PL
 |
EN
Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 10

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
A comparison of inductive influence of syryngic acid and wastes containing lignosulfonic acids on peroxidase activity and its synthetic in Trametes versicolor cultures
100%
Lobarzewski J.
Acta Microbiologica Polonica
|
1981
|
tom 30
|
nr 2
2
Hemoproteid peroxidase from Inonotus radiatus
100%
Lobarzewski J.
Acta Microbiologica Polonica
|
1977
|
tom 26
|
nr 2
3
Peroksydazy roślinne
100%
Lobarzewski J.
Wiadomości Botaniczne
|
1981
|
tom 25
|
nr 1
4
Induction by ferulic acid of multiple forms of peroxidase in the fungus Trametes versicolor (Basidiomycetes)
63%
Lobarzewski J. , Trojanowski J.
Acta Biochimica Polonica
|
1979
|
tom 26
|
nr 4
5
Nosniki do immobilizacji enzymow oraz ich aplikacje
63%
Lobarzewski J. , Ginalska G.
Biotechnologia
|
1994
|
nr 1
44-63
6
Opracowanie warunków immobilizacji kwasu poligalakturonowego jako ligandu w chromatografii powinowactwa enzymów pektynolitycznych
63%
Ginalska G. , Lobarzewski J.
Herba Polonica
|
1997
|
tom 43
|
nr 4
361-370
PL
W badaniach wykorzystano technikę kolumnowej cieczowej chromatografii powinowactwa do oczyszczania endopoligalakturonazy E.C. 3.2.1.15. (endo-PG), enzymu używanego przy produkcji soków owocowych. Do wypełnienia kolumn stosowano silanizowane szkło porowate i żel krzemionkowy, a także wytworzone przez pokrycie żelu krzemionkowego keratyną lub poliamidem oraz nośnik organiczny - kopolimer akrylonitrylodiwinylobenzenu. Wiązano je z ligandem - kwasem poligalakturonowym - poprzez grupy karboksylowe i aldehydowe powstałe po otwarciu pierścienia w tym kwasie. Wykazano, że kopolimer akrylonitrylowy i żel krzemionkowy pokryty adhezyjnie keratyną mogą być z powodzeniem stosowane w technice chromatografii powinowactwa. Na szczególną uwagę zasługuje opracowana własna metoda wiązania ligandu przez otwarcie pierścieni w komponencie cukrowej. Dokonując optymalizacji oczyszczania en- do-PG wykazano, że jednostopniowe oczyszczenie enzymu przy użyciu zoptymalizowanej techniki chromatografii powinowactwa jest równie efektywne, jak trójstopniowe oczyszczanie stosowane tradycyjnie (ultrafiltracja, sączenie molekularne, chromatografia jonowymienna).
EN
Endopolygalacturonase (EC 3.2.1.15) from A.niger 71 was purified using optimalized conditions of liquid of column affinity chromatography. For these reasons it was used five supports, silanized porous glass, silica gel, silica gel adhesively covered with keratin or polyamide and copolymer acrylonitrile-divinylbenzene activated with diamines. The polygalacturonic acid was used in this chromatographic techniques as ligand. The polygalacturonic acid was bound to these five supports via free COOH groups or aldehyde groups obtaining after opening the galacturonic rings. It was described the optimalization of endopolygalacturonase purification on the column in 8 variants. The best results of 16 times purification of endo-PG was obtained using the column packed with copolymer acrylonitrile-divinylbenzene activated by ethylenediamine and polygalacturonic acid. This support was stable and many times reusable with good endo-PG elution efficiency.
7
Peroxidase activity and forms in Trametes versicolor cultures grown in the presence of industrail cellulose wastes
63%
Lobarzewski J. , Krywuta S.
Acta Microbiologica Polonica
|
1981
|
tom 30
|
nr 2
8
Działania oksydaz na białka
63%
Trojanowski J. , Lobarzewski J.
Postępy Biochemii
|
1963
|
tom 09
|
nr 3
9
Badanie wpływu jonów halogenowych na aktywność rozpuszczalnej peroksydazy roślinnej
51%
Kopkala H. , Jozefczyk A. , Lobarzewski J. , Misztal G.
Herba Polonica
|
1997
|
tom 43
|
nr 4
393-403
PL
Zbadano wpływ jonów F-, Cl- i Br- na aktywność rozpuszczalnej peroksydazy otrzymanej z kapusty. Aktywność peroksydazy oznaczono kolorymetrycznie wykorzystując reakcję barwną enzymu z etanolowym roztworem gwajakolu (donor wodoru) i roztworu nadtlenku wodoru (substrát); pomiary wykonano przy X=470 nm. Zmiany stężenia analizowanych jonów oznaczono za pomocą bezpośredniego pomiaru potencjału jonoselektywnych elektrod: fluorkowej, chlorkowej i bramkowej (elektrody wskaźnikowe) i kalomelowej (elektroda odniesienia). Zarówno w metodzie kolorymetrycznej, jak i potencjometrycznej wykonano próby kontrolne. W badaniach uwzględniono wpływ stężenia analizowanych jonów, pH i temperatury na aktywność peroksydazy oraz zbadano wpływ białka enzymatycznego na stężenie badanych jonów.
EN
The influence of the ions F-, CP and Br- on the activity of the peroxidase obtained from cabbage was investigated. The activity of the peroxidase was determined using a colorimetric method with ethanolic solution of guaiacol (donor of hydrogen) and hydrogen peroxidase solution (substrate). The measurements were determined at X=470 ran. The changes of concentration of analysed ions were determined by direct potentiometry with the use of the ion selective electrodes: fluoride, chloride and bromide as indicator electrodes and a calomel electrode as a referance one. Blank determinations were carried out both in colorimetric and Potentiometrie methods. The influence of the concentration of analysed ions, pH and temperature on the activity of the peroxidase was taken into consideration in the investigation. The influence of the enzyme protein on the concentration ions of halogen group was also investigated.
10
The influence of iodine ions on the activity of soluble peroxidase
51%
Hopkala H. , Jozefczyk A. , Lobarzewski J. , Zobel A.
Ochrona Środowiska i Zasobów Naturalnych
|
1999
|
tom 18
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.