Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

4 Bromatologia i Chemia Toksykologiczna

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: polaczenia kompleksowe

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.II. Kompleksy pepsyny z bialkami zasadowymi

100%

Roszkowska-Jakimiec W. , Ali F. K. , Gacko M. , Worowska A.

nr 1

45-48

Ustalono stosunki molowe pepsyny i białek zasadowych (histon, lizozym, cytochrom c, rybonukleaza) w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.

Pepsin forms insoluble complexes with basic proteins (histone, lysozyme, cytochrome c, ribonuclease). Pepsin/basic proteins molar ratio required to obtain the greatest number of the insoluble complexes depends on pH. Pepsin/basic protein complexes are dissociated by calcium chloride, high concentrations of sodium chloride and, to a lesser extent, by high concentrations of urea. This points to the ionic character of the bonds between the constituents of the complexes.

Wlasciwosci pepsyny jako biaka polianionowego. Cz. VIII. Interakcje pepsyny z fibrynogenem, monomerami fibryny i fibryna

88%

Jasielczuk J.

Bromatologia i Chemia Toksykologiczna

2003

tom 36

nr 3

247-254

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.4. Wplyw protaminy na aktywacje pepsynogenu i aktywnosc pepsyny

88%

Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Greczaniuk A. , Chlabicz M.

Bromatologia i Chemia Toksykologiczna

1998

tom 31

nr 3

239-243

Określono wpływ protaminy na wewnątrzcząsteczkową (pH 2,5) i autokatalityczną (pH 3,5) aktywację pepsynogenu oraz na aktywność pepsyny. Wykazano, że protamina hamuje jedynie nieznacznie aktywację pepsynogenu i aktywność pepsyny.

Protamine only slightly inhibits pepsinogen activation and pepsin activity. This effect is observed both at pH 2.5 when those proteins do not form insoluble complexes and at pH 3.5, when they do form the insoluble complexes.

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.III. Degradacja przez pepsyne kompleksujacych z nia bialek zasadowych

75%

Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Worowska A. , Greczaniuk A.

nr 1

71-74

Określono zdolność pepsyny do degradacji kompleksującej z nią protaminy, histonu całkowitego, histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4, cytochromu c, lizozymu i rybonukleazy. Wykazano, że tworzenie kompleksów pepsyny z białkami zasadowymi nie znosi jej aktywności proteolitycznej.

The influence of the formation of basic protein/pepsin complexes on the proteolytic enzyme activity has been estimated. Pepsin does not degrade protamines, but it does degrade other basic proteins forming complexes with it: total histone, histone H1, H2A, H2B, H3 and H4, cytochrome c, lysozyme and ribonuclease. Formation of the complexes does not cancel the proteolytic activity of pepsin. The susceptibility of basic proteins to pepsin depends on their aminoacid composition.