Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 6

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  hormon wzrostu
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
|
|
tom 6
101-110
PL
Arginina jest aminokwasem względnie egzogennym, uczestniczącym w procesach biosyntezy białka, regulacji działania śródbłonka naczyniowego i detoksykacji organizmu. Znaczenie odpowiedniego spożycia argininy wzrasta w stanach fizjologicznych, związanych z chorobą, urazem lub znacznym obciążeniem organizmu. Z powodu potencjalnie ergogenicznego wpływu podaży argininy, poprzez stymulację syntezy tlenku azotu, hormonu wzrostu i kreatyny, jest ona często suplementowana przez sportowców. W przeciwieństwie do wielu badań klinicznych, z udziałem m.in. rekonwalescentów i osób z chorobami układu krążenia, wykazujących związek podaży argininy ze wzrostem wydolności fizycznej oraz korzystną regulacją parametrów endokrynologicznych, u wysoko wytrenowanych, zdrowych sportowców uzyskiwane wyniki są niejednoznaczne. Często dowodzą one braku wpływu preparatów argininy na moc, siłę i masę mięśniową, maksymalny pobór tlenu oraz stężenie hormonu wzrostu i tlenku azotu. W tej sytuacji uzasadniona jest konieczność prowadzenia dalszych badań nad celowością zwiększania podaży argininy u sportowców wybranych dyscyplin, jednakże w badaniach tych muszą być zachowane odpowiednie procedury, uwzględniające badania krzyżowe z podwójnie ślepą próbą.
EN
The simple protein production method developed in the present study enables the production of large quantities of active recombinant common-carp growth hormone proteins in a few brief steps. With this method, the recombinant protein is obtained in a soluble form without the need for refolding. This method can be utilised for determining if the two common-carp growth hormones have similar functions in vitro and in vivo and what role each plays in growth regulation. If differences in activity exist, this method can also be used to produce intermediate forms of the two common carp growth hormones rapidly in order to determine which of the six amino acids that differ between the two proteins are responsible for the altered activity. Common carp has the same tetraploid ancestor as goldfish, and the products of the growth hormone paralogues in goldfish also differ. It would be interesting to understand how the same duplicated orthologues have evolved, and the methods elaborated in this study could be used for such comparative investigations.
|
|
tom T. 85, nr 5
330-332
PL
Przedstawiono syntezę w fazie stałej 29-aminokwasowego peptydu A, analogu hormonu uwalniającego hormon wzrostu GH-RH. Właściwości biologiczne tego peptydu wskazują, że może on stać się cennym lekiem hormonalnym w leczeniu wszelkich schorzeń związanych z niedoborem hormonu wzrostu, np. karłowatości u dzieci. Opracowano formę farmaceutyczną dla tej substancji.
EN
A 100–200-mesh methoxybenzhydrylamine resin was used as a solid carrier. The first amino acid was introduced on the resin, and all 28 amino acids of peptide A were subsequently coupled, by the carbodiimide method. The a a a a a -amino function was protected with BOC group, and the side chains were blocked with the following groups: Asp, cyclohexyl; Ser and Thr, benzyl; and Tyr 2-bromobenzyloxycarbonyl. Boc(Fmoc)Lys were added at positions 11, 12, 20, 21 and 29 to have at further steps the analog contg. hArg in these positions. Boc was removed with 55% TFA in dichloromethane, and Fmoc was removed with 50% piperidine in DMF. After Fmoc was removed from Lys, the substituted guanidine group was introduced by the reaction with N,N’- bis(tert-butyloxycarbonyl)-S-methylisothiourea in the presence of 4-(N,N N dimethylamino)pyridine. All Boc were removed from the fully protected peptidyl polymer by the reaction with trifluoroacetic acid. The remaining protecting groups left the peptide while it was cleaved from the resin with liq. HF. The HF was removed, the residue was washed with Et2O, and crude peptide was extd. with 50% AcOH and lyophilized. The acetate form was obtained on an ion-exchange resin and preparative HPLC gave 99.7% pure A. Polysulfonic filters were used during the preparation of the stable and reproducible pharmaceutical form of A, viz., an aq. lyophilizate (phosphate buffer) contg. 100 µg peptide A and mannitol per ampule. Peptide A was about a few score times as bioactive as the hGH-RH reference peptide, completely nontoxic in doses up to 120 ìg and resistant to enzymatic degradation, increased the level of hGH and the no. of somatotropic cells in animal pituitary glands, and affected no other pituitary hormones.
EN
Males and females of Wistar strain at different inbred level: 0, 25, 37, 50 and 100% have been examined 3 day starvation and 3h swimming has been applied. The control group have been given ether anaesthesia in order to collect blood samples. The level of growth hormone /GH/ in blood serum has been determined by RIA. Body weight has been measured and histological analysis of reticular layer of adrenal cortex has been made. The regression of GH concentration with the increase in the inbred level and the decrease in body weight has been found. It can be associated with higher resistance of females to acute stress and growing homozygosity compared to males.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.