Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.II. Kompleksy pepsyny z bialkami zasadowymi

• Autorzy: Roszkowska-Jakimiec W. , Ali F.K. , Gacko M. , Worowska A.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Ustalono stosunki molowe pepsyny i białek zasadowych (histon, lizozym, cytochrom c, rybonukleaza) w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.

EN

Pepsin forms insoluble complexes with basic proteins (histone, lysozyme, cytochrome c, ribonuclease). Pepsin/basic proteins molar ratio required to obtain the greatest number of the insoluble complexes depends on pH. Pepsin/basic protein complexes are dissociated by calcium chloride, high concentrations of sodium chloride and, to a lesser extent, by high concentrations of urea. This points to the ionic character of the bonds between the constituents of the complexes.

Słowa kluczowe

PL

polaczenia kompleksowe; czynniki fizyczne; bialko; analiza instrumentalna; pepsyna; protamina; czynniki chemiczne

EN

physical factor; protein; instrumental analysis; pepsin; protamine; chemical factor

• Wydawca: -
• Czasopismo: Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
• Rocznik: 1997
• Tom: 30
• Numer: 1
• Strony: 45-48
• Opis fizyczny: s.45-48,wykr.,tab.,bibliogr.

Twórcy

autor

Roszkowska-Jakimiec W.

• Akademia Medyczna, 15-230 Bialystok, ul.Mickiewicza 2

autor

Ali F.K.

autor

Gacko M.

autor

Worowska A.

Bibliografia

• 1. Anderson W., Harthill J.E., Rhamatalla R.: The influence of molecular size and pH on the macrocationic inhibition of pepsin by polylysine, J. Pharm. Pharmacol., 1980; 32: 248-255
• 2. Lawton J.B., Mekras C.J.: The effect of polycations on the activity of pepsin, J. Pharm. Pharmacol., 1985; 37: 396-400
• 3. Roszkowska-Jakimiec W., Khamis Ali F., Gacko M., Worowska A.: Właściwości pepsyny jako białka polianionowego. I. Kompleksy pepsyny z protaminą, Bromat. Chem. Toksykol., w druku
• 4. James M.N.G., Sielecji A.R.: Molecular structure of an aspartic proteinase zymogen, porcine pepsinogen, at 1,8 A° resolution, Nature, 1986; 319: 33-38
• 5. De Lange R.J., Smith E.L.: Histones: structure and function, Ann. rev. Biochem., 1971; 40: 279-314