Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: zmiana konformacji

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Thermodynamics of denaturation of proteins in metal chelate chromatography

Li R., Chen G., Wang Y.

Chemia Analityczna

2008

Vol. 53, No. 2

253-261

Thermal behavior and thermodynamics of denaturation of proteins in metal chelate chroma-tography (MCC) were investigated at 15-85°C. The experimental results showed that there is a fixed thermal transition temperature for each protein in a chromatographic process. At this temperature a protein changes its conformation. The standard enthalpy change (ΔH") and the standard entropy change (ΔS0) accompanying thermal denaturation of proteins in a chromatographic system were determined using van't Hoff relationship (In k vs 1/T). It was proposed that the conformational change of a protein can be judget using AS" and the standard free energy change (ΔG°). Linear relationship between ΔH" and ΔS0 can be used to determine protein's retention mechanism in MCC. Based on the values of the compensation temperature (p) and entropy of the conformational change (Δ(ΔS°)), thermostability of proteins in cation-exchange chromatography (CEC) and MCC was discussed.

Badano zachowanie się i termodynamikę denaturacji białek w chromatografii na chelatach metali (MCC) w zakresie temperatur 15-85°C. Badania wykazały, że dla każdego białka w procesie chromatograficznym istnieje ustalona temperatura przejścia, w której białko zmienia konformację. Wyznaczono zmiany standardowej entalpii (ΔH°) i standardowej entropii (ΔS") towarzyszące termicznej denaturacji białek w układzie chromatograficznym, przy użyciu zależności van't Hoffa (In k vs l/T). Zaproponowano ilościowe określenie zmian konformacyjnych za pomocą AS" oraz standardowej zmiany energii swobodnej (ΔG").Mechanizm retencji białka w MCC można określić posługując się liniową zależnością między ΔH° i ΔS". Przedyskutowano problem odporności termicznej białek w chromatografii kationowymiennej (CEC) oraz w MCC w oparciu o wartości temperatury kompensacji (P) i entropii zmian konformacyjnych (Δ(ΔS°)).

Separation of conformation change at alfaII and alfa ⊥ of C9H19OC6H4C(O)OH molecule

Adamski P.

Scientific Bulletin. Physics / Lodz University of Technology

1999

Vol. 19

21-30

Two phenomena influence the temperature dependence of components of polarizability tensor. The first one is the change of distance between electrons and protons with temperature. The second is the conformation change of molecule. From the two reasons mentioned above the electron proton distance change is only the linear Junction of temperature. It gives the possibility of separation of two part of αII and α⊥ changes in liquid crystal molecule. In this work the change of polarizability tensor component was separated for C9H19OC6H4C(O)OH liquid crystal and the implications of the results are discussed.

Na wartość składowych tensora polaryzowalności αII i α⊥ cząsteczki ciekłego kryształu mają wpływ dwa zjawiska. Po pierwsze zmiana odległości elektronów od protonów i po drugie konformacyjna zmiana samej cząsteczki. Z obu tych zjawisk jedynie zmiana odległości pomiędzy elektronami i protonami jest liniową funkcją temperatury. To daje możliwość oddzielenia wspomnianych wyżej części w składowych tensora polaryzowalności. W pracy przedmiotem badań była cząsteczka C9H19OC6H4C(O)OH.