Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 7

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  predkosc maksymalna
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
PL
Celem badań było zbadanie wpływu różnego zakresu temperatur na parametry kinetyczne Michaelisa-Mentena ureazy glebowej. Badaniom poddano próby zawierające czysty enzym (E), glebę nie nawadnianą ściekami wzbogacona enzymem (E + G) i glebę wielokrotnie nawadniana ściekami (G). Aktywność ureazową przy różnych stężeniach mocznika 0,01-3% i w różnych temperaturach: 0, 20, 37, 60°C oznaczano metodą Bonmanti i współ [I], Stałą Michaelisa (Km) i szybkość maksymalną (Vmax) wyznaczono metodą Liweavera-Burka. Aktywność ureazowa (AU) najniższa była w temperaturze 0°C, i wynosiła: 0,02 (µN-NH4 kg-1 h-1 w próbie z enzymem, 0,013 µN-NH4 kg-1 h-1 w kombinacji enzym + gleba, 0,05 (µN-NH4 kg -1h-1 w glebie irygowanej ściekami. Wraz ze wzrostem temperatury obserwowano wzrost aktywności enzymu. W temperaturze 20°C AU przedstawiała się następująco dla: E = 0,10 µN-NH4 kg-1 h-1 E + G = 0,08µN-NH4 kg-1 h -1G = 0,03 µN-NH4 kg-1 h-l. Najwyższe wartości aktywności ureazowej zanotowano w temperaturze 37°C : 0,35 µN-NH4, kg-1 h-1 dla próby zawierającej preparat handlowy, 0,16 µN-NH4 kg-1 h-l w kombinacji gleba wzbogacona enzymem, 0,125 µN-NH4 kg-1 h-1 dla gleby irygowanej ściekami miejskimi Wzrost temperatury do 60°C powodował spadek aktywności enzymatycznej. W zakresie temperatur 0-37°C zanotowano spadek wartości stałej Michaelisa i wzrost szybkości maksymalnej zachodzącej reakcji we wszystkich analizowanych wariantach, natomiast w 60°C twierdzono wzrost Km i spadek wartości Vmax. W oparciu o analizę otrzymanych wyników można stwierdzić że ureaza wykazuje największe powinowactwo względem substratu w temperaturze 37°C, natomiast wzrost temperatury jak również jej spadek zmniejsza dostępność mocznika dla enzymu.
EN
The aim of the investigations was to measure relationship between temperature and Michaelis-Menten's kinetic parameters of soil's urease. The measurements were performed on three kinds of samples: the first one containing pure enzyme (E), the second one containing soil never irrigated with waste water but amended with pure enzyme (R + G), the third one containing soil irrigated with waste water after II step purification (G). Urease activity at di fferent concentration of urea 0,01-3% and temperature: 0, 20, 37, 60 ° C was marked with the help of Bounmanti et al. [1] method. Michaelis Constant (Km) and maximum potential activity (Vmax) were determined by method of Liwcaver-Burk. The lowest urease activity (AU) was found at 0°C and was determined for different samples: 0,02 µN-NH4 kg-1 h-1 for the sample with pure enzyme, 0,01.3 µN-NH4 kg-1 h-1 soil never irrigated with waste water but enhanced with pure enzyme, 0,05 µN-NH4 kg-1 h-1 soil irrigated with waste water after II step purification. With an increase of temperature the urease activity level was observed. At 20°C the following value of AU was found in samples: 0,10 µN-NH4 kg-1 h-1 for E, 0,08 µN-NH4 kg-1 h-1 for E + G, 0,03 µN-NH4 kg -1 h-1 for G. The highest urease activity was observed at the temperature of 37°C and it was 0,33 µN-NH4 kg-1 h-1 for E, 0,16 µN-NH4 kg-1 h-1 for E + G, 0,125 µN-NH4 kg-1 h-1 for G, The rise of temperature to the level of 60°C caused a decrease of urease activity. With an increase of temperature within the range of 0-37°C a decrease of Michaelis constants was noticed and increase of maximum potential activity in all the analysed samples. At 60°C decrease Km and Vax was observed. On the basis of results obtained it is possible to conclude that urease shows the highest activity at 37°C, whilst an increase of temperature or its decrease reduce the activity.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.