this work, that allowed to use both enzymes [39–41] and microorganisms [35–38] as biocatalysts, was enantioselective reduction. This method allows to obtain nonracemic arylallylic alcohols with excellent enantiomeric excess and yields up to 85% (results are presented in Table 6). In summary, all methods presented in this work show the advantages of biocatalysis as an alternative route to traditional chemical method

10

Enancjoselektywne utlenianie chiralnego hydroksyfenylometanofosfonianu dietylu za pomocą drożdży piekarniczych

Pawlak D., Żymańczyk-Duda E.

Przemysł Chemiczny

|

2012

|

T. 91, nr 2

199-201

PL

Przedstawiono wyniki badania reakcji utleniania mieszaniny racemicznej 1-hydroksy-1- fenylometanofosfonianu dietylu, katalizowanej przez prasowane drożdże piekarnicze opcjonalnie w obecności cykloheksanonu jako czynnika regenerującego kofaktory dehydrogenaz zaangażowanych w proces biokatalizy.

EN

Racemic mixt. of PhCH(OH)P(O)(OEt)₂ was enantioselectively oxidized at 18–25°C for 120 h by using baker’s yeast as a biocatalyst optionally in presence of cyclohexanone. The product showed an enantiomeric excess up to 39% as calcd. from 31P-NMR spectra.

11

Zastosowania wybranych enzymów z tkanek zwierzęcych w syntezie organicznej i biokatalizie. Część II. Oksydoreduktazy, transferazy, liazy, izomerazy

Hibner H., Ostaszewski R.

Wiadomości Chemiczne

|

2011

|

[Z] 65, 7-8

585-607

EN

This work shows systematically known types of animal enzymes and their applications in synthesis of pharmaceuticals and nonracemic organic compounds. It lays out similarities in procedures of isolation and purification of particular enzymes. Such procedures usually are so simple that they can be used in every industrial or research laboratory. Most animal enzymes are well-investigated and their structures and substrate specificity are known. They are used as biocatalysts in many chemical processes. Others were used in one or a few reactions but their natural substrates and biochemical properties are described. Trials of predicting potential applications of such enzymes and other substrates for them were performed. Typical applications of: – Oxidoreductases: horse liver alcohol dehydrogenase [3–13], lactate dehydrogenase [16–18], glutamate dehydrogenase [19, 20], carbonyl reductase [24], catalase [27]; – Transferases: transaldolase [29], galactosyltransferase [30], UDP-glucuronosyltransferase [31], fucosyltransferase [34], farnesyl diphosphate synthase [35]; – Lyases: DOPA decarboxylase [38, 39], aldolase [42]; – Isomerases: N-acyl-D-glucosamine 2-epimerase [44] were described. Also examples of or recombined [24, 39, 44] enzymes are given in the text. These modifications enhance catalytic properties or reduce costs of using enzymes. In practical applications a biocatalytic effect of enzymes from animal sources is often compared with microbial ones. This text is focused on processes where animal enzymes gave much better results (yield and enantioselectivity) than microorganisms. They are also proper, unlike whole microorganisms, to investigate and computer analysis of mechanism of the reaction. Enzymes isolated from animal tissues usually have well-defined structure of active site which is a key to predict mechanisms. A quantitative analysis of applications of these enzymes was performed. Among animal enzymes hydrolases and oxidoreductases have found the most applications in synthesis. Transferases are also often used. Other classes of enzymes seldom act as biocatalysts. It is general tendency, true also in relation to microbial and plant enzymes.

12

Zastosowania enzymów z tkanek zwierzęcych w syntezie organicznej i biokatalizie. Część I. Hydrolazy

Hibner H., Ostaszewski R.

Wiadomości Chemiczne

|

2011

|

[Z] 65, 7-8

557-583

EN

This work presents systematically enzymes which can be obtained form animal tissue and their applications in synthesis of pharmaceuticals and nonracemic organic compounds. It lays out similarities in procedures of isolation and purification of particular enzymes. Such procedures usually are so simple that they can be used in every industrial or research laboratory. Most animal enzymes are well-investigated and their structures and substrate specificity are known. They are used as biocatalysts in many chemical processes. Others were used in one or a few reactions but their natural substrates and biochemical properties are described. Trials of predicting potential applications of such enzymes and other substrates for them were done. In this part typical applications of hydrolases: lipases (porcine pancreatic lipase [8–17], lamb pregastric lipase [22]), esterases (porcine, horse liver esterase, liver acetone powders [34–43, 46]), L-aminoacylase [48, 49], pepsin [56], trypsin [58, 59], imidase [52, 53], aldohexose hydrolases [60, 62-64], nucleotide pyrophosphatase [65]; were described. Also examples of immobilized [10, 32] or recombined [49] enzymes are given in the text. These modifications enhance catalytic properties or reduce costs of using enzymes. In practical applications a biocatalytic effect of enzymes from animal sources is often compared with microbial ones. This text is focused on processes where animal enzymes gave much better results (yield and enantioselectivity) than microorganisms. They are also proper, unlike whole microorganisms, to investigate and computer analysis of mechanism of the reaction. Enzymes isolated from animal tissues usually have well-defined structure of active site which is a key to predict mechanisms.

13

Zastosowanie cieczy jonowych w enzymatycznej syntezie organicznej z wykorzystaniem katalitycznych właściwości lipazy B z candida antarctica

Kołodziejska R., Jasińska L., Karczmarska-Wódzka A., Dramiński M.

Wiadomości Chemiczne

|

2010

|

[Z] 64, 5-6

413-434

EN

In organic reactions chemical catalysts as well as catalytic proteins are used. Biocatalysts have become a useful tool for organic chemists, allowing selective, one-step syntheses. Lipases, hydrolytic enzymes, have gained a considerable attention [1]. Lipase-catalyzed reaction proceeds according to the "bi-bi ping-pong" (Scheme 1) [16]. Catalytic potential of lipases allows to obtain a wide range of organic compoundsby formation of C-C, C-N, and C-S bonds [6–8]. Enzyme-catalyzed reactions depend on change of basic-acidic properties or redox potential and an applicationof appropriate solvent can increase the control over chemical balance. The solvent used as the reaction medium should allow enzyme stability, increase its activity and selectivity. In organic hydrophobic solvents, enzyme is more stable and selective, its activity, however, is reduced in comparison to polar solvents [6–8]. During a search for optimal solvent special attention was paid to a typical organic solvents – ionic liquids. Ionic liquids are organic salts (Scheme 2) [9–13]. They do not mix with hydrophobic solvents such as hexane (Tab. 2) [9, 12, 13, 23] and their polarity is similar to low molecular weight alcohols (Tab. 3) [9, 12, 13, 22, 23, 32]. Because of their specific physical properties, ionic liquids may be optimal microenvironment for enzymes, influencing their activity and stability. CALB is widely used in organic syntheses because of its adaptive capability (Tab. 1) as well as regio- and enantioselective properties [18–21]. Due to its exceptional conformation stability in ionic liquids, CALB can be successfully applied both in heterogeneous (Tab. 4) [22, 36] and homogeneous catalysis (Scheme 4, Tab. 5) [37]. The activity of CALB after incubation in ionic liquids is comparable or greater than in conventional organic solvents (Tab. 6, Fig. 1) [9, 13, 23, 38]. A solvent used as a reaction medium should help to maintain enzyme stabilizing its active conformation and protecting it from deactivating factors such as temperature and scCO2 (Tab. 7) [38–43]. Some ionic liquids constitute a bridge between conventional organic solvents and physiological enzyme environment. They provide exceptional activity of catalytic proteins, which allows efficient and selective reaction catalysis (Tab. 8) [6,38–40, 43–61].

14

Biocatalized silicate gels in oil and geothermal industry

Falkowicz S., Cicha-Szot R., Dubiel S., Bailey S.

Gospodarka Surowcami Mineralnymi

|

2009

|

T. 25, z. 4

5-22

EN

Technologies using silicates have become accepted worldwide as cost-effective solutions for enhancing oil production. Despite very intensive research work gelling mechanism of the silicate system in the reservoir conditions is still unknown. Selection of appropriate additives extending gelling time and improving gel properties is very difficult because of the lack of that information. Moreover, complexity of the systems which contains organic and inorganic additives cause difficulties in industrial applications. This paper presents complex literature review which gives complete picture on the use and application of silicate based systems for water shut-off and enhancing oil recovery. Moreover, it shows new way of pH-dependent silicate gels application during the permeability modification treatments as an interesting alternative to chemical crosslinked gels. Gelling time of that system can be extended by the using microbiology to the pH modification what limit the number of chemical additives, facilitate process control and improve treatment competitiveness. The effect of biocatalyzed silicate gels on porous rocks was tested in the reservoir conditions on the lab stand of the Temco Inc Company (USA). Experimental results of coreflooding experiments indicated that silicate gel system may cause decrease of core permeability in the range from 60 to 90%.

PL

W publikacji przedstawiono kompleksowy przegląd literatury fachowej dotyczącej zastosowań żeli krzemianowych w górnictwie naftowym. Jak wynika z przytoczonych wyników wieloletnich badań, do czynników wpływających na skuteczność zabiegu modyfikacji przepuszczalności skał złożowych można zaliczyć: — rodzaj warunków złożowych (litologia, temperatura złożowa, zasolenie, jednorodność budowy złoża), — sposób udostępnienia warstwy produktywnej, — mechanizm dopływu wody do odwiertu, — odpowiedni dobór układu żelującego (polimery, żywice lub krzemiany), — sposób zatłaczania żelu do właściwej strefy złożowej (użycie Coiled Tubingu, jednoczesne zatłaczanie do dwóch stref). Reasumując można stwierdzić, że wszystkie prace związane z zatłoczeniem żelu do strefy o podwyższonej przepuszczalności należy zakończyć przed upływem kilku godzin. Wliczając w to czas potrzebny na przygotowanie żelu oraz wytłoczenia żelu z Colied Tubingu, jest to czas bardzo krótki. Jednymi z najbardziej obiecujących środków do likwidacji stref złożowych o wysokich przepuszczalnościach skał są żele oparte na bazie krzemianów. Mimo intensywnych badań w dalszym ciągu nie został do końca poznany mechanizm żelowania krzemianów w złożu, co utrudnia dobór odpowiednich dodatków wydłużających czas żelowania oraz poprawiających właściwości żelu, a złożoność systemów zawierających dodatki organiczne i nieorganiczne powoduje utrudnienia w zastosowaniach przemysłowych. Zastosowanie mikrobiologii w celu modyfikacji pH znacznie wydłuża czas żelowania, a ponadto ogranicza liczbę dodatków chemicznych, przez co ułatwia kontrolę i poprawia również ekonomikę zabiegu. Jednak, aby technologia ta była przydatna do komercyjnego wykorzystania wskazane jest wykonanie odpowiednich testów laboratoryjnych, np. metodą czynnikową kolejnych przybliżeń. Testy te powinny w maksymalnym stopniu symulować warunki złożowe pod względem termobarycznym i technologicznym. Ze znacznym podobieństwem proces ten można symulować dzięki aparaturze firmy Temco Inc (USA) będącej na wyposażeniu Instytutu Nafty i Gazu w Krakowie. Celem przeprowadzonych badań laboratoryjnych była wstępna ocena przydatności roztworów krzemianów do likwidacji przepuszczalności porowatych skał zbiornikowych z wykorzystaniem biokatalizatorów. Do przygotowania cieczy zabiegowej użyto roztworu krzemianu sodu o następujących właściwościach: stosunek SiO2/Na2O - 3,11; zawartość Na2O - 9,5%; zawartość SiO2 - 29,5%; gęstość około 1420 kg/m3; pH = 11,5. W przygotowanych cieczach stosowano stężenia krzemianu sodu niższe niż 2%, bowiem po przekroczeniu tego stężenia proces żelowania krzemianu rozpoczynał się w przeciągu kilku godzin, co jest czasem zbyt krótkim z punktu widzenia wykorzystania tej technologii w praktyce. Przygotowano cztery ciecze zabiegowe różniące się stężeniem krzemianu sodu: 1 – 0,5%; 2 - 0,75%; 3 - 0,1%; – 0,75%. W przypadku cieczy nr 4, na podstawie wyników wcześniejszych testów, zastosowano zmodyfikowaną pożywkę dla mikroorganizmów. Do wszystkich cieczy dodawano mikroorganizmy alkalifilne w ilościach takich, aby ich końcowe stężenie wynosiło około 1 ź 102 w 1 ml. Po zatłoczeniu do rdzeni cieczy zabiegowej w warunkach beztlenowych, poddawano procesowi dwutygodniowej inkubacji w temperaturze 40°C. Po tym okresie określano przepuszczalność końcową rdzeni kks dla solanki, a tym samym określano zmiany (utratę) ich przepuszczalności. Do rdzeni oznaczonych numerami 1 i 2 zatłoczono ciecz oznaczoną nr 1. W czasie dwutygodniowej inkubacji nie stwierdzono zauważalnych zmian pH, ani lepkości przygotowanej cieczy. Nastąpiło tylko nieznaczne wytrącenie się krzemianów z cieczy i ich sedymentacja na dnie naczynia, w którym inkubowano rdzenie. Stwierdzono uszkodzenia przepuszczalności rdzeni o numerach 1 i 2 odpowiednio 70% i 4% (tab. 3). Podczas pomiaru przepuszczalności końcowej solanka przepływająca przez testowany rdzeń w całości gromadzona była w przezroczystym naczyniu. Stwierdzono, iż dno naczynia pokrywa zżelowany osad usuniętych z rdzenia krzemianów. Podobną sytuację stwierdzono w przypadku rdzeni oznaczonych numerami 3 i 4. Daje się jednak zauważyć na dnie naczynia większą ilość usuniętych krzemianów, niż w przypadku rdzeni 1 i 2. Jest to spowodowane większą ilością krzemianów w roztworze wyjściowym. W tym przypadku również nie stwierdzono zmian pH cieczy żelującej. Zanotowano odpowiednio 73% i 61% uszkodzenie przepuszczalności rdzeni. Wprowadzono modyfikację w składzie cieczy nr 3, którą zatłoczono do rdzeni 5 i 6. W tym przypadku proces przebiegał w sposób zbliżony do oczekiwanego. Po pierwsze, stwierdzono po ok. 14 dniach zmianę pH cieczy z 11 na 8 i żelowanie cieczy w całej objętości. Nie stwierdzono osadu w pojemniku, w którym zgromadzono ciecz wypływającą z rdzenia 3. Tak więc, przepływająca solanka nie usuwała w tym przypadku z rdzenia krzemianów. Stwierdzono uszkodzenia przepuszczalności na poziomie 77% i 80%. Następnie przygotowano ciecz oznaczoną numerem 4, którą zatłoczono do rdzeni o numerach 7, 8 i 9. Po około trzech dobach zaobserwowano wytrącanie się żelu krzemianowego. Zmiany pH roztworu odnotowano po 12 dniach od przygotowania cieczy roboczej. W testowanych rdzeniach stwierdzono zmiany przepuszczalności odpowiednio 67%, 90% i 93%. Były to największe, a zarazem najtrwalsze zmiany przepuszczalności ze wszystkich testowanych rdzeni. Jak w poprzednich eksperymentach, również w tym przypadku gromadzony był filtrat wypływający z rdzenia podczas pomiaru przepuszczalności końcowej. Wizualnie nie stwierdzono obecności krzemianów w zgromadzonym filtracie. Na rysunku 1 pokazano zmiany gradientu różnicy ciśnienia w rdzeniach nr 4 i 8 w trakcie pomiaru przepuszczalności końcowej kks. Zmiany te mają typowy przebieg dla tego typu eksperymentów. Kształt obu krzywych dostarcza istotnych informacji, co do zjawisk zachodzących w przestrzeni porowej testowanych piaskowców podczas przepływu przez nie solanki. Na początku gradient ciśnienia gwałtownie rośnie i osiąga wartość maksymalną, aby potem mniej lub bardziej gwałtownie spadać i po pewnym czasie osiągnąć stabilizację. Wielkość i dynamika zmian (spadku) wartości gradientu różnicy ciśnienia wynika z zakresu i tempa usuwania krzemianów jakie zostały zatłoczone do testowanych rdzeni. Im więcej przepływająca solanka usunie z rdzenia cząsteczek krzemianów tym spadki gradientu różnicy ciśnienia będą większe. Kształt krzywych pokazanych na rysunku 1 pozwala na stwierdzanie że z rdzenia 4 (ciecz robocza 2) przepływająca solanka usunęła więcej krzemianów niż z rdzenia 8, do którego zatłoczono ciecz roboczą 4. W przypadku rdzenia 8 siły hydraulicznego unoszenia nie były w stanie pokonać sił adsorbujących cząsteczki krzemianu na ścianach por piaskowca i krzemian nie został usunięty powodując 90% spadek przepuszczalności tego rdzenia. Czynnikiem, który steruje tym procesem są zjawiska elektrokinetyczne zachodzące na powierzchni krzemianów w środowisku solanek o różnym pH.

15

Lipase-Catalysed Resolution of 1-Hydroxyethane-P-phenylphosphinates

Majewska P., Kafarski P., Lejczak B.

Polish Journal of Chemistry

|

2005

|

Vol. 79 / nr 3

561-566

EN

Lipase-catalysed hydrolysis and transesterification were used to obtain _-hydroxyalkanephosphinates with two stereogenic centers, namely at_-carbon and phosphorus atoms. These compounds were chosen to check if there is a transfer of chirality from carbon to phosphorus atom during lipase catalysed reactions.

16

Reakcje hydroksylacji z udziałem dehydrogenez : zastosowanie w syntezie

Kołek T., Świzdor A., Szpineter A.

Wiadomości Chemiczne

|

2004

|

[Z] 58, 3-4

245--262

EN

Although the majority of enzymatic hydroxylation reactions is catalysed by monooxygenases, dehydrogenases also play an important role in many reactions of this type. For example, dehydrogenases take part in hydroxylation of alifatic acids or nicotinic acid and its analogue. These reactions are important for degradation, biosynthesis and metabolism processes. Also, enzymic hydroxylation has been succesfully applied to the synthesis of L-carnitine, which is pharmacologically important compound. Another synthetic application involves enantioselective hydroxylation of isobutyric acid, where the proper catalyst species selection may lead to each enantiomer of the product selectively. Both enantiomers of b-hydroxyisobutyric acid are known as valuable chiral synthons for synthesis of many biologically active compounds, i.e. drugs, vitamins and others. The mechanism of alifatic compounds hydroxylation is well known - all the steps have been well documented. The reaction described were carried out by means of induced enzymes. The proof of dehydrogenases mediation in hydroxylation of N-heterocyclic substrates is the fact, that the oxygen in hydroxyl group derives from water, not from the air. Some of these reactions proceed quantitatively, affording very clean products. The reaction that found practical application of considerable importance is the hydroxylation of nicotinic acid (being precursor of a new generation insccticide) and its analogues. It is highly probable that the microbial hydroxylation of this type can find application in transformations of so called "enewable resource" (i.e. nicotine) in order to obtain important biologically active products.

17

Zastosowanie lipaz jako katalizatorów w syntezie estrowych olejów bazowych

Beran E., Grzyb B.

Chemia i Inżynieria Ekologiczna

|

2001

|

Vol. 8, nr 10

1019-1024

PL

Badano możliwości zastosowania katalizy enzymatycznej w reakcjach syntezy estrowych olejów bazowych. Porównano wydajności i czystość estrowych produktów oraz przebieg reakcji bezpośre4niej estryfikacji 2-etylo-l-heksanolu z kwasem sebacynowym lub adypinowym, prowadząc reakcję wobec katalizatora chemicznego, takiego jak kwas fosforowy lub wobec immobilizowanej lipazy Candida antarctica (Novozym 435). Badania specyficznych właściwości estrowych produktów, które otrzymano w wyniku estryfikacji kwasu sebacynowego lub adypinowego z 2-etylo-l-heksanolem lub z mieszaniną glikolu neopentylowego i 2-etylo-l-heksanolu wykazały, że estrowe oleje, otrzymane w syntezach katalizowanych przez lipazy, charakteryzują się bardzo wysoką czystością, specyficzną określoną lepkością kinematyczną i wysokim wskaźnikiem lepkości (130-150). Również stwierdzono, że badane oleje są łatwo biodegradowalne, co wykazano opierając się na testach przeprowadzonych w warunkach zgodnych z metodą Zahn-Wellensa (OECD 302B).

EN

The possible application of enzymatic catalysis for the synthesis of ester base oils was investigated. The yields and purity of ester products and the reaction kinetics of the direct esterification of 2-ethyl-I-hexanol with adipic or sebacic acid were compared when the reactions were performed in the presence of chemical catalyst such as phosphoric acid or in the presence of immobilised lipase Candida antarctica (Novozym 435). The research of specific properties of ester products obtained by esterification of sebacic or adipic acid with 2-ethyl-1-hexanol or mixture neopentyl glycol and 2-ethyl-1-hexanol has shown that ester oils obtained by lipase-catalysed synthesis are characterized by very high purity, specific kinematic viscosity and high viscosity index (130-150). In addition, the tested ester oils are readily biodegradable under the conditions of the Zahn-Wellen's method (OECD 302B).