Stabilność operacyjna lakaz w warunkach immobilizacji

• Autorzy: Deska, Małgorzata , Kończak, Beata

Warianty tytułu

EN

Operational stability of laccases under immobilization conditions

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W celu otrzymania komercyjnych biokatalizatorów do zastosowania w procesach technologicznych prowadzone są badania dotyczące białek enzymatycznych w kierunku ich modyfikacji, doskonalenia oraz optymalizacji ich wydajności. W pracy dokonano przeglądu literatury dotyczącej immobilizacji jako obiecującej techniki w zakresie poprawy stabilności operacyjnej lakazy. Innowacyjne preparaty enzymatyczne składające się z immobilizowanych lakaz, z uwagi na wysoką stabilność operacyjną, mogą znaleźć zastosowanie w różnych gałęziach przemysłu (w szczególności do oczyszczania ścieków barwnych).

EN

A review, with 85 refs., of methods for enzymes immobilization on org. and inorg. carriers as well as of the impact of enzyme immobilization on the kinetics of biocatalyst.

Słowa kluczowe

PL

immobilizacja; biokatalizator; MCF; stabilność termiczna

EN

immobilization; biocatalysts; MCF; thermal stability

• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2020
• Tom: T. 99, nr 3
• Strony: 472--476
• Opis fizyczny: Bibliogr. 85 poz.

Twórcy

autor

Deska, Małgorzata

• Zakład Ochrony Wód, Główny Instytut Górnictwa, Pl. Gwarków 1, 40-166 Katowice,

autor

Kończak, Beata

• Główny Instytut Górnictwa, Katowice

Bibliografia

• [1] K. Agrawal, V. Chaturvedi, P. Verma, Bioresour. Bioprocess. 2018, 5, nr 4, 1.
• [2] Market and Market, Industrial enzymes market by type, application, brands & by region - global trends and forecasts to 2020, MandM Publishers, Magarpatta City 2015.
• [3] https://www.ris3-eu-biotech-workshop-2017.eu/, dostęp 2 stycznia 2020 r.
• [4] S. Miertuš, M. Ondrejovič, K.M.A. Gartland, J. Biotechnol. 2018, 285, 42.
• [5] M. Dettenhofer, M. Ondrejovič, V. Vásáry, P. Kaszycki, T. Twardowski, S. Stuchlík, J. Turňa, M. Dundar, K.M.A. Gartland, S. Miertuš, Crit. Rev. Biotechnol. 2018, 39, nr 1, 114.
• [6] M. Dettenhofer, M. Ondrejovič, A. Slavica, Ž. Kurtanjek, D. Tapaloaga, P.R. Tapaloaga, L.K. Pojskic, A. Durmic-Pasic, J. Begovic, V. Nedovic, M. Dundar, K.M.A. Gartland, S. Miertuš, Crit. Rev. Biotechnol. 2018, 39, nr 1, 137.
• [7] B. Legerská, D. Chmelová, M. Ondrejovič, J. Biotechnol. 2018, 285, 85.
• [8] L. Sparlinek, V. Leitner, B. Kamm, J. Biotechnol. 2018, 284, 64.
• [9] M. Bilal, J. Cui, H.M.N. Iqbal, Int. J. Biol. Macromol. 2019, 130, 189.
• [10] C. Silva, M. Martins, S. Jing, J. Fu, A. Cavaco-Pauloa, Crit. Rev. Biotechnol. 2018, 38, nr 3, 340.
• [11] A.A. Homaei, R. Sariri, F. Vianello, R. Stevanato, J. Chem. Biol. 2013, 6, 199.
• [12] V.L. Sirisha, A. Jain, A. Jain, Adv. Food Nutr. Res. 2016, 79, 179.
• [13] Y. Fang, X.J. Huang, P.C. Chen, Z.K. Xu, BMB Rep. 2011, 44, nr 2, 91.
• [14] J. Zdarta, A.S. Meyer, T. Jesionowski, M. Pinelo, Biotechnol. Adv. 2019, 22, 107401.
• [15] U. Kues, Curr. Opinion Biotechnol. 2015, 33, 268.
• [16] F. Shakerian, J. Zhao, S.P. Li, Chemosphere 2020, 239, 124716.
• [17] F.M. Olajuyigbe, O.Y. Adetuyi, C.O. Fatokun, Int. J. Biol. Macromol. 2019, 125, 859.
• [18] T.T. Le, K. Murugesan, C.S. Lee, C.H. Vu, Y.S. Chang, J.R. Jeon, Bioresour. Technol. 2016, 216, 203.
• [19] A.M. Abdel-Hamid, J.O. Solbiati, I.K. Cann, Adv. Appl. Microbiol. 2013, 82, 11.
• [20] N. Jaiswal, V.P. Pandey, U.N. Dwivedi, Int. J. Biol. Macromol. 2016, 86, 288.
• [21] V. Madhavi, S.S. Lele, BioResources 2009, 4, nr 4, 1694.
• [22] H.X. Wang, T.B. Ng, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006, 69, nr 5, 521.
• [23] N. Durán, M.A. Rosa, A. D’Annibale, L. Gianfreda, Enzyme Microb. Technol. 2002, 31, nr 7, 907.
• [24] T. Omura, J. Biochem. 1961, 50, nr 3, 264.
• [25] O.V. Morozova, G.P. Shumakovich, S.V. Shleev, Y.I. Yaropolov, Appl. Biochem. Microbiol. 2007, 43, 523.
• [26] P. Baldrian, FEMS Microbiol. Rev. 2006, 30, 216.
• [27] T. Manavalan, A. Manavalan, K. Heese, Curr. Microbiol. 2015, 70, 486.
• [28] A. Givaudan, A. Effose, D. Faure, P. Potier, M.L. Bouillant, R. Bally, FEMS Microbiol. Lett. 1993, 108, 205.
• [29] L.O. Martins, C.M. Soares, M.M. Pereira, M. Teixeira, T. Costa, G.H. Jones, A.O. Henriques, J. Biol. Chem. 2002, 277, 18851.
• [30] S.A. Roberts, A. Weichsel, G. Grass, K. Thokoli, J.T. Huzzard, G. Tollin, C. Rensing, W.R. Montfort, Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002, 99, 2766.
• [31] U.N Dwivedi, P. Singh, V. Pandey, A. Kumar, J. Mol. Catal. B: Enzym. 2011, 68, 117.
• [32] J. Polak, A. Jarosz-Wilkołazka, Microb. Cell Factories 2010, 9, 1.
• [33] F. Barrett, S. Andersen, Insect Biochem. 1981, 11, 17.
• [34] T.L. Hopkins, K.J. Kramer, Annu. Rev. Entomol. 1992, 37, 273.
• [35] Y. Arakane, J. Lomakin, R.W. Beeman, S. Muthukrishnan, S.H. Gehrke, M.R. Kanost, K.J. Kramer, J. Biol. Chem. 2010, 284, 16585.
• [36] S. Rodriguez-Couto, [w:] Fungal biomolecules. Sources, applications and recent developments, (red. V.K. Gupta, R.L. Mach i S. Sreenivasaprasad), John Wiley & Sons, Chichester 2015.
• [37] J. Fiedurek, Podstawy wybranych procesów biotechnologicznych, UMCS, Lublin 2014, 227, 246.
• [38] W. Hartmeier, Immobilized biocatalysts. An introduction, Springer Science & Business Media, New York 2012, 23.
• [39] B.M. Brena, P. Gonzalez-Pombo, F. Batista-Viera, Methods Mol. Biol. 2013, 1051, 19. 476 99/3(2020)
• [40] A. Liese, L. Hilterhaus, Chem. Soc. Rev. 2013, 42, 6236.
• [41] R. Rodrigues, C. Ortiz, A. Berenguer-Murcia, R. Torres, R. Fernandez- -Lafuente, Chem. Soc. Rev. 2013, 42, 6290.
• [42] C. Mateo, J.M. Palomo, G. Fernandez-Lorente, J.M. Guisan, R. Fernandez-Lafuente, Enz. Microb. Technol. 2007, 40, 1452.
• [43] Y. Zhang, J. Ge, Z. Liu, ACS Catal. 2015, 5, 4504.
• [44] M. Bilal, M. Asgher, R. Parra-Saldivar, H. Hu, W. Wang, X. Zhang, H.M.N. Iqbal, Sci. Total Environ. 2017, 576, 648.
• [45] U. Hanefeld, L. Gardossi, E. Magner, Chem. Soc. Rev. 2009, 38, 453.
• [46] J. Zdarta, A.S. Meyer, T. Jesionowski, M. Pinelo, Catalysts 2018, 8, nr 2, 92.
• [47] J. Bryjak, B.N. Kolarz, Process Biochem. 1998, 33, 409.
• [48] M. Zichova, E. Stratilova, M. Rosenberg, J. Omelkova, Chem. Listy 2015, 109, 946.
• [49] S. Cantone, V. Ferrario, L. Corici, C. Ebert, D. Fattor, P. Spizzoa, L. Gardossi, Chem. Soc. Rev. 2013, 42, 6266.
• [50] W.C. Wang, W.Q. Zhou, J. Li, D.X. Hao, Z.G. Su, G.H. Ma, Bioprocess Biosyst. Eng. 2015, 38, 2108.
• [51] Y.M. Wei, H. Luo, Y.H. Chang, H.M. Yu, Z.Y. Shen, Biocatal. Biotransform. 2016, 33, 250.
• [52] H.U. Rehman, A. Aman, M.A. Nawaz, A. Karim, M. Ghani, A.H. Baloch, S.A. Ul Qader, Int. J. Biol. Macromol. 2016, 82, 128.
• [53] F. van de Velde, N.D. Lourenco, H.M. Pinheiro, M. Bakker, Adv. Synth. Catal. 2002, 344, 821.
• [54] B. Krajewska, Z. Piwowarska, Biocatal. Biotransform. 2005, 23, 225.
• [55] C.J. Gray, J.S. Narang, S.A. Barker, Enzyme Microb. Technol. 1990, 12, 800.
• [56] D. Spinelli, E. Fatarella, A. Di Michele, R. Pogni, Process Biochem. 2013, 48, 219.
• [57] T.K. Ozturk, A. Kilinc, J. Mol. Catal. B: Enzym. 2010, 67, 218.
• [58] M. Cao, Z. Li, J. Wang, W. Ge, T. Yue, R. Li, V.L. Colvin, W.W. Yu, Food Sci. Technol. 2012, 27, 48.
• [59] H. Jia, G. Zhu, P. Wang, Biotechnol. Bioeng. 2003, 84, 406.
• [60] X. Wan, C. Zhang, D. Yu, H. Huang, Y. Hu, Prog. Chem. 2015, 27, 1251.
• [61] Y. Zhang, C. Wu, S. Guo, J. Zhang, Nanotechnol. Rev. 2013, 2, 27.
• [62] S. Hudson, E. Magner, J. Cooney, Angew. Chem. Int. Ed. 2008, 47, 8584.
• [63] E. Magner, Chem. Soc. Rev. 2013, 42, 6214.
• [64] M. Mohammadi, M.A. As’habi, P. Salehi, M. Yousefi, M. Nazari, J. Brask, Int. J. Biol. Macromol. 2018, 109, 444.
• [65] A.B. Jarzębski, J. Mrowiec-Białoń, M. Kargol, Przem. Chem. 2005, 84, nr 6, 410.
• [66] O. Saoudi, N. Ghaouar, Int. J. Biol. Macromol. 2019, 128, 684.
• [67] Z.K. Bagewadi, S.I. Mulla, H.Z. Ninnekar, J. Genet. Eng. Biotechnol. 2017, 15, 142.
• [68] M. Asgher, M. Shahid, S. Kamal, H.M.N. Iqbal, J. Mol. Catal. B Enzym. 2014, 101, 60.
• [69] M. Bilal, M. Asgher, M. Shahid, H.N. Bhatti, Int. J. Biol. Macromol. 2016, 86, 737.
• [70] J. Yang, Z. Wang, Y Lin, T.B. Ng, X. Ye, J. Lin, Sci. Rep. 2017, 7, 16429.
• [71] C. Ji, L.N. Nguyen, J. Hou, F.I. Hai, V. Chen, Sep. Purif. Technol. 2017, 178, 220.
• [72] C.H. Lee, T.S. Lin, C.Y. Mou, Nano Today 2009, 4, 170.
• [73] B. Viswanath, B. Rajesh, A. Janardhan, A.P. Kumar, G. Narasimha, Enzyme Res. 2014, 8, 163242.
• [74] F. Zheng, B.K. Cui, X.J. Wu, G. Meng, H.X. Liu, J. Si, Int. Biodeterior. Biodegrad. 2016, 110, 74.
• [75] Y.-R. Wu, Z.-H. Luo, R.K.-K. Chow, L.L.P. Vrijmoed, Bioresour. Technol. 2010, 101, 9775.
• [76] Y.R. Wu, D.L. Nian, Int. Biodeterior. Biodegrad. 2014, 86, 386.
• [77] Y.W. Zhang, Y. Zhang, H. Wang, B.N. Yan, G.L. Shen, R.Q. Yu, J. Electroanal. Chem. 2009, 627, 14.
• [78] R.R. Nair, P. Demarche, S.N. Agathos, New Biotechnol. 2013, 30, 821.
• [79] F. Zheng, B.K. Cui, X.J. Wu, Ge Meng, H.X. Liu, J. Si, Int. Biodeterior. Biodegrad. 2016, 110, 75.
• [80] D. Daâssi, S. Rodríguez-Couto, M. Nasri, T. Mechichi, Int. Biodeterior. Biodegrad. 2014, 90, 75.
• [81] P. Reyes, M.A. Pickard, R. Vazquez-Duhalt, Biotechnol. Lett. 1999, 21, 878.
• [82] M. Irshad, B.A. Bahadur, Z. Anwar, M. Yaqoob, A. Ijaz, H.M.N Iqbal, BioRes. 2012, 7, nr 3, 4255.
• [83] J. Zdarta, R. Frankowski, A. Zgoła-Grześkowiak, H. Ehrlich, T. Jesionowski, Sci. Total Environ. 2018, 615, 784.
• [84] R. Xu, C. Chi, F. Li, B. Zhang, ACS Appl. Mater. Interfaces 2013, 5, 12557.
• [85] F.A. Mostafa, A.A. Abd El Aty, Int. J. Biol. Macromol. 2018, 120, 228.

Uwagi

1. Opracowanie rekordu ze środków MNiSW, umowa Nr 461252 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2020).

2. Niniejsza publikacja powstała w ramach pracy statutowej (nr 11358019-343) obejmującej badania naukowe i/lub prace rozwojowe, finansowanej przez Ministerstwo Nauki i Szkolnictwa Wyższego, realizowanej w Głównym Instytucie Górnictwa w Katowicach.

Identyfikatory

DOI

10.15199/62.2020.3.22