Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: protein molecule

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Structural aspects of functional properties of milk proteins

100%

Dziuba J. , Darewicz M.

2000

tom 04

Statistical properties of the dichotomous noise generated in biochemical processes

84%

Kurzynski M.

nr 4

502-513

Dichotomous noise detected with the help of various single-molecule techniques convincingly reveals the actual occurrence of a multitude of conformational substates composing the native state of proteins. The nature of the stochastic dynamics of transitions between these substates is determined by the particular statistical properties of the noise observed. These involve nonexponential and possibly oscillatory time decay of the second order autocorrelation function, its relation to the third order autocorrelation function, and a relationship to dwell-time distribution densities and their correlations. Processes gated by specific conformational substates are distinguished from those with fluctuating barriers. This study throws light on the intriguing matter of the possibility of multiple stepping of the myosin motor along the actin filament per ATP molecule hydrolyzed.

Signifcance and role of pattern recognition receptors in malignancy

84%

Zeromski J. , Kaczmarek M. , Boruczkowski M. , Kierepa A. , Kowala-Piaskowska A. , Mozer-Lisewska I.

nr 3

Species identification of meat by electrophoretic methods

84%

Montowska M. , Pospiech E.

Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria

2007

tom 06

nr 1

Electrophoretic methods can be used to identify meat of various animal species. The protein electrophoresis, especially the IEF of the sarcoplasmic proteins, is a wellestablished technique for species identification of raw fish and is used in the control of seafood authenticity. However, in the case of the analysis of heat-processed fish, the method is applicable only to those species which possess characteristic patterns of the heat-stable parvalbumins. Heat-denatured fish muscle proteins may be solubilised by urea or sodium dodecylsulfate (SDS) and separated by urea-IEF or SDS-PAGE, respectively. The comparison of these two methods allowed to conclude that, basically, each of them can be used for species identification of heated fishery products. However, extensively washed products may be preferentially analysed by the SDS-PAGE, because most of the parvalbumins are washed out leaving mainly myosins. On the other hand, the IEF method may be preferred for the differentiation of closely related species rich in parvalbumins isoforms. It is evident from the literature data that species-specific protein separations yield proteins of low molecular weight made up of three light chains of myosin (14-23 kDa), troponin (19-30 kDa) and parvalbumin (about 12 kDa). Investigations showed that the SDS-PAGE method can be used to identify meats of: cattle, sheep, lambs, goats, red deer and rabbits. The technique allowed researchers to identify the following myofibrillar and sarcoplasmic muscle proteins: myosin and actin, -actinin, tropomyosin, troponin. SDS-PAGE allowed the identification of myofibrillar proteins taking into account their molecular weights which was not possible with the assistance of the PAGIF because too many protein bands were obtained. It was possible to obtain differences in the separation of proteins characteristic for certain species, e.g. beef, resulting from the presence of single myofibrillar proteins

Metodami elektroforetycznymi można identyfikować mięso różnych gatunków ssaków i ptaków. Elektroforeza białek, a zwłaszcza IEF białek sarkoplazmy jest dobrze poznaną techniką do identyfikacji gatunków surowych ryb i jest stosowana do kontroli autentyczności produktów morza. Natomiast w wypadku produktów rybnych poddanych procesom obróbki cieplnej metoda ma zastosowanie tylko do oznaczania gatunków dających charakterystyczne rozdziały stabilnych po ogrzaniu parwalbumin. Zdenaturowane w wysokiej temperaturze białka mięśni ryb mogą być rozpuszczone przez mocznik lub SDS i rozdzielone przez zastosowanie odpowiednio IEF lub SDS-PAGE. Porównując obie metody stwierdzono, że w zasadzie są one odpowiednie do identyfikacji gatunkowej ogrzewanych produktów rybnych. Jednak surowce intensywnie myte lepiej analizować metodą SDS-PAGE, ponieważ większość parwalbumin jest wymywana, a zostaje głównie miozyna. Jednocześnie IEF z mocznikiem jest lepszą metodą do różnicowania blisko spokrewnionych gatunków bogatych w izoformy parwalbumin. Z danych literaturowych wynika, że specyficzne gatunkowo rozdziały białek dają białka o małej masie cząsteczkowej złożone z trzech lekkich łańcuchów miozyny (14-23 kDa), troponiny (19-30 kDa) i parwalbuminy (około 12 kDa). Badania wykazały, że metodą SDS-PAGE można różnicować mięso bydła, owiec, jagniąt, kóz, jeleni i królików. Techniką tą identyfikowano szczególnie miofibrylarne białka mięśni: miozynę i aktynę, a-aktininę, tropomiozynę i troponinę. SDS-PAGE pozwoliła na rozpoznanie tych białek z uwzględnieniem ich mas cząsteczkowych, co nie było możliwe z zastosowaniem PAGIF, ponieważ uzyskano zbyt dużą liczbę pasm białek. Stało się możliwe uzyskać różnice w rozdziałach białek charakterystyczne dla pewnych gatunków, np. wołowiny, wynikające z obecności pojedynczych wyróżniających się białek.