Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Protein thermal stabilization in aqueous solutions of osmolytes

100%

Bruzdziak P. , Panuszko A. , Jourdan M. , Stangret J.

Acta Biochimica Polonica

2016

tom 63

nr 1

Cross-linked epoxy-isocyanate blends containing Epidian-6 modified by glycols

88%

Bratychak M. , Ivashkiv O. , Bruzdziak P. , Namiesnik J. , Shyshchak O.

Polimery

2016

tom T. 61, nr 5

316--321

Polymeric films of cross-linked structure may be formed using epoxy-isocyanate blends composed of Epidian-5 epoxy resin, 4,4'-diphenylmethanediisocyanate (MDI), Z-1 polyamine hardener and Epidian-6 epoxy resin modified by glycols. The effect of the component natures and ratio, process temperature and time on the gel-fraction content, as well as film hardness, was examined. The chemistry of the film forming process was determined using infrared-spectroscopy (IR).

Z mieszaniny epoksydowo-izocyjanianowej, otrzymanej z żywicy epoksydowej Epidian-5, utwardzacza Z-1 i diizocyjanianu 4,4'-metylenodifenylu (MDI), oraz żywicy epoksydowej Epidian-6 zmodyfikowanej glikolami wytwarzano folie polimerowe o usieciowanej strukturze chemicznej. Oceniano wpływ składu jakościowego i ilościowego mieszaniny, temperatury oraz czasu reakcji na zawartość frakcji żelowej gotowych folii polimerowych i ich twardość. Przebieg procesu formowania folii badano metodą spektroskopii w podczerwieni (IR).

Synthesis and properties of carboxy derivative of Epidian 6 monomethacrylate

88%

Bratychak M. , Iatsyshyn O. , Bruzdziak P. , Namiesnik J. , Shyshchak O.

Polimery

2016

tom T. 61, nr 11-12

766--772

We present the synthesis of an oligomer with carboxy and methacrylic groups based on Epidian 6. The effect of the catalyst nature and amount, solvent nature and process temperature on the rate of the reaction between Epidian 6 monomethacrylate and adipic acid was examined at 313, 323 and 333 K in the presence of 4-dimethylaminopyridine, 1,4-diazobicyclo[2.2.2]octane, and benzyltriammonium chloride. The synthesized oligomer was characterized using chemical and IR-spectroscopic analyses. We suggest the use of the synthesized product as an active additive to epoxy-oligoesteric blends based on Epidian 5. The chemistry of the film forming process has been determined using IR-spectroscopy.

Na bazie żywicy epoksydowej Epidian 6 w temp. 313, 323 oraz 333 K w obecności 4-dimetyloaminopirydyny, 1,4-diazobicyklo[2.2.2]oktanu oraz chlorku benzylotriamoniowego otrzymywano oligomery zawierające grupy karboksylowe i metakrylowe. Zbadano wpływ ilości i rodzaju użytego katalizatora, rozpuszczalnika oraz temperatury procesu na szybkość reakcji monometakrylanu Epidianu6 z kwasem adypinowym. Zsyntetyzowany oligomer charakteryzowano metodami chemicznymi i na podstawie analizy FT-IR. Przebieg procesu formowania cienkich warstw (błon) badano za pomocą spektroskopii w podczerwieni. Uzyskany produkt może być wykorzystany jako aktywny dodatek do mieszanin epoksydowo-oligoestrowych wytwarzanych z żywicy Epidian 5.

Purification and biochemical characteristic of a cold-active recombinant esterase from Pseudoalteromonas sp. 643A under denaturing conditions

75%

Dlugolecka A. , Cieslinski H. , Bruzdziak P. , Gottfried K. , Turkiewicz M. , Kur J.

nr 3

211-218

In this paper production of a cold-active esterase EstA from the Antarctic bacterium Pseudoalteromonas sp. 643A in E. coli expression system was described. The purification and biochemical characteristic of EstA were performed in the presence of urea and then compared with results obtained for the esterase with no addition of urea and isolated from the native source. In both cases the cold-active enzyme displayed similar properties. However, the differences concerning thermal activity were observed. The optimal temperature for recombinant esterase in the presence of urea (1 M) was about 15°C lower in comparison with enzyme isolated from the native source. Furthermore, the EstA was found to be more thermolabile in denaturant conditions. The differences were presumably caused by slightly changed protein structure in the presence of urea. The preservation of activity of EstA dissolved in buffer containing 8M urea suggests that the protein structure is retained and it does not undergo dramatic changes due to high urea concentration. This thesis was confirmed with FT-IR data.