Temperatura cieplnej koagulacji białek mięśniowych ryb i zwierząt rzeźnych wybranych gatunków

• Autorzy: Edward Kołakowski , Marek Wianecki , Iwona Milewska

Warianty tytułu

Thermal Coagulation Temperature of Muscle Proteins in Fish and Slaughter Animals from Some Selected Species

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

Posługując się wcześniej opracowaną metodą termomechaniczną wyznaczono zakresy temperatury cieplnej koagulacji białek miofibrylarnych i sarkoplazmatycznych mięsa 5 gatunków ryb (12 partii surowca) oraz wołowiny i wieprzowiny, a także graniczną temperaturę denaturacji wszystkich białek mięśniowych. Wykazano, że pomimo podobnej temperatury dogrzania mięsa (ok. 77°C), potrzebnej do pełnego zdenaturowania wszystkich białek, temperatura pełnej koagulacji białek miofibrylarnych (bez wolnej aktyny, która występowała sporadycznie w badanych próbach) była różna i wynosiła: w przypadku ryb morskich ok. 48°C, ryb słodkowodnych ok. 51°C, a zwierząt rzeźnych ok. 56°C. Okres tarła ryb nie miał istotnego wpływu na zakresy temperatury koagulacji poszczególnych frakcji białek, natomiast powodował zmniejszenie wielkości piku frakcji białek sarkoplazmatycznych. (abstrakt oryginalny)

EN

Using an already developed thermo-mechanical method, temperature ranges were determined of thermal coagulation of myofibrillar and sarcoplasmic meat proteins. Those proteins as indicated in the first sentence were determined in meat of 5 fish species (12 samples of raw material) and in beef and pork [9]. Moreover, a limiting temperature of denaturation of all muscle proteins was determined. Temperatures necessary to heat up meat (ca. 77°C) so as to get complete denaturation of all the meat proteins were similar. However, despite this fact, it was proved that the temperature of complete coagulation of myofibrillar proteins (without free actin that sporadically occurred in the samples tested) varied and was ca. 48°C as for saltwater fish, ca. 51°C as for freshwater fish, and ca. 56°C as for slaughter animal meat. The period of fish spawning produced no significant effect on the temperature range of individual protein fractions coagulation, but it depressed peaks of the sarcoplasmic protein fraction. (original abstract)

Słowa kluczowe

PL

Żywność; Mięso; Badanie żywności; Technologia produkcji żywności

EN

Food; Meat; Food research; Food production technology

• Czasopismo: Żywność: nauka - technologia - jakość
• Rocznik: 15 (2008)
• Numer: nr 6 (61)
• Strony: 95-104

Twórcy

autor

Edward Kołakowski

• Akademia Rolnicza w Szczecinie

autor

Marek Wianecki

• Akademia Rolnicza w Szczecinie

autor

Iwona Milewska

• Akademia Rolnicza w Szczecinie

Bibliografia

• [1] Bortnowska G., Kołakowski E.: Sezonowe zmiany rozpuszczalności białek mięśniowych leszcza. Mat. XXIV Konf. Nauk. KTiChŻ PAN "Jakość żywności - uwarunkowania surowcowe i technologiczne", Wrocław 29-30 czerwca 1993, LC.2,87.
• [2] Connell J.J.: Changes in the actin of cod flesh during storage at -14oC. J. Sci. Food Agric., 1960, 11, 515-519.
• [3] Connel J.J.: The relative stabilities of the skeletal muscle of some animals. Biochem. J., 1961, 80, 503-509.
• [4] Davies J.R., Bradsley R.G., Leward D.A., Poulter R.G.: Myosin thermal stability in fish muscle. J. Sci. Food Agric., 1988, 45, 61-68.
• [5] Jahnston I.A.: Temperature adaptation in myosin of Antarctic fish. Nature, 1975, 254, 74-75.
• [6] Kijowski J.: Muscle proteins. In: Chemical & Functional Properties of Food Proteins, Ed. by Z.E. Sikorski, Technomic Publ. Co., Inc., Lancaster . Basel 2001, Chapt. 10, pp. 233-269.
• [7] Kołakowski E.: Technologia farszów rybnych. PWN, Warszawa 1986.
• [8] Kołakowski E.: Wstępne obróbki cieplne w technologii konserw rybnych. Informator dla przedsiębiorców. AR w Szczecinie, Szczecin 2007.
• [9] Kołakowski E., Wianecki M.: Thermal denaturation and aggregation of protein in minced fish as studied by thermomechanical method. J. Food Sci., 1990, 55, 1477-1479.
• [10] Markowski B.: Charakterystyka technologiczna ostroboka i możliwości jego wykorzystania. Zesz. Centr. Lab. Przem. Rybn., 1967, XV (7), 1-104.
• [11] Markowski B., Sokołowska A., Wilska S.: Kinetyka zmian tkanki rybnej podczas obróbki cieplnej. I. Zmiany soków tkankowych. Zesz. Centr. Lab. Przem. Rybn., 1971, XIX (14), 1971, 5-88.
• [12] Morrissey P.A., Mulvihill D.M., O'Neill E.M.: Functional properties of muscle proteins. In: Developments in Food Proteins - 5, Ed. by B.J.F. Hudson, Elsevier Appl. Sci., 1982, Chapt. 5, pp. 195- 256.
• [13] Ogawa M., Tamiya T., Tsuchiya T.: Structural changes of carp myosin during heating. Fisheries Science, 1994, 60, 723-727.
• [14] Sikorski Z.E.: Technologia żywności pochodzenia morskiego, WNT, Warszawa 1980.
• [15] Stodolnik L. Gabryszak J.: Wpływ związków lipidowych, produktów ich hydrolizy i utleniania, na białka tkanki mięśniowej dorsza bałtyckiego (Gadus morhua). Przem. Spoż., 1984, 38 (1), 21-22.
• [16] Uddin M., Ishizaki S., Ishida M., Tanaka M.: Assessing the end-point temperature of heated fish and shellfish meats. Fisheries Science, 2002, 68, 768-775.
• [17] Uddin M., Ishizaki S., Tanaka M.: Coagulation test for determining end-point temperature of heated blue marlin meat. Fisheries Science, 2000, 66, 153-160.