PL
 |
EN
Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 8

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  enzymy zewnatrzkomorkowe
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Zewnatrzkomorkowe enzymy bakterii rodzaju Bacillus
100%
Hauschild T. , Swiecicka I. , Buczek J.
Annales Universitatis Mariae Curie-Skłodowska. Sectio DD:Medicina Veterinaria
|
1997
|
tom 52
101-121
2
Content available Wplyw zrodla wegla i azotu na podukcje ksantanu i enzymow zewnatrzkomorkowych przez penicylinoopornego mutanta Xanthomonas campestris
100%
Janas P. , Targonski Z.
Żywność Nauka Technologia Jakość
|
2007
|
tom 14
|
nr 1
161-172
PL
Zbadano wpływ źródła węgla i azotu na produkcję ksantanu i enzymów zewnątrzkomórkowych przez penicylinoopornego mutanta Xanthomonas campestris. Dobrymi źródłami węgla do produkcji ksantanu były maltodekstryny, sacharoza, glukoza, celobioza, inulina i maltoza. Najwyższe stężenia ksantanu uzyskano po hodowlach w obecności 3% dodatku maltodekstryn i sacharozy. W hodowlach tych oznaczono też wysokie aktywności enzymów zewnątrzkomórkowych (inulinazy, inwertazy, α-amylazy). Najlepszym źródłami azotu do produkcji ksantanu przez X. campestris PPJ4 były: siarczan(VI) amonu i mocznik.
EN
The influence of carbon and nitrogen sources on the production of xanthan gum and extracellular enzymes by penicilineresistant mutant of Xanthomonas campestris was investigated. The good carbon sources for xanthan production were maltodextrin, sucrose, glucose, celobiose, inulin and maltose. The highest xanthan concentration was obtained after cultivations in the presence of 3% addition of maltodextrin and sucrose. Also, the high activities of extracellular enzymes (inulinase, invertase, α – amylase) were estimated in the media. The best nitrogen sources for xanthan production by X. campestris were (NH4)2SO4 and urea.
3
Ekspresja genów Erwinia chrysanthemi kodujących pektynazy w zainfekowanej tkance roślinnej
80%
Jafra S. , Lojkowska E.
Biotechnologia
|
2000
|
nr 3
4
Wplyw warunkow hodowli na poziom aktywnosci endopeptydazy syntetyzowanej przez glebowe bakterie Pseudomonas fluorescens
80%
Jankiewicz U.
Roczniki Gleboznawcze
|
2007
|
tom 58
|
nr 3-4
84-94
5
Charakterystyka właściwości proteolitycznych dwóch wybranych szczepów bakterii z rzędu Myxococcales
80%
Jankiewicz U. , Kiliszczyk A. , Russel S.
Woda - Środowisko - Obszary Wiejskie
|
2012
|
tom 12
|
nr 3[39]
6
Lipazy produkowane przez drożdże Yarrowia lipolytica
80%
Krzyczkowska J. , Stolarzewicz I. , Nowak D. , Bialecka-Florjanczyk E.
Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
|
2010
|
tom 09
|
nr 1
PL
Praca miała na celu określenie zmian aktywności lipaz w poszczególnych fazach wzrostu drożdży Yarrowia lipolytica oraz dokonanie porównania i zestawienia ak­tywności lipaz zewnątrz- i wewnątrzkomórkowych. Podczas hodowli szczepu Yarrowia lipolytica KKP 379 w bioreaktorze dokonywano pomiaru gęstości optycznej komórek drożdży oraz określano aktywność lipolityczną frakcji supernatantu. Porównania aktyw­ności lipaz zewnątrzkomórkowych (w supernatancie po hodowli) z lipazami znajdującymi się we wnętrzu komórek dokonywano, mierząc aktywność lipolityczną supernatantu po­wstałego po procesie częściowego uszkodzenia ściany komórkowej. Aktywność poszcze­gólnych frakcji szacowano na podstawie stopnia hydrolizy oleinianu etylu. Uzyskane wyniki pozwoliły stwierdzić, iż szczep drożdży Yarrowia lipolytica KKP 379 jest zdolny do produkcji zarówno lipaz zewnątrz-, jak i wewnątrzkomórkowych. Ilość li­paz wydzielanych do podłoża wzrasta w trakcie prowadzenia hodowli.
EN
The aim of this investigation was to report the lipase location in yeast Yarrowia lipolytica KKP 379 and relationship extracellular lipase activity with cell growth. During yeast culture in bioreactor, optical density (OD) and enzymatic activity of supernatant were measured. Intracellular lipase activity was determined before and after cell wall damage. Comparison and details for Yarrowia lipolytica KKP 379 lipase activity was de­termined by the chromatographic method, using ethyl oleate as substrate. The results showed that the yeast Yarrowia lipolytica KKP 379 produce extra- and intra- cellular lipase. Extracellular lipase activity is cell growth dependent.
7
Aktywność metaboliczna grzybni trufli letniej Tuber aestivum/Tuber uncinatum Vittad.
70%
Jankiewicz U. , Russel S. , Baginska E. , Hilszczanska D.
Woda - Środowisko - Obszary Wiejskie
|
2015
|
tom 15
|
nr 1[49]
8
Selekcja niskoproteazowych mutantów Trichoderma reesei M-7 do produkcji enzymów zewnątrzkomórkowych
70%
Wesolowska-Trojanowska M. , Targonski Z.
Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
|
2012
|
tom 11
|
nr 1
PL
Dokonano selekcji 9 niskoproteazowych mutantów Trichoderma reesei M-7 do produkcji enzymów zewnątrzkomórkowych na podłożu z nierozcieńczoną serwatką wzbogaconą w sole mineralne. Hodowle fermentorowe prowadzono metodą ciągłą w bioreaktorze Bioflo III firmy New Brunswick Scientific Co. Inc. o pojemności roboczej 5 dm3. Stwierdzono odwrotnie proporcjonalne zależności pomiędzy produkcją celulaz i ksylanaz a proteaz w hodowlach niskoproteazowych mutantów Trichoderma reesei M-7 (M-7.6, M-7.8, M-7.10).
EN
An evaluation was made of the ability of 9 low-protease mutants of Trichoderma reesei M-7 to produce extracellular enzymes on a medium with whey enriched with mineral salts. Cultures were carried out using batch and continuous culture methods. Inversely proportional relationships between the activity of cellulases and xylanases as well as the activity of proteases in filtrates obtained from cultures of low-protease mutants of Trichoderma reesei M-7 were not found unambiguously in batch cultures. In continuous cultures, in turn, the highest activities were shown by filtrates of mutants of Trichoderma reesei M-7 which exhibited the lowest ability to produce extracellular proteases in batch cultures.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.