Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Ograniczanie wyników
Czasopisma help
Lata help
Autorzy help
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 219

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 11 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  badania in vitro
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 11 next fast forward last
PL
Makijaż jest nieodzowną częścią życia większości kobiet. Na rynku kosmetycznym można znaleźć tysiące różnych marek produkujących kosmetyki, jednak większość użytkowników nie jest świadoma składu, który może być niebezpieczny dla skóry i wywoływać szereg skutków ubocznych. Celem niniejszej pracy jest przedstawienie najczęściej występujących substancji w kosmetykach stosowanych do makijażu takich jak: formaldehyd, parabeny, emulgatory i metod badań, które służą do oceny bezpieczeństwa produktu przed wprowadzeniem na rynek handlowy, a także ich właściwości fizykochemicznych i ich biozgodności ze skórą. Najczęściej spotykane to metody in vitro i in vivo. Badanie in vitro ma na celu potwierdzenie bezpieczeństwa danej substancji aplikowanej na skórę, ale również pozwala określić na przykład stopień wchłaniania i przenikania przez skórę, a także pozwala wyeliminować substancję toksyczne. Natomiast badania in vivo wykonuję się poprzez testy dermatologiczne (płatkowe lub testy kontaktowe), które mają na celu wykrycie czynników wywołujących kontaktowe zapalenie skóry. Kolejnym etapem badań in vivo są badania aplikacyjne i aparaturowe, które wykonywane są w celu potwierdzenia określonego działania kosmetyku deklarowanego przez producenta.
EN
The aim of the present study was to examine the effect of high glucose alone and in combination with high insulin on insulin-stimulated protein synthesis and the activation of insulin signaling pathways in mouse C2C12 myogenic cells. The experiments were performed on mouse C2C12 myoblasts subjected to differentiation under normal glucose (5 mmol/l), high glucose alone (15 mmol/l), or in combination with high insulin (50 nmol/l). Six-day differentiation under high glucose alone or in combination with high insulin resulted in insulin resistance, manifested by the abolition of the stimulatory effect on protein synthesis. High glucose concentration in the culture medium did not affect the protein kinase B (PKB) cellular content in C2C12 myogenic cells, whereas in cells preincubated with a combination of high glucose and high insulin a slight but significant increase (of 19%) in PKB protein content was determined. Insulin caused the activation of protein kinase B (PKB) in control C2C12 myogenic cells. Pretreatment with high glucose did not affect PKB phosphorylation whereas in cells differentiated under high glucose and high insulin PKB activation by insulin was markedly attenuated as compared with the control (differentiation under normal glucose). Neither the p70S6k protein content nor the pattern of insulin-mediated kinase activation was affected by pretreatment with high glucose, however high glucose and high insulin in combination caused an impairment in the p70S6k phosphorylation when compared to the control. High glucose exerted no significant changes in MAP kinase protein content, however concomitant treatment with high glucose and high insulin resulted in the decrease in p42MAPK and p44MAPK proteins (by 20%). During the whole period of observation, p42MAPK exhibited basal phosphorylation that was not modified in the presence of insulin. However, the phosphorylation of p42MAPK was profoundly impaired in cells preincubated with high glucose alone or in combination with high insulin. In conclusion: 1) high glucose abolishes the stimulatory action of insulin on protein synthesis without changes in PKB and p70S6k activation; 2) high glucose and high insulin in combination abolish the stimulatory effect of insulin dependent on PKB- and p70S6k; 3) the stimulatory action of insulin on protein synthesis in C2C12 myogenic cells depends on basal phosphorylation of p42MAPK.
first rewind previous Strona / 11 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.