Metodą chromatografii powinowactwa na złożu Lys Sepharose 4B wyizolowano natywny plasminogen z osocza różnych grup kręgowców (ssaki, ptaki, płazy i ryby), a następnie scharakteryzowano elektroforetycznie. Wykazano, ie istnieją znaczne podobieństwa między plazminogenem człowieka a plazminogenami analizowanych zwierząt pod względem zawartości w osoczu, masy cząsteczkowej i łańcuchowej struktury białka, chociaż znaleziono i pewne różnice w biologicznych właściwościach. W przeciwieństwie do plazminogenu człowieka żaden z badanych plazminogenów zwierzęcych nie ulegał aktywacji pod działaniem streptokinazy.
Badano wpływ promieniowania ultrafioletowego (UV-A, 360 nm) na zachowanie się w płytkach krwi wolnych grup sulfhydrylowych szybko reagujących z DTNB. Wykazano, że poziom grup -SH gwałtownie wzrasta w napromienionych płytkach (15, 30, 60 min, UV-A, 0,5 W/cm 9). Wzrost ten jest tylko w nieznacznym stopniu zależny od grup -SH związanych z materiałem uwalnianym z płytek.
The effects of inorganic selenocompounds (sodium selenite and selenate) on the level of reduced glutathione, free sulfhydryl groups of proteins and the activity of S-glutathione transferase (GST) in pig blood platelets were studied. It was shown that selenite, contrary to selenate reduced the amounts of both GSH and -SH of platelet proteins. The concentration of GSH after one-hour treatment of platelets with a high dose of selenite (10-4 M) was reduced by 50%. A decrease in protein thiols was also significant. We observed that the activity of platelet GST was inhibited after incubation of these cells with a toxic dose of selenite but not selenate.
W pracy opisano sposób izolowania fibrynogenu karpia (Cyprinus carpio) oraz produktów jego plazminowej degradacji, a także dokonano charakterystyki tych białek. Stwierdzono, że podobnie jak u innych gatunków kręgowców, fibrynogen karpia składa się z trzech par nieidentycznych łańcuchów polipeptydowych, Aa, B/l i y. W przeciwieństwie jednak do fibrynogenu ssaków, łańcuch B/i fibrynogenu karpia posiada wyższą masę cząsteczkową niż łańcuch Aa. Stosunkowo duży rozmiar łańcucha B/i fibrynogenu karpia wynika z wysokiej masy cząsteczkowej NH2-końcowego fibrynopeplydu B, odłączanego z fibrynogenu przez trombinę. Tak jak u ssaków, trawienie fibrynogenu karpia plazminą prowadzi do otrzymania dwóch głównych końcowych produktów degradacji: fragmentów D i E. Wykazano, że fragment D (D,) hamuje polimeryzację monomerów fibryny nie tylko w układzie homo-, ale także w heterologicznym.
Ze świeżej plazmy cytrynianowej gęsi wyizolowano protrombinę, którą poddawano aktywacji w układzie homologicznym zawierającym trombinę i jony wapniowe. Za pomocą elektroforazy w 7,5% żelu poliakryloamidowym wykazano obecność w hydrolizia fragmentu 1 i formy pośredniej 1, odpowiednio o masach cząsteczkowych 21 000 i 57 000. Analiza końcowych reszt aminokwasów wykazała obecność seryny jako N-terminalnego aminokwasu dla formy pośredniej 1.
Otrzymane produkty trypsynowego rozpadu ceruloplazminy człowieka i świni frakcjonowano za pomocą filtracji żelowej na kolumnie z żelem Sephadex G-50. Mieszanina peptydów rozdzielała się na 4 frakcje, które były analizowane pod względem masy cząsteczkowej, zawartości miedzi, grup -SH i mostków disiarczkowych. Wykazano dość znaczne różnice w profilu elucyjnym mieszaniny peptydów otrzymanych z ceruloplazminy człowieka i świni, świadczące o znacznie większej podatności tej ostatniej na działanie trypsyny. Względnie niskie masy cząsteczkowe dla peptydów otrzymanych po długo trwającej hydrolizie trypsynowej zarówno ceruloplazminy człowieka, jak i świni wskazują, że cząsteczki te są bardzo wrażliwe na proteolizę, co powinno być brane pod uwagę podczas procedury izolowania. Analiza zawartości miedzi w poszczególnych frakcjach wykazała, że niektóre z nich zawierały bardzo dużo miedzi, a inne ilości małe bądź śladowe. Świadczy to, że w natywnej cząsteczce kilka atomów miedzi (prawdopodobnie cztery) biorące udział w procesie katalitycznym znajdują się bardzo blisko siebie.
Ptotrombinę otrzymywano z plazmy szczawianowej gęsi, kaczek i kur metodą Cox’a i Hanahan (1970), oczyszczano metodą Benarous, Labie i Josso (1973), stosując filtracje na żelu Sephadex G-25, chromatografie na hydroxyapatvcie oraz chromatografię na żelu DEAE~Sephadex A-50. W jednorodnych pod względem elektroforę tycznym białkach, wykazujących aktywność 610-650 NIH/mg protrombiny oznaczono N-końcowe aminokwasy. Stwierdzono, że N-końcowym aminokwasem w preparatach protrombiny gęsi, kaczek i kur jest alanina, podobnie jak u ssaków (człowiek, koń, wół", owca, pies, szczur). Analiza składu aminokwasowego wspomnianych białek ujawniła wysoką zawartość kwasu asparaginowego i glutaminowego we wszystkich rodzajach protrombin.