Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Ten serwis zostanie wyłączony 2025-02-11.

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: nonionic detergent

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Decomposition of a Nonionic Detergent by the Fenton Process in the Presence of Iron Nanocompounds

100%

Kos L. , Sójka-Ledakowicz J. , Michalska K. , Żyłła R. , Perkowski J.

Fibres & Textiles in Eastern Europe

2013

tom Vol. 21, no. 6 (102)

111--115

The aim of the research was to determine the efficiency of decomposition of a nonionic detergent Symperonic NP10 by the Fenton method in the presence of iron nanocompounds and to compare it with the classical Fenton method. Detergent water solutions were subjected to the classical purification method with the application of ferrous sulfate and then compared by using ferrous sulfate with the addition of iron (II, III) oxide nanopowder. The treatment process was optimised from studies on the effect of ferrous sulfate and iron (II, III) oxide nanopowder doses, hydrogen peroxide and pH of the solution on treatment efficiency. Iron oxide nanopowder application allowed to increase the efficiency of detergent decomposition.

Celem badań było określenie efektywności rozkładu detergentu niejonowego Symperonic NP10 metodą Fentona przy udziale nanozwiązków żelaza i porównanie jej z klasyczną metodą Fentona. Roztwory wodne detergentu oczyszczano metodą klasyczną stosując siarczan żelazawy oraz siarczan żelazawy z dodatkiem nanotlenku żelaza (II,III). Dokonano optymalizacji procesu oczyszczania badając wpływ dawek siarczanu żelazawego i nanotlenku żelaza (II,III), dawki nadtlenku wodoru oraz pH roztworu na efektywność obróbki. Zastosowanie dodatku nanotlenku żelaza w procesie klasycznym przebiegającym z udziałem siarczanu żelazawego zwiększało wydajność rozkładu detergentu.

Evidence for the involvement of a 66 kDa membrane protein in the synthesis of sterolglucoside in Saccharomyces cerevisiae

80%

Lenart U. , Haplova J. , Magdolen P. , Farkas V. , Palamarczyk G.

Acta Biochimica Polonica

1995

tom 42

nr 2

The membrane-bound sterolglucoside synthase from the yeast Saccharomyces cerevisiae has been solubilized by nonionic detergent, Nonidet P-40, Triton X-100, and partially purified by DEAE-cellulose column chromatography and ammonium sulfate fractionation. SDS/PAGE of the purified fraction revealed the presence of two protein bands of molecular mass 66 kDa and 54 kDa. In an attempt to identify further the polypeptide chain of sterolglucoside synthase, the partially purified enzyme was treated with [di-125I]-5-[3-(p-azidosalicylamide)]allyl-UDPglucose, a photoactive analogue of UDPglucose, which is a substrate for this enzyme. Upon photolysis the 12SI-labeled probe was shown to link covalently to the 66kDa protein. The photoinsertion was competed out by the presence of unlabeled UDPglucose thus suggesting that this protein contains substrate binding site for UDPglucose. Since photoinsertion of the probe to protein of 66 kDa correlates with the molecular mass of the protein visualized upon enzyme purification we postulate that the 66 kDa protein is involved in sterolglucoside synthesis in yeast.