Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

1

Enzymatyczne i funkcjonalne właściwości białek kalmarów. Charakterystyka i możliwości wykorzystania.

100%

Kołodziejska I.

|

1999

|

tom Nr 44(576)

3-71

PL

W skład frakcji miofibrylarnej mięsa płaszcza kalmarów wchodzą te same białka, które wyodrębniono z mięśni ryb i ssaków oraz paramiozyna charakterystyczna dla bezkręgowców morskich. Miofibrylarne białka kalmarów są lepiej rozpuszczalne w wodzie, mniej podatne na denaturację zamrażalniczą, a bardziej wrażliwe na denaturację cieplną niż te same białka ryb i bydła. Surowe mięso kalmara, nawet po rocznym przechowywaniu zamrażalniczym, wiąże o 35% więcej wody niż mięso świeżego dorsza. Po obróbce cieplej, zdolność do utrzymania wody przez mięso kalmara jest trzykrotnie mniejsza niż mięsa dorsza. W tkance mięśniowej kalmarów Illex argentinus, przechowywanych przez rok w temperaurze -20 stopni C, aktywność zachowują głównie aspartylowe protezy. Twardość mięsa kalmara zmienia się w zakresie temp. 20-80 stopni C podobnie jak mięsa zwierząt stałocieplnych i ryb. Ubytki masy w gotowanym mięsie dochodzą do ok. 60%. Jedną z przyczyn tak dużych strat masy jest podatność białek miofibrylarnych kalmara na cieplną denaturację. Zróżnicowanie twardości mięsa kalmarów, w obrębie tego samego gatunku, jest spowodowane zmiennością zawartości białek miofibrylarnych. Im jest tych białek w mięsie więcej tym mniejsze są cieplne ubytki masy i mniejsza jest twardość. Zmniejszenie twardości mięsa i ubytków masy, a jednocześnie skrócenie czasu obróbki cieplnej możliwe jest poprzez zastosowanie, przed gotowaniem, kąpieli płaszczy kalmarów w 2% roztworze mieszaniny polifosforanów lub przez traktowanie preparatami enzymów proteolitycznych m.in. z trzusko-wątroby kalmarów. Kondycjonowanie mięsa przed gotowaniem w warunkach uaktywniających endogenne enzymy tkanki mięśniowej, mimo znacznych zmian degradacyjnych białek miofibrylarnych, nie przynosi pożądanego zmniejszeniea twardości gotowanego mięsa wskutek dużych cieplnych ubytków masy wywołanych kwaśnym odczynem. Ekstrakty enzymatyczne z trzusko-wątroby kalmarów i wnętrzności dorsza bałtyckiego wykazują w 5 stopniach C ok. 10-20% maksymalnej aktywności osiąganej wobec hemoglobiny lub kazeiny w optymalnej temperaturze ich działania. Aktywność ekstraktów w środowisku obojętnym i lekko alkalicznym jest kilkakrotnie mniejsza niż w kaśnym. W temp.10-20 stopni C enzymy w obu ekstraktach częściowo hydrolizują bydlęce białka miofibrylarne przy pH odpowiadającym naturalnemu odczynowi tkanki mięśniowej zwierząt stałocieplnych, ryb i kalmarów. Degradują one też białka w temperaturze niższej od 10 stopni C, przy czym enzymy z przewodu pokarmowego dorsza wkazują aktywność przy pH 7, a enzymy z trzusko-wątroby kalmarów przy pH 5.5. Ekstrakty enzymów z trzusko-wątroby kalmarów i wnętrzności ryb hydrolizują bydlęcy, nierozpuszczalny kolagen typu I ze ścięgna Achillesa w kwaśnym oraz w obojętnym i lekko alkalicznym środowisku. Wnętrzności kalmarów i dorsza mogą być wykorzystane do otrzymywania preparatów enzymatycznych, natomiast wnętrzności śledzi, w których udział organów zawierających enzymy trawienne wynosi tylko 5-9% - żołądki i 4-7% - wyrostki pyloryczne są mniej korzystnym surowcem. Hydrolizę pod wpływem endogennych enzymów można wykorzystać jako prosty i tani sposób do otrzymywania częściowo oczyszczonych preparatów enzymatycznych z trzusko-wątroby kalmarów. Skóry kalmarów są dobrym surowcem do otrzymywania izolatów kolagenu. Kolagen uzyskany wg opracowanej procedury jest rozpuszczalny w rozcieńczonym roztworze HCl, bezbarwny i bezwonny po przechowywaniu w temperaturze pokojowej.

EN

The myofibrillar fraction of squid mantle contains the same proteins, which were isolated from the muscles of mammals and fish, and additionally paramyosin, the characteristic component of inverterbrate muscles. The myofibrillar proteins of squid differ from those of fish and mammals by being more water soluble, less susceptible to freezing and more liable to thermal denaturation. Raw squid meat, even after one year of freezing storage, is able to bind 35% more water than fish meat of cod. However, the water holding capacity of cooked squid meat is three times lower than that of cooked cod meat (table 10). Adding 2% NaCl increases the water holding capacity by 20% in the raw homogenate and by 50% after cooking (Fig. 8). In the muscles of squid Illex argeninus, after prolonged frozen storage, mainly aspartic proteases maintain their activity (Table 3). The toughness of squid meat in the tempeature range 20 - 80 degrees C changes similarly to that of meat of mamals and fish. The weight loss in cooked squid meat reaches up to about 60% (Table 7). One of the reasons of such large cook loss is the susceptibility of squid myofibrillar proteins to thermal denaturation (Fig. 4). The difference in hardness of cooked squid meat samples, within the species, is caused by variability of the contents of myofibrillar proteins. The cook loss and hardness of squid meat are lower when the content of myofibrillar proteins is higher (Table 7). No correlation has been found between the hardness of the cooked mantle meat and the content, solubility, and thermal properties of muscle collagen. Boiling of squid meat results in a large accumulation of dimethylamine and a lesser increase in free formaldehyde from nonenzymtic, decomposition of trimethylamine oxide, but induces only negligible changes in cod meat (Table 8). In a series of experiments with squid of different lots no consistent correlaion was found between the hardness of the cooked meat and the contents of free formaldehyde. The rate of increase in free formaldehyde, in the heated samples of the water-soluble fractions of squid meat, does not correspond to that of dimethylmine formation (Fig. 6). Pretreatment of squid mantles in 2% polyphosphate solutions makes the cooked product less tough and more juicy than untreated , cooked mantles and leads to a reduction in cooking time (Table 9). At this concentration the increase in phosporus in the cooked manle is slight as compared with that of the cooked control. The texture of squid meat can be modified using proteolytic enzymes e.g. squid hepatopancreas enzymes. Conditioning of squid mantle meat in hepatopancreas extract has a distinct tenderizing efect, even at 4 degrees C (Tabe 15). Acid treatment of squid mantles in conditions activating endogenous protases, in spie of the extensive degradation of muofibrillar proteins, does not bring a desirable decreases in hardness of cooked meat and in cook loss (Fig. 7). The enzyme extracts of squid hepatopancreas and of Baltic cod alimentary tract exhibit at 5 degrees C about 10-20% of maximal activity reached towards haemoglobin or casein at optimum temperature (Fig. 11, 13). At neutral and slightly alkaline pH the activity is a few times lower than in the acid range (Fig. 11, 12). At 10-20 degrees C, both enzyme extracts partially hydrolize bovine myofibrillar proteins at pH 5.5-7 (Fig.14), that is typical for meat, fish and squid. At lower temperature, the enzyme extract of cod alimentary tract displays activity towards bovine myofibriles at pH 7, while that of squid hepatopancreas at pH 5.5. The enzyme extracts of squid hepatopancreas and intestines of fish hydrolyze insoluble bovine tendon collagen in the acid, neutral, and slightly alkaline pH range (Fig.15). The enzymes of the pyloric caeca, which are active in the alkaline range of pH, belong mainly to serine proteases, while those of the squid hepatopancreas comprise also cysteine proteases. The internal organs of squid and cod may be used as raw material for producing enzyme preparations. In the case of herring, the stomach and the pyloric caeca, the organs being the richest source of proteolytic activity, participate in the weight of the total viscera in 5-9% and 4-7%, respectively. Hydrolysis by endogenous enzymes may be used as a simple and cheep method for producing partially purified enzyme preparatios from squid hepatopancreas. Due to 48h incubation of the hepatopancreas homogenate at pH 3 at 30 and 40 degrees C a clear watery phase is formed, well separated from the oily fraction containing floating solid particles of the autolysate. In two days about 35% and 50% of the protein is hydrolyzed at 20 degrees C and 30-40 degrees C, respectvely. The proteolytic activity of the autolyzed homogenate is about 80% of that of the original homogenate (Fig.16). Squid skins are suitable material for producing collagen isolates. Collagen, soluble in dilute acid solutions can be isolated from squid skins by 24h soaking in 10% NaCl solution at room temperature, washing with water and 24h bleaching in 1% H2O2 in 0,01 NaOH (fig. 9). The loss of collagen does not exceed 35% of the collagen contained in the skins (Table 12). The considerably high yield of the product is to a large extent the result of using whole skins. The yield of collagen from squid can be increased to 90% by using NaOH solution at pH 11,5 instead of 10% NaCl. The isolate is, however, less soluble in dilute acid and the viscosity od dispersion is four times lower (Table 13). The rancid off-odor which tends to develop in the isolate can be effectively prevented by removing of lipids from the squid skins followed by adding of the non-ionic detergent to all solutions used in the procedure. The collagen isolate, solubilized in diluted HCl, remains colourless and odourless during storage at room temperature. In respect to colour and properties the isolate is equal to commercial products.

2

Kalmary

51%

Kotkowska G. , Kreyser K.

|

2000

|

nr 03

34-36

3

Morska glebia smaku

51%

Bednarek J.

|

2005

|

nr 03

64-71

4

Potrawy z kalmarow

51%

Wolniak A.

|

2000

|

nr 03

38-41

5

Chorwacka symfonia smakow

36%

Maziarska I. , Crleni D.

|

2005

|

nr 05

14-17

6

Przysmaki Casanovy [III]

31%

Kolanowski W.

Przegląd Gastronomiczny

|

2002

|

tom 56

|

nr 08

4