Wyniki wyszukiwania - Biblioteka Nauki

Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

Ograniczanie wyników

2 2007

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Antioxidative capacity of hydrolysates of hen egg proteins

100%

Graszkiewicz A. , Zelazko M. , Trziszka T. , Polanowski A.

Polish Journal of Food and Nutrition Sciences

2007

tom 57

nr 4[A]

195-199

The antioxidant capacity as free radicals of 1,1 diphenyl-2-picryhydrazyl (DPPH) scavenger of egg white protein hydrolysate was investigated. Egg white protein precipitate obtained as a by-product in cystatin and lysozyme isolation was hydrolysed with bovine trypsin and then separated by means of RP-HPLC. Of ten fractions collected only no. 2 (0.195 μmol Trolox /mg) and no. 5 (0.186 μmol Trolox /mg) displayed a considerable free radicalscavenging capacity. The rechromatography of these fractions yielded four products of raised antioxidant activity: no. 2E (obtained from fraction no. 2) and no. 5E, 5F, 5H (obtained from fraction no. 5) which amounted to 0.482 μmol Trolox /mg and 0.584, 1.375, 1.200 μmol Trolox /mg, respectively.

Celem badań było otrzymanie hydrolizatów z białek jaja kurzego będących produktem ubocznym procesu izolacji lizozymu i cystatyny oraz oznaczenie aktywności przeciwutleniającej powstałych peptydów. Frakcję białek jaja kurzego, wolną od lizozymu i cystatyny, przeanalizowano elektroforetycznie (SDS-PAGE), stwierdzając w niej obecność dominującego ilościowo białka o masie 45 kDa, odpowiadającego masie albuminy jaja, oraz śladowych ilości białka o masie 76 kDa, odpowiadającego masie konalbuminy (rys. 1). Białka te poddano hydrolizie przy użyciu trypsyny bydlęcej. Przebieg reakcji degradacji białek monitorowano poprzez oznaczenie stopnia hydrolizy (DH) oraz przyrostu wolnych grup aminowych (rys. 2, 3). Po 72 godz. hydrolizy DH osiągnął poziom 55%, natomiast stężenie wolnych grup aminowych wynosiło 79557 μmol Gly/g. Otrzymaną mieszaninę peptydów rozdzielano techniką RP-HPLC (rys. 4a). W otrzymanych frakcjach peptydów oznaczono aktywność przeciwutleniającą wyrażoną jako zdolność zmiatania wolnych rodników 1,1 difenylo-2-pikrylohydrazylu (DPPH). Spośród dziesięciu badanych frakcji dwie, oznaczone jako nr 2 i nr 5, wykazywały znacząco wysoką aktywność osiągającą wartości odpowiednio 0,195 μmol Trolox /mg i 0,186 μmol Trolox/mg (rys. 4b). Rechromatografie tych frakcje pozwoliły na ich dalsze oczyszczenie, czego efektem był wzrost poziomu badanej aktywności przeciwutleniającej (rys. 4c,e). Najwyższe poziomy tej aktywności odnotowano w subfrakcjach: 2E, 5E, 5F, 5H i wynosiły one odpowiednio: 0,482; 1,385; 1,200; 0,584 μmol Trolox /mg (rys.4d,f).

Wplyw dodatku preparatow mineralno-huminowych oraz przeciwutleniaczy do paszy niosek na aktywnosc lizozymu i cystatyny w bialku jaj

100%

Graszkiewicz A. , Kazmierska M. , Niedbalska J.

2007

tom 14

nr 5

360-366

Celem przeprowadzonych badań było określenie wpływu żywienia niosek paszą standardową, wzbogaconą preparatami mineralno-huminowymi oraz przeciwutleniaczami (wit. A i E) na aktywność lizozymu i cystatyny. Materiałem doświadczalnym były jaja pochodzące od trzech grup niosek linii Tetra SL, które skarmiano: A (grupa kontrolna) paszą standardową zawierającą 17% białka, 2700 kcal/kg; B z dodatkiem witamin A i E (kolejno: 10 000 j/kg i 20 mg/kg paszy); C z dodatkiem 2% humobentofetu (HB) i humokarbowitu (HK) oraz witamin A i E (w ilościach jw.). Doświadczenie przeprowadzono na jajach świeżych oraz przechowywanych przez 4 tygodnie w temperaturze 15°C. Aktywność lizozymu oznaczano spektrofotometrycznie, mierząc zmiany absorbancji roztworu bakterii Micrococcus lysodeicticus podczas enzymatycznej reakcji lizozymu. Inhibitorową aktywność cystatyny oznaczano metodą Nishida i wsp. oraz Siewińskiego. Zróżnicowane żywienie istotnie wpłynęło na poziom aktywności cystatyny w świeżym białku jaja. W wariancie A, stanowiącym grupę kontrolną, aktywność cystatyny była najwyższa i osiągnęła wartość 421 j/100 mg białka. W wariantach B i C, będących grupą statystycznie jednorodną, w których nioski skarmiano paszami wzbogaconymi, uzyskano niższe poziomy inhibitorowej aktywności cystatyny. W grupie C aktywność ta była niższa o 26,2%, a w grupie B o 26% w odniesieniu do próby kontrolnej. Białko to nie wykazało stabilności przechowalniczej. Podczas 4-tygodniowego okresu przechowywania jaj aktywność cystatyny znacznie się obniżyła w obrębie wszystkich badanych grup. Najwyższy spadek aktywności cystatyny oznaczono w wariancie A, poziom ten obniżył się o 35% w porównaniu z białkiem świeżym. Wzbogacanie diety niosek korzystnie wpłynęło na aktywność lizozymu w białku jaj. Poziomy aktywności enzymu w grupach B i C były wyższe niż w grupie kontrolnej. Najwyższą wartość aktywności lizozymu otrzymano w białku jaj pochodzących od kur skarmianych paszą z dodatkiem witamin A i E (wariant B).

The aim of this paper was to recognise the effect of feed modification, with standard feeding enriched with mineral-humine preparations and antioxidants (vit. A + E) on the activity of lysozyme and cystatin. Experimental materials were eggs from 3 groups of Tetra SL laying hens: A control group with standard feeding (17% protein, 2700 kcal/kg); B with addition vitamins A (10 000 unit/kg) and E (20 mg/kg); C with addition 2% humobentofet (HB), humocarbovit (HK) and vitamins A +E. Experiment occurred fresh Eggs stored 4 weeks at 15°C. Lysozyme activity was analysed spectrophotometrically by measuring changes in optical density of Micrococcus lysodeicticus solution during enzymatic lysozyme reaction. Inhibitory activity of cystatin was measured according to Nishida et al [7] and Siewiński [8]. Differential feeding significantly affected the level of cystatin activity in fresh egg white. In control group (A) this activity was the highest (421 units/100 mg protein). Lower cystatin activity was estimated in eggs from groups B and C laid by hens with enriched feeding. In group C this activity was lower on about 26.2% and in group B on 26%in comparison to control group. This protein did not have storage stability. The activity of cystatin in all samples decreased during storage for 4 weeks. The highest decrease of cystatin activity (35% related to fresh egg white) was analysed in group A. Feeding modification had a positive effect on lysozyme activity in fresh egg white. The level of lysozyme enzymatic activity was higher in groups B and C than in control group. The highest lysozyme activity was obtained in egg white derivated from layers fed with vitamins A and E (group B).