PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Nowe trendy w regeneracji lipaz ®

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
New trends in lipase regeneration®
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
Możliwość przeprowadzania przez enzymy reakcji biotransformacji, spowodowała wprowadzenie ich jako katalizatorów wielu procesów syntezy, w takich obszarach życia jak: przemysł spożywczy, kosmetyczny, farmaceutyczny czy ogólnie chemiczny. Pomimo szeregu zalet, które są przedstawione w poniższym artykule, ciągle istnieje blokada stosowania lipaz w użyciu powszechnym, a mianowicie wysoka cena. Ze względu na nią lipazy stosowane są tylko dla specjalnych potrzeb i zadań. Aby rozwiązać problem wysokiego kosztu enzymów należy doskonalić metody ich odzysku i regeneracji oraz późniejszego zawrócenia do procesu. Celem artykułu jest przedstawienie możliwych sposobów odzysku, oczyszczenia oraz ponownego użycia zregenerowanego enzymu.
EN
The possibility of biotransformation reactions carried out by the enzymes caused their introduction as catalysts of many synthetic processes in such areas of life as food, cosmetic, pharmaceutical or general chemical industry. Despite of the many advantages that are presented in the following article, there is still a limitation in the use of lipases in a general application. It is a high price. Due to it, lipases are used only for special needs and tasks. To solve the problem of high cost of enzymes, methods for their recovery and regeneration and subsequent return to the process should be improved. The aim of the article is to present the possible ways of recovery, purification and reuse of the regenerated enzyme.
Rocznik
Tom
Strony
85--89
Opis fizyczny
Bibliogr. 24 poz., fig., rys.
Twórcy
autor
  • Uniwersytet Technologiczno-Humanistyczny w Radomiu
  • Uniwersytet Technologiczno-Humanistyczny w Radomiu
Bibliografia
  • [1] Alexander S., D. Fabbro et al. 2015. “The Concise Guide to Pharmacology 2015/16: Enzymes”. British Journal of Pharmacology 172 (24) :5729-5743.
  • [2] Bancerz R. 2017. ”Przemysłowe zastosowania lipaz”. Postępy Biochemii 63 (4): 335-341.
  • [3] Bezborodov A. M., N. A. Zagustin A. 2014. “Lipases in catalytic reactions of organic chemistry”. Applied Biochemistry and Microbiology 50: 313-337.
  • [4] Bryś J., M. Wirkowska, B. Kowalski. 2006. „Przeestryfikowanie mieszanin tłuszczu mlekowego z olejem słonecznikowym w obecności przeparatu Novozym 435”. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość 2 (47): 28-35.
  • [5] Calero J. et al. 2014. “Selective ethanolysis of sunflower oil with Lipozyme RM IM, an immobilized Rhizomucor miehei lipase, to obtain a biodiesel-like biofuel, which avoids glycerol production through the monoglyceride formation”. New Biotechnology 31 (6): 596-601.
  • [6] Chen J. W., W. T. Wu. 2003. “Regeneration of immobilized Candida antarctica lipase for transesterification”. Journal of Bioscience and Bioengineering 95 (5): 466- 469.
  • [7] Cielecka E. 2018. „Enzymatyczna modyfikacja składników żywności”. Innowacje, Technika, Nauka. laboratoria.net, artykuły.
  • [8] Cuesta S. M., S. A. Rahman , N. Furnham , J. M. Thornton . 2015. ”The Classification and Evolution of Enzyme Function”. Biophysical Journal Biophysical Perspective 109: 1082-1086.
  • [9] Ferreira -Dias S. et al. 2013. “The potential use of lipases in the produc ion of fatty acid derivatives for the food and nutraceutical industries”. Electronic Journal of Biotechnology 16 (3).
  • [10] Hasan F., A. A. Shah , Hameed et al. 2010. ” Enzymes used in detergents: Lipases”. African Journal of Biotechnology 9 (31): 4838 – 4844.
  • [11] Kutluk G. B., N. Kapucu . 2014. “Effects of catalyst loading and reusability on transesterfication of waste sunflower oil using immobilized lipase Thermomyces Lanuginosa”. JOSUNAS (05):931-935.
  • [12] Lasoń E., J. Ogonowski . 2010. „Lipaza – charakterystyka, zastosowanie, sposoby immobilizacji” CHEMIK 64 (2):97-102.
  • [13] Lee M., D. Lee, J. Cho , S. Kim , P. Park. 2013. “Enzymatic Biodiesel Synthesis in Semi-Pilot Continuous Process in Near-Critical Carbon Dioxide”. Applied Biochemistry and Biotechnology 171 (5): 1118-1127.
  • [14] Liu S., X. Dong et al. 2015. “Ultrasonic pretreatment in lipase-catalyzed synthesis of structured lipids with high 1,3-dioleoyl-2-palmitoylglycerol content”. Ultrasonics Sonochemistry 23: 100-108.
  • [15] Maharana A., P. Ray . 2015. “A novel cold-active lipase from psychrotolerant Pseudomonassp. AKM-L5 showed organic solvent resistant and suitable for detergent formulation”. Journal of Molecular Catalysis B Enzymatic 120: 173-178.
  • [16] Nyari N. L. D., J. Zeni , C. Steffens , M. R. Dallago , E. Rigo . 2015. “Easy and fast method of Candida antarctica B lipase immobilization in polyurethane foam”. Indian Journal Advance Chemical Science 4 (1):315-322.
  • [17] Pandey N., K. Dhakar , R. Jain . 2016. “ Temperature dependent lipase production from cold and pH tolerant species of Penicillium”. Mycosphere 7 (10):1533- 1545.
  • [18] Peizhen L., Yang , Y. Tiankui . 2009. “Enhancement and regeneration of activity of lipase for production of diacylglycerols”. China Oils and Fats 3.
  • [19] Ray A. 2012. “Application of lipase in industry”. Asian Journal of Pharmacy and technology 2 (2) : 33-37.
  • [20] Selim B., D. Thomas . 1998. “Immobilized Lipase- Catalyzed Ethanolysis of Sunflower Oil in a Solvent Free Medium”. JAOCS 75 (6): 691-695.
  • [21] Smith J. E. 2009. Biotechnology. Fifth Edition, Cambige University Press, Cambridge, New York, Melbourne.
  • [22] Subhedar P. B, P. R. Gogate . 2016. “Ultrasound assisted intensification of biodiesel production using enzymatic interesterification”. Ultrasonics Sonochemistry 29: 67–75.
  • [23] Synowiecki J., S. Wołowska . 2007. „Otrzymanie i niektóre zastosowanie unieruchomionych enzymów”. Biotechnologia 77.
  • [24] Zhang H. et. al. 2001. “Production of Margarine Fats by Enzymatic Interesterification with Silica-Granulated Thermomyces lanuginosa Lipase in a Large-Scale Study”. JAOCS 78 (1): 57-64.
Uwagi
Opracowanie rekordu w ramach umowy 509/P-DUN/2018 ze środków MNiSW przeznaczonych na działalność upowszechniającą naukę (2018).
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-c897e3b8-141a-4d32-8d4c-2cdb68ea2b80
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.