Wpływ jonów metali ciężkich i magnezu na aktywność trehalazy z brodawek łubinu Lupinus polyphyllus

• Autorzy: Wolska-Mitaszko B.
• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Aktywność trehalazy (THA) z brodawek łubinu wieloletniego Lupinus polyphyllus jest hamowana przez jony metali ciężkich (Hg2+, Cu2+, Fe3+), których działanie można uszeregować następująco: Hg2+)Cu2+)Fe3+. Ponadto obecność magnezu powoduje jedynie nieznaczny „efekt ochronny", polegający na zmniejszeniu stopnia hamowania aktywności THA przez badane jony.

EN

Trehalase (THA) activity from root nodules of Lupinus polyphyllus was inhibited by ions of heavy metals (Hg2 +), Cu2+) Fe3+) in the following order: Hg2+)Cu2+)Fe3+. Moreover, the presence of magnesium caused only a slight "protective effect" consisting in the decreasing influence of the ions on THA activity.

Słowa kluczowe

PL

trehalaza; metale ciezkie; magnez; Leguminosae; Lupinus polyphyllus; lubin; jony metali; bakterie brodawkowe

• Wydawca: -
• Czasopismo: Biuletyn Magnezologiczny
• Rocznik: 1999
• Tom: 04
• Numer: 3-4
• Strony: 539-543
• Opis fizyczny: s.539-543,tab.,rys.,bibliogr.

Twórcy

autor

Wolska-Mitaszko B.

• Uniwersytet Marii Curie-Sklodowskiej, ul.Akademicka 19, 20-033 Lublin

Bibliografia

• App H., Holzer H., (1989): Purification and characterization of neutral trehalase from yeast ABYS1 mutant. J. Biol. Chem., 134, (17583-17588).
• Avaeva S., Rodina E., Kurilova S., Nazarova T., Vorobyeva N., Harutyungan E., Oganessy- an V., (1995): Mg2+ activation of Escherichia coli inorganic pyrophosphatase. FEBS Lett., 377, (44-46).
• Biswas N., Ghosh A., (1998): Regulation of acid trehalase activity by association-dissociation in Saccharomyces cerevisiae. Biochim. Biochys. Acta, 1379, (245-256)
• Iwahashi H., Obuchi K., Fuji S., Komatsu Y., (1995): The correlative evidance suggesting that trehalose stabilised membrane-structure in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Cell Mol. Biol., 14, (763-769).
• Kadowaki M., Polizeli M., Terenezi H., Jorge J., (1996): Characterisation of trehalase activities from the thermophilic fungus Scytalidium thermophilum. Biochim. Biophys. Acta, 1291,(199-205).
• Leslie S., Israeli E., Lighthart B., Crowe J., Crowe L., (1995): Trehalase and sucrose protect both membranes and proteins in intact bacterie during drying. Appl. Environ. Microbiol., 61, (3592-3597).
• Müller J., Zhi-Ping Xie, Staechelin C., Mellor R., Boller T., Wiemken A., (1994): Effect of nitrate on accumulation of trehalose and other carbohydrates and on trehalase activity in soybean root nodules. J. Plant Physiol., 143, (153-160).
• Müller J., Boller T., Wiemken A., (1995): Trehalose and trehalase in plants: recent developments. Plant Science, 112, (1-9).
• Strzelecka-Gołaszewska H., Moraczewska J., Khailina S., Mossakowska M., (1993): Localization of the tightly bound divalen-cation-dependent and nucleotide-dependent conformation changes in G-actin using limited proteolytic digestion. Eur. J. Biochem., 211, 3, (731-742).
• Wolska-Mitaszko B., (1996): Modulacja aktywności trehalazy z drożdży. I Wpływ jonów metali. Praca IV Ogólnopolskiego Sympozjum Magnezologicznego: Magnez w środowisku człowieka. Lublin 1996, (87-91).
• Wolska-Mitaszko B., (1997): Trehalases from spores and vegetative cells of yeast Saccharomyces cerevisiae. J. Basic Microbiol., 4, (295- -303).
• Wolska-Mitaszko B., Małek W., (1999): Trehalase from Bradyrhizobium sp.(Lupinus) and Lupinus polyphyllus. J. Basic Microbiol., 39, (43-50).