Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Wpływ temperatury na kinetykę dezaktywacji katalazy z Aspergillus niger przez substrat

100%

Miłek J. , Kwiatkowska-Marks S.

tom Nr 6

240--241

Celem pracy było zbadanie wpływu temperatury na kinetykę dezaktywacji katalazę z Aspergillus niger przez nadtlenek wodoru. Wyznaczono wartość energii aktywacji dla procesu dezaktywacji dla stężenia nadtlenku wodoru niższego niż 0,015mol/dm3 oraz temperatury w zakresie 35÷50°C.

The aim of this work was to investigate the temperature effect on the kinetics of deactivation of catalase from Aspergillus niger by hygrogen peroxidase. A value of activation energy of catalase deactivation for the hydrogen peroxide concentration lower than 0.015 mol/dm3 and the temperature in a range of 35÷50°C was determined.

Wpływ temperatury na rozkład nadtlenku wodoru przez katalazę Terminox Ultra

100%

Miłek J. , Wójcik M.

tom T. 90, nr 6

1260-1263

Immobilization of Maxilact by cross-linked enzyme aggregates

100%

Miłek J. , Verschelde W.

tom No. 9/10

65--76

Maxilact L2000 (β-galactosidase from Kluyveromyces lactis) was aggregated using ammonium sulphate and the resultant aggregates, on cross-linking with glutaraldehyde, produced an insoluble and catalytically active enzyme. These cross-linked enzyme aggregates (CLEAs) Maxilact were obtained in the optimal conditions. The activity of a biocatalyst, immobilized with the obtained preparation, was 5.89 U/mg. The operating stability of the immobilized Maxilact was determined for 10 successive batches. Residual activity was 8.24 U/mg after 10 cycles of batch operation. The above studies show that moderately stable preparation of catalase can be economically prepared by the cross-linked enzyme aggregates. The preparation and characterization of CLEAs Maxilact is reported for the first time.

Wyznaczanie energii aktywacji dla procesów biotransformacji z dezaktywacją enzymów

80%

Miłek J. , Wróblewski M. , Wójcik M.

2006

tom Nr 6

16-18

Najprostszy i najczęściej spotykany sposób realizacji przemian enzymatycznych polega na zastosowaniu warunków izotermicznych, chociaż poprzez optymalizację przebiegu procesu można uzyskać znaczne skrócenie czasu reakcji. Do wyznaczenia rozwiązań optymalnych lub suboptymalnych konieczna jest znajomość wartości energii aktywacji reakcji EK oraz dezaktywacji Eu. Przedmiotem pracy jest ocena dokładności wyznaczonych energii aktywacji. E D i ER na podstawie typowej zależności opisującej zmianę aktywności enzymu z temperaturą.

Isothermal conditions are most frequently used in enzymatic reactions, however, the optimizing of process course can lead to significant shorter reaction time. Values of activation (EK) and de-activation (ED) energies are necessary to determine optimal or suboptimal solutions. The accuracy of determination both EK and ED, based on changes of enzyme activity with temperature, is an object of the paper.