Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 5

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
2
100%
EN
The antioxidant capacity as free radicals of 1,1 diphenyl-2-picryhydrazyl (DPPH) scavenger of egg white protein hydrolysate was investigated. Egg white protein precipitate obtained as a by-product in cystatin and lysozyme isolation was hydrolysed with bovine trypsin and then separated by means of RP-HPLC. Of ten fractions collected only no. 2 (0.195 μmol Trolox /mg) and no. 5 (0.186 μmol Trolox /mg) displayed a considerable free radicalscavenging capacity. The rechromatography of these fractions yielded four products of raised antioxidant activity: no. 2E (obtained from fraction no. 2) and no. 5E, 5F, 5H (obtained from fraction no. 5) which amounted to 0.482 μmol Trolox /mg and 0.584, 1.375, 1.200 μmol Trolox /mg, respectively.
PL
Celem badań było otrzymanie hydrolizatów z białek jaja kurzego będących produktem ubocznym procesu izolacji lizozymu i cystatyny oraz oznaczenie aktywności przeciwutleniającej powstałych peptydów. Frakcję białek jaja kurzego, wolną od lizozymu i cystatyny, przeanalizowano elektroforetycznie (SDS-PAGE), stwierdzając w niej obecność dominującego ilościowo białka o masie 45 kDa, odpowiadającego masie albuminy jaja, oraz śladowych ilości białka o masie 76 kDa, odpowiadającego masie konalbuminy (rys. 1). Białka te poddano hydrolizie przy użyciu trypsyny bydlęcej. Przebieg reakcji degradacji białek monitorowano poprzez oznaczenie stopnia hydrolizy (DH) oraz przyrostu wolnych grup aminowych (rys. 2, 3). Po 72 godz. hydrolizy DH osiągnął poziom 55%, natomiast stężenie wolnych grup aminowych wynosiło 79557 μmol Gly/g. Otrzymaną mieszaninę peptydów rozdzielano techniką RP-HPLC (rys. 4a). W otrzymanych frakcjach peptydów oznaczono aktywność przeciwutleniającą wyrażoną jako zdolność zmiatania wolnych rodników 1,1 difenylo-2-pikrylohydrazylu (DPPH). Spośród dziesięciu badanych frakcji dwie, oznaczone jako nr 2 i nr 5, wykazywały znacząco wysoką aktywność osiągającą wartości odpowiednio 0,195 μmol Trolox /mg i 0,186 μmol Trolox/mg (rys. 4b). Rechromatografie tych frakcje pozwoliły na ich dalsze oczyszczenie, czego efektem był wzrost poziomu badanej aktywności przeciwutleniającej (rys. 4c,e). Najwyższe poziomy tej aktywności odnotowano w subfrakcjach: 2E, 5E, 5F, 5H i wynosiły one odpowiednio: 0,482; 1,385; 1,200; 0,584 μmol Trolox /mg (rys.4d,f).
EN
Biologically active peptides are of particular interest to food science and nutrition because they may act as potential physiological modulators of metabolism. Hidden or inactive in the amino-acid sequence of food proteins, they can be released or activated in vivo during gastrointestinal digestion, or in vitro during enzymatic hydrolysis and food processing. Egg proteins are an important source of these bioactive peptides. In recent years, major egg protein components, ovoalbumin, conalbumin, ovomucin and phosvitin, have also been shown to contain bioactive sequences. Peptides showing antiadhesive, anticancer as well as immunomodulatory activities were found in ovomucin sequence. Immunoregulative peptides were also found in peptic and chymotryptic hydrolysates of ovoalbumin. Ovocinin and ovocinin(2-7) - angiotensin-converting enzyme inhibitory peptides, whose pharmacological activity was observed in micromolar concentrations - were liberated during in vitro proteolysis of ovoalbumin. Furthermore, many egg protein hydrolysates showed antimicrobial and antioxidant activity after proteolysis with different enzymes, and several active peptides were isolated and identified.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.