PL
 |
EN
Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 13

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Funkcje apiraz roślinnych
100%
Wujak M. , Komoszynski M.
Postępy Biochemii
|
2011
|
tom 57
|
nr 1
2
E-NTPDazy - enzymy uczestniczace w procesach sygnalizacji w centralnym ukladzie nerwowym.
100%
Kukulski F. , Komoszynski M.
Postępy Biologii Komórki
|
2002
|
tom 29
|
nr 3
449-463
3
Sygnalowa funkcja ATP w centralnym ukladzie nerwowym.
100%
Kukulski F. , Komoszynski M.
Postępy Biologii Komórki
|
2001
|
tom 28
|
nr 1
33-50
4
Adenosine deaminase of pig brain synaptosomes
100%
Romanowska M. , Komoszynski M.
Acta Biochimica Polonica
|
2003
|
tom 50
|
nr Supplement 1
5
Adenozyna - neuroprzekaznik i neuromodulator w centralnym ukladzie nerwowym.
100%
Romanowska M. , Komoszynski M.
Postępy Biochemii
|
2002
|
tom 48
|
nr 3
230-238
6
Ectopurine metabolism and transport in glioma C6 cells
100%
Komoszynski M. , Romanowska M.
Acta Biochimica Polonica
|
2003
|
tom 50
|
nr Supplement 1
7
Immunoelectrophoretically homogeneous preparation of arylsulphatase A from human placenta
100%
Gniot-Szulzycka J. , Komoszynski M.
Acta Biochimica Polonica
|
1970
|
tom 17
|
nr 3
8
Ependyma i subependyma mózgu dorosłych ssaków źródłem neuralnych komórek macierzystych
80%
Roszek K. , Czarnecka J. , Komoszynski M.
Postępy Biologii Komórki
|
2011
|
tom 38
|
nr 3
9
The enzymes metabolized of ectopurines in verticular system of the central nervous system (CNS)
80%
Czarnecka J. , Cieslak M. , Komoszynski M.
Acta Biochimica Polonica
|
2006
|
tom 53
|
nr Supplement 1
10
Rola enzymów metabolizujących ektonukleotydy w sygnalizacji z udziałem puryn
80%
Porowinska D. , Czarnecka J. , Komoszynski M.
Postępy Biochemii
|
2011
|
tom 57
|
nr 3
11
Overexpression and refolding of truncated form of NTPDase2 (A2F2) from Arabidopsis thaliana
80%
Banach M. , Steinebrunner I. , Wojtczak A. , Komoszynski M.
Acta Biochimica Polonica
|
2006
|
tom 53
|
nr Supplement 1
12
Does the ecto-adenylate kinase regulate the blood platelet agregation?
80%
Czarnecka J. , Jasinska D. , Kaznica A. , Komoszynski M.
Acta Biochimica Polonica
|
2006
|
tom 53
|
nr Supplement 1
13
Modeling studies of potato nucleoside triphosphate diphosphohydrolase NTPDase1: an insight into the catalytic mechanism
70%
Kozakiewicz A. , Neumann P. , Banach M. , Komoszynski M. , Wojtczak A.
Acta Biochimica Polonica
|
2008
|
tom 55
|
nr 1
EN
Nucleoside triphosphate diphosphohydrolase - NTPDase1 (apyrase, EC 3.6.1.5) was modeled based on sequence homology. The single polypeptide chain of apyrase is folded into two domains. The putative catalytic site with the apyrase conserved regions (ACR 1-5) is located between these two domains. Modeling confirmed that apyrase belongs to the actin superfamily of proteins. The amino acids interacting with the nucleoside triphosphate substrate and probably involved in the catalyzed hydrolysis were identified. The proposed two-step catalytic mechanism of hydrolysis involves Thr127 and Thr55 as potential nucleophilic factors responsible for the cleavage of the Pγ and Pβ anhydride bonds, respectively. Their action seems to be assisted by Glu170 and Glu78 residues, respectively. The presence of two nucleophiles in the active site of apyrase explains the differences in the hydrolytic activity between apyrases and other enzymes belonging to the NTPDase family.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.