Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

1

Enzymatic Treatment of Viscose Fibres Based Woven Fabric

100%

Ciechańska D. , Struszczyk H. , Oinonen A. M. , Strobin G.

|

tom Vol. 8, no. 4 (39)

60--63

EN

An enzyme-based process was applied in finishing viscose fabrics, which are very susceptible to pilling because of individual loose fibres ends which protrude from surface, and impurities and fuzzes. A commercial enzyme of cellulase type Econase CE (Röhm Enzyme Finland Oy) and experimental cellulases such as endoglucanase II (EGII), cellobiohydrolase I (CBHI) and cellulase enriched with EGII (Cell. F) from the Trichoderma reesei strain prepared at VTT Biotechnology, Finland were used for modification of viscose-woven fabrics. This paper presents some results of studies concerning the estimation of the effect of enzymatic treatment on the changes in molecular and morphological structure of viscosewoven fabrics.

PL

Wyroby włókiennicze wykonane z regenerowanej celulozy, w tym z włókien wiskozowych, cechuje chropowatość i nierówność powierzchni, co jest przyczyną ich podatności na zjawisko pilingu, nawet w krótkim czasie użytkowania. W celu wyeliminowania tego zjawiska stosuje się różnego rodzaju obróbki wykończalnicze, m. in. metody biotechnologiczne, oparte na zastosowaniu wyspecjalizowanych enzymów. W badaniach prezentowanych w artykule, do obróbki tkanin wiskozowych zastosowano handlowy preparat celulaz o nazwie Econase CE firmy Röhm Enzyme, Finland Oy oraz doświadczalne próbki enzymów takie jak endoglukanaza II (EGU), celobiohydrolaza I (CBHI) i celuloza wzbogacana EGII (Celi. F) ze szczepu Trichoderma reesei przygotowanych w VTT Biotechnology, Finlandia. W pracy przedstawiono wyniki badań dotyczące oceny wpływu enzymatycznej obróbki na zmiany struktury cząsteczkowej i morfologicznej tkanin wiskozowych.

2

Effect of acylation and enzymatic modification on pea proteins allergenicity

84%

Szymkiewicz A. , Jedrychowski L.

|

tom 58

|

nr 3

EN

In the study chemical modifications (acetylation or succinylation) and enzymatic hydrolysis (with Alcalase) were applied in order to reduce the allergenicity of particular pea proteins. Application of Alcalase after acylation lowered the immunoreactive properties of pea vicilin from 14-17% down to 2-2.5% as compared to that of the native fraction. Under these conditions, the immunoreactivity of legumin and albumins was reduced by nearly 100%. Proteolysis of pea proteins under conditions optimal for Alcalase decreased the immunoreactivity of vicilin to about 24%. Application of acetic anhydrides for further modification led to lowering their level to 6% and 9%, during acetylation and succinylation, respectively. The immunoreactivity of pea legumin and albumins was reduced down to 1-3%. The lower immunoreactive properties of particular pea proteins do not correspond with lower allergenicity of total proteins. Of all the applied methods acetylation of previously hydrolysed proteins proved to be the most effective; it resulted in about 70% allergenicity decrease (on the average) of thus modified samples as compared to native pea proteins. Yet, the reaction showed an individual character and may be different in individual patients.

3

Interactions of annexins IV and VI with erythrocyte membrane in the presence of Ca2. A biochemical and electron microscopy study

84%

Bandorowicz-Pikula J. , Sobota A.

|

nr 1

EN

Annexins IV and VI were found to interact with human erythrocyte membrane in a calcium-dependent manner. Chemical and enzymatic modification of the membrane constituents pointed to phosphatidylserine as a target membrane molecule responsible for the interaction of the annexin/Ca complexes with the membrane. The membrane-associated annexins were shown to form clusters reflecting, perhaps, the presence of PS microdomains in a lateral plane of membrane.

4

Modyfikacja enzymatyczna biopolimerów i kompozytów lignocelulozowych

59%

Boruszewski P. , Borysiuk P. , Maminski M.

|

tom 53

|

nr 3-4

5

Antybakteryjne działanie modyfikowanego lizozymu w stosunku do bakterii Pseudomonas fluorescens

59%

Cegielska-Radziejewska R. , Lesnierowski G. , Szablewski T. , Kijowski J.

Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych

|

2010

|

tom 553

PL

Lizozym (N-acetylo-muramylohydrolaza E.C. 3.2.1.17) to niskocząsteczkowy enzym (14400 Da), występujący w wydzielinach, płynach ustrojowych oraz tkankach ludzi i zwierząt. Antybakteryjna aktywność monomeru lizozymu ograniczona jest przede wszystkim do bakterii Gram-dodatnich, co związane jest z budową ściany komórkowej. Enzym katalizuje hydrolizę wiązań glikozydowych β (1-4), uwalniając N-acetyloglukozoaminę i kwas N-acetylomuraminowy. Rozszerzenie spectrum antybakteryjnego działania lizozymu można uzyskać stosując modyfikacje enzymu. Celem pracy była ocena antybakteryjnego działania różnych form lizozymu w stosunku do bakterii Pseudomonas fluorescens. Przeprowadzono modyfikację chemiczną i termiczno-chemiczną lizozymu oraz porównano antybakteryjne działanie monomeru lizozymu i modyfikowanych preparatów. W uzyskanych preparatach lizozymu oznaczono udział form polimerycznych, aktywność hydrolityczną i hydrofobowość. Stwierdzono, że w porównaniu z monomerem i próbą kontrolną otrzymane modyfikowane preparaty wykazały hamujący wpływ na wzrost badanego szczepu Pseudomonas fluorescens. Szczególnie skuteczne działanie uzyskano w przypadku lizozymu poddanego modyfikacji termiczno-chemicznej, charakteryzującego się najwyższym udziałem form oligomerycznych i najwyższą hydrofobowością.

EN

Lysozyme (N-acetyl-muramyl-hydrolase E.C. 3.2.1.17) is a low-molecular enzyme (14400 Da) found in body secretions, systemic fluids and tissues of humans and animals. Antibacterial activity of lysozyme monomer is limited first of all to Gram-positive bacteria, which is connected with the structure of the cell wall. This enzyme catalyses hydrolysis of β glycoside bonds (1-4), releasing N-acetylglucosamine and N-acetylmuramic acid. The spectrum of antibacterial activity of lysozyme may be extended due to the modifications of the enzyme. The aim of the study was to evaluate antibacterial activity of different forms of lysozyme against bacteria Pseudomonas fluorescens. Chemical and thermochemical modifications of lysozyme was performed and the antibacterial action of lysozyme monomer and modified preparations were compared. In the produced lysozyme preparations the proportions of polymeric forms, hydrolytic activity and hydrophobicity were determined. It was found that in comparison to monomer and the control all the modified preparations exhibit effective action against bacteria Pseudomonas fluorescens. A particularly effective action was found in the case of lysozyme subjected to thermo-chemical modification, which was characterized by the highest proportion of oligomeric forms and the highest hydrophobicity.