Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

1

Polyphenols, oxidation and colour: progress in the chemistry of enzymatic and non-enzymatic derived products

100%

Amiot M. J. , Forget-Richard F. , Goupy P.

|

1996

|

tom 42

|

nr 4

237-247

PL

Podczas procesów technologicznych może zachodzić enzymatyczne utlenianie fenoli powodujące ciemnienie produktów żywnościowych. Za działanie to odpowiedzialna jest przede wszystkim oksydaza polifenolowa, która katalizuje utlenianie związków fenolowych w obecności tlenu. Substratami dla tego enzymu są głównie estry kwasu kawowego i katechiny (monomeryczne), w mniejszym stopniu glikozydy, flawonole i antocyjany. Także chinony mogą utleniać niektóre związki fenolowe. Wtórne produkty reakcji związków fenolowych były izolowane przy użyciu HPLC i identyfikowane za pomocą MS i NMR. W badaniach modelowych stwierdzono m.in. ciemnienie produktów pod wpływem kwasu chlorogenowego i estrów kwasu kawowego, podczas gdy (-)-epikatechina wykazywała takie działanie tylko w niewielkim stopniu.

EN

During processing, oxidative mechanisms involving phenolics, such as enzymatic browning, can occur and may modify sensory and nutritional qualities. Basically, enzymatic browning can be defined as an initial oxidation of phenolic compounds catalyzed by polyphenol oxidases (PPOs) in the presence of oxygen. Caffeoyl esters and catechins (monomers) are the prevalent substrates for PPOs. On the contrary, glycosides of flavonols and anthocyanins are poor or not substrates, but they are also degraded. In fact, the quinones enzymatically formed are very reactive chemical entities which are subjected to further secondary reactions. Quinones can oxidize other phenolic compounds ar.d be reduced to the original phenol. They can also react with nucleophiles such as thiols and also phenols to produce adducts. Secondary reactions have been followed at various pH by HPLC coupled with diode array detection. New compounds formed have been isolated by semi-preparative HPLC and identified by MS and NMR. In model solutions containing both chlorogenic acid and (-)-epicatechin, the tristimulus color values L*a*b*were strongly correlated to initial and degraded amounts of chlorogenic acid and (-)-epicatechin determined by HPLC. An increase in chlorogenic acid leads to an increase in a* (redness), whereas (-)-epicatechin was almost without effect. Apple phenolic solutions were oxidized and followed by HPLC. By multilinear regression analysis, L*, a* and b* were correlated to both the initial and oxidized amounts in each phenolic class: hydroxycinnamic esters, flavanols, flavonols and dihydrochalcones. Caffeic esters appeared to be the main factor in the development of reddish pigments.

2

Sekrecyjna oksydaza polifenolowa z Gliocladium virens

84%

Trzcinska M. , Czykiel E. , Sieliwanowicz B.

|

1996

|

tom 51

58-66

3

Some characteristics of active and latent monophenolase of mushroom polyphenol oxidase

84%

Czapski J.

Acta Agrobotanica

|

1998

|

tom 51

|

nr 1-2

33-41

EN

Latent form of monophenolase of mushroom polyphenol oxidase (PPO) was activated by 0,1 % sodium dodecyl sulfate (SDS). The addition of increasing concentrations of 4-methylcatechol diminished lag period of active and total monophenolase activity, measured using p-cresol with L-proline as a substrate. Changes of lag period were described by equation of one phase exponential decay when concentration of substrate varied from 1 to 10 mM. Affinity (1/Km) toward substrate of latent monophenolase was over two times higher than that of the active form, while the maximum velocity (Vmax) was two times lower. The catalytic power (Vmax/Km) of both forms of monophenolase were almost equal. Electrophoretic analysis followed by scanning technique of the gels was used. Absorbancy of spots, determined from computer image of isoenzyme bands pattern allowed for qualitative and quantitative estimation of electrophoregrams. Presence of one additional clearly defined slow migrating isoenzyme for SDS activated monophenolase differed in this respect active (2 bands) and total (3 bands) forms of monophenolase. Key words: Agaricus bisporus; mushroom; latent and active monophenolase; lag period; enzyme kinetic; electrophoretic isoenzyme pattern.

PL

Utajoną formę monofenolazy pieczarek (Agaricus bisporus) aktywowano 0,1% roztworem siarczanu dodecylosodowego (SDS). Dodanie wzrastających ilości 4-metylokatecholu obniżało opóźnienie czasowe tzw. „lag period" reakcji enzymatycznej całkowitej (aktywna + utajona) i aktywnej formy monofenolazy, dla substrátu p-krezol-l-prolina. Zmiany „lag periodu" opisano równaniem wykładniczym w zakresie stężeń substrátu 1-10 mM. Powinowactwo do substrátu utajonej formy monofenolazy było ponad dwukrotnie większe niż aktywnej, natomiast szybkość maksymalna (Vmax) była dwukrotnie mniejsza. Siła katalityczna (Ymax / Km) obydwu form monofenolazy była prawie jednakowa. Rozdział elektroforetyczny i następnie „skaningowanie" żeli pozwoliło na uzyskanie obrazu komputerowego wzoru izoenzymatycznego oraz na jego ilościową ocenę. Obecność jednego dodatkowego izoenzymu we wzorze izozymowym obydwu form aktywnej i utajonej łącznie (3 frakcje), odróżniało go od wzoru izozymowego tylko formy aktywnej (2 frakcje).

4

Wykorzystanie chromatografii oddzialywan hydrofobowych do oczyszczania beta-glukozydazy i oksydazy polifenolowej

67%

Halasinska A. , Trzcinska M. , Sieliwanowicz B.

|

1997

|

tom 52

118-127

5

Substrate specifity and inhibitors of polyphenol oxidase in aspect of darkening of fresh and frozen mushrooms [Agaricus bisporus [Lange] Sing.]

67%

Czapski J.

Acta Agrobotanica

|

1994

|

tom 47

|

nr 1

103-110

EN

Activity of mushroom polyphenol oxidase (PPO) toward 6 substrates and inhibitory effect of cysteine, 2-mercaptoethanol, benzoic acid and sodium metabisulphite were determined. The o-diphenols which appeared to be the best substrates were: catechin, DOPA (L-3,4-dihydroxyphenylalanine) and chlorogenic acid. Affinity of PPO crude preparation substrates to enzyme, expressed as inverse value of Michaelis constant was lower then affinity of catechol. Inhibitory effect depended on specifity of inhibitors and their concentration. Electrophoretic patterns of PPO of mushrooms reveals slow and fast moving 4 isoforms when DOPA was used as a substrate, 2 bands for catechin and chlorogenic acid while only one band showed activity toward tyrosine and p-cresol.

PL

Badano aktywność oksydazy polifenolowej pieczarek wobec 6 substratów oraz hamowanie aktywności enzymu przez cysteinę, 2-merkaptoetanol, kwas benzoesowy i polisiarczyn sodu. Najbardziej efektywnymi substratami byly: katechina, DOPA (L-3,4-dihydroksyfenyloalanina) i kwas chlorogenowy. Powinowactwo enzymu do endogennych substratów wyrażone odwrotności.) stałej Michaelisa (Km) bylo niższe niż powinowactwo do katecholu. Efekt hamowania aktywności zależał od specyfiki i stężenia inhibitora w roztworze. Elektroforetyczne rozdzielenie izozymów oksydazy polifenolowej wykazało obecność 4 izozymów wobec DOPA, dwóch wobec katechiny i kwasu chlorogenowego oraz jednego wobec L-tyrozyny i p-krezolu.

6

Znaczenie białek w mechanizmach obronnych roślin przed szkodnikami

51%

Kielkiewicz M. , Godzina M. , Czapla A.

Progress in Plant Protection

|

2010

|

tom 50

|

nr 2

EN

The review focuses on the role of two groups of proteins (anti-nutritive and toxic) in plant defence against insect herbivores.