Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl

PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Czasopismo
1994 | 47 | 1 | 103-110
Tytuł artykułu

Substrate specifity and inhibitors of polyphenol oxidase in aspect of darkening of fresh and frozen mushrooms [Agaricus bisporus [Lange] Sing.]

Autorzy
Warianty tytułu
PL
Specyficznosc substratowa i inhibitory oksydazy polifenolowej w aspekcie ciemnienia swiezych i mrozonych pieczarek [Agaricus bisporus Lange] Sing.]
Języki publikacji
EN
Abstrakty
EN
Activity of mushroom polyphenol oxidase (PPO) toward 6 substrates and inhibitory effect of cysteine, 2-mercaptoethanol, benzoic acid and sodium metabisulphite were determined. The o-diphenols which appeared to be the best substrates were: catechin, DOPA (L-3,4-dihydroxyphenylalanine) and chlorogenic acid. Affinity of PPO crude preparation substrates to enzyme, expressed as inverse value of Michaelis constant was lower then affinity of catechol. Inhibitory effect depended on specifity of inhibitors and their concentration. Electrophoretic patterns of PPO of mushrooms reveals slow and fast moving 4 isoforms when DOPA was used as a substrate, 2 bands for catechin and chlorogenic acid while only one band showed activity toward tyrosine and p-cresol.
PL
Badano aktywność oksydazy polifenolowej pieczarek wobec 6 substratów oraz hamowanie aktywności enzymu przez cysteinę, 2-merkaptoetanol, kwas benzoesowy i polisiarczyn sodu. Najbardziej efektywnymi substratami byly: katechina, DOPA (L-3,4-dihydroksyfenyloalanina) i kwas chlorogenowy. Powinowactwo enzymu do endogennych substratów wyrażone odwrotności.) stałej Michaelisa (Km) bylo niższe niż powinowactwo do katecholu. Efekt hamowania aktywności zależał od specyfiki i stężenia inhibitora w roztworze. Elektroforetyczne rozdzielenie izozymów oksydazy polifenolowej wykazało obecność 4 izozymów wobec DOPA, dwóch wobec katechiny i kwasu chlorogenowego oraz jednego wobec L-tyrozyny i p-krezolu.
Wydawca
-
Czasopismo
Rocznik
Tom
47
Numer
1
Strony
103-110
Opis fizyczny
s.103-110,rys.,tab.,bibliogr.
Twórcy
autor
  • Instytut Warzywnictwa, 96-100 Skierniewice, Konstytucji 3 Maja 1/3
Bibliografia
  • Allan A. C, Walker J. R. L., 1988. The selective inhibition of catechol oxidase by salicylhydroxaraic acid. Phytochemistry 27: 3075-3076.
  • Chen J. S., Wei C., Marshall R., 1991. Inhibition mechanism of koijc acid on polyphenol oxidase. J. Agric. Food Chem. 39: 1897-1901.
  • Constantinides S. M., Bedford C. L., 1967. Multiple forms of phenoloxidase. J. Food Sci. 32: 446-450.
  • Czapski J., 1989. A simple rapid method for protein determination. Acta Agrobot. 42: 183-190.
  • Czapski J., Saniewski M., Puchalski J., Lange E., Nowacki J., 1988. The effect of methyl jasmonate on activity and electrophoretic pattern of polyphenol oxidase in postclimacteric apples cv. Jonathan, Fruit Sci. Reports 15: 103-110.
  • Dawson C. R., 1963. On the pathway the catechol-tyrosinase reaction. Ann. N. Y. Acad. Sci. 100: 937-950.
  • Dawley R. M., Flurkey W., 1993. Differentiation of tyrosinase and laccase using 4-hexylresorciol a tyrosinase inhibitor. Phytochemistry 33: 281-284.
  • Embs R. J., Markakis P., 1965. The mechanism of sulphite inhibition of browning caused by polyphenol oxidase. I. Food Sci. 30: 753-758.
  • Ferrer O. J., Kouburger J.A., Ottwell W. S., Gleeson R. A., Simpson B. K., Marshall M. R., 1989. Phenoloxidase from the cuticle of Florida spiny lobster (Punulirus argus): mode of activation and characterization. J. Food Sci. 54: 63-66.
  • Golan - Goldhirsh A., Whitaker J. R., Kahn W., 1984. Relation between structure of polyphenol oxidase and prevention of browning. Adv. Exp. Med. Biol. 177: 437-456.
  • Haisman D. R., 1974. The effect of sulphur dioxide and oxidizing enzyme systems in plant tissues. J. Sci. Food Agic. 25: 808-814.
  • Hopfinger J.A., Poovaiah B. W., Patterson M. E., 1984. Calcium and magnesium interactions in browning of Golden Delicious apples with bitter pit. Scientia Hortic. 23: 345-351.
  • Hsu A. F., Shieh J. J., White K., 1988. Inhibition of mushroom polyphenol oxidase by ascorbic acid derivatives. J. Food Sci. 30: 753-758.
  • Johnson G., Schaal L. A., 1957. Relation of chlorogenic acid to scab resistance in potatoes. Science 115: 627-629.
  • Kahn V., Andrawis A., 1986. Multiple effect of hydoxylamine on mushroom tyrosinase. Phytochemistry 25: 333-337.
  • Kermasha S., Goetgheber M., Monfelle M., Rovel B., 1993 a. Inhibitory effects of cysteine and aromatic acids on tyrosinase activity. Phytochemistry, 34: 349-353.
  • Kermasha S., Goetgheber M., Monfette M., Rovel B., 1993 b. Studies on inhibition of mushrooms polyphenol oxidase using chlorogenic acid as substrate. J. Agric. Food Chem., 41: 526-531.
  • Koeing J. K., Pierson W. E., Horike M., Frank R., 1983. A comparison of the effects of 0.5 ppm, 1.0 ppm sulphur dioxide plus sodium chloride droplets in asthmatic adolescents. Toxicol. Environ. Health, 11: 129-136.
  • Lerch K., 1981. Copper monooxygenases: tyrosinase and dopamine b-monooxygenase. [In:] Metal ions in biological systems. H. Siegiel (ed.), Marcel Dekker, New York, v. 13, p. 143.
  • Mayer A. M., Harel E., 1991.[In; ] Food enzymology. P. E. Fox (ed.) Elsevier, pp. 373-378.
  • McCord J. D., Kilara A., 1983. Control of enzymatic browning in processed mushrooms (Agaricus bisporus). J. Food Sci. 48: 1479-1483.
  • Robb D. A., 1984. Tyrosinase. [In:] Copper proteins and copper enzymes. R. Lontie (ed.), CRS Press, v. 2, p. 207.
  • Sargent J. R., 1969. Methods in zone electrophoresis. BDH Chemical Ltd., pp. 85-107.
  • Sayavedra-Solo L. A., Montgomery M. N., 1986. Inhibition of polyphenol oxidase by sulphite. J.Food Sci. 51: 1531-1536.
  • Swan G. A., 1963. Chemical structure of melanins. Ann. N. Y. Acad. Sci. 100: 1005-1019.
  • Walker J. R. L., 1975. Enzymatic browning in food. A review. Enzyme Technol. Dig. 4: 89-107.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.agro-article-2f5b8628-640c-4f0f-909a-699330b44451
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.