Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 3

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: cytochrom C

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Czy w reakcji cytochromu C i hematyny z nadtlenkiem wodoru powstaje tlen singletowy?

100%

Slawinska D. , Slawinski J. , Zywucki B.

nr 271

Proces biogenezy cytochromów c w komórkach bakteryjnych – rola białek Dsb (disulfide bond)

86%

Roszczenko P. , Grzeszczuk M. , Jagusztyn-Krynicka E. K.

tom 53

nr 4

Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.III. Degradacja przez pepsyne kompleksujacych z nia bialek zasadowych

44%

Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Worowska A. , Greczaniuk A.

nr 1

71-74

Określono zdolność pepsyny do degradacji kompleksującej z nią protaminy, histonu całkowitego, histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4, cytochromu c, lizozymu i rybonukleazy. Wykazano, że tworzenie kompleksów pepsyny z białkami zasadowymi nie znosi jej aktywności proteolitycznej.

The influence of the formation of basic protein/pepsin complexes on the proteolytic enzyme activity has been estimated. Pepsin does not degrade protamines, but it does degrade other basic proteins forming complexes with it: total histone, histone H1, H2A, H2B, H3 and H4, cytochrome c, lysozyme and ribonuclease. Formation of the complexes does not cancel the proteolytic activity of pepsin. The susceptibility of basic proteins to pepsin depends on their aminoacid composition.