Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 17

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  proteomika
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
PL
Artykuł przedstawia najnowsze trendy w dziedzinie nauk o materiałach i związkach tej dziedziny nauki z naukami o życiu. Prezentuje także potencjalną możliwość wykorzystania komórki jako specyficznego sensora rozpoznającego produkty inżynierii materiałowej i nanotechnologii.
EN
This paper informs about the latest trends in th e field of materials science and the relationships of this field of science with life sciences. It also presents the potential of using a cell as a specific sensor that recognizes the products of materials engineering and nanotechnology.
PL
Pozakomórkowa ekspresja białek jest znaczącą oraz ciągle rozwijającą się technologią. W przyszłości zdolność do manipulowania warunkami reakcji pozwoli z pewnością na tworzenie nowych, zróżnicowanych zastosowań omawianej techniki.
3
Content available remote Method for deisotoping based on fuzzy inference systems
EN
Proteins are very significant molecules that can construct the fingerprint of cancer. When dealing with large molecules, such as proteins, the crucial issue is their trustful and precise identification. In the majority of cases, mass spectrometry is used to identify the protein. Processing of data gathered in mass spectrometry experiment consists of several steps, and one of them is deisotoping. It is an essential part of preprocessing because some peaks in the spectrum are not the unique compound, but they are members of an isotopic envelope. There are several existing methods of deisotoping, but none of them is general and can be used in any experimental settings. To manage this, we propose a new algorithm based on fuzzy inference systems. The method was tested on the data provided by Institute of Oncology in Gliwice, that has been gathered in MALDI experiment in two different settings on head and neck cancer tissue samples. The comparison study, done between the developed fuzzy-based algorithm and mMass method revealed that the proposed method was able to identify more consistent with the expert annotation isotopic envelopes.
PL
Praca przedstawia nowy algorytm identyfikacji obwiedni izotopowych w widmach proteomicznych MALDI ToF. W ostatnich latach proteomika wraz z genetyką i transkryptomiką, silnie wspierają diagnostykę chorób nowotworowych. Bardzo ważne jest precyzyjne zidentyfikowanie białek znajdujących się w obszarze raka, gdyż pozwala to zrozumieć proces nowotworzenia oraz zaplanować własciwą terapię. Spektrometia mas, a właściwie technika zwana MALDI ToF (ang. Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry) jest powszechnie stosowana do pozyskania widm masowych, w których zawarta jest informacja o liczbie jonów o danym stosunku masy do ładunku. Etap przetwarzania wstępnego sygnału wymaga m.in. usunięcia szumu, linii bazowej i normalizacji. Identyfikacja przetwarzania wstępnego, który pozwala na usuniecie redundancji i zredukowanie wymiarowości danych. Istnieje wiele algorytmów identyfikacji obwiedni izotopowej, jednak każdy z nich przeznaczony jest dla innego rodzaju techniki spektrometrii masowej (MALDI, LC-MS, ESI, etc.) bądź dla konkretnego rodzaju cząsteczek. Zaproponowany algorytm oparty jest na teorii systemów rozmytych, a reguły wnioskowania zostały opracowane we współpracy z zespołem ekspertów w dziedzinie spektrometrii masowej. Przetestowany został na danych uzyskanych z Instytutu Onkologii im. Marii Skłodowskiej-Curie w Gliwicach, pochodzących z badań nad rakiem głowy i szyi. Wyniki autorskiego algorytmu do identyfikacji obwiedni izotopowych porównano z jedną z istniejących metod do identyfikacji obwiedni izotopowych.
PL
Fałszowanie żywności jest zjawiskiem coraz bardziej powszechnym na całym świecie. Wraz ze wzrostem ilości wykrytych przypadków fałszowania żywności wzrasta liczba technik analitycznych, umożliwiających wykrycie tego typu oszustwa.
PL
Ośrodek Genomiki Medycznej OMICRON jest samodzielną jednostką Wydziału Lekarskiego Collegium Medicum Uniwersytetu Jagiellońskiego. Ośrodek powstał na bazie projektu Unii Europejskiej, realizowanego do niedawna w Collegium Medicum. Prowadzone są w nim projekty naukowe bazujące na technologiach wysokoprzepustowych w obszarach genomiki, transkryptomiki i proteomiki. Ośrodek współpracuje z wieloma jednostkami badawczymi, zarówno krajowymi, jak i zagranicznymi.
PL
Rozwój technologii pozwala na obiektywną analizę wielu parametrów równocześnie, kontrolę i standaryzację wyników i optymalizację kosztów popularnego badania, jakim jest badanie ogólne moczu. W zależności od potrzeb badanie ogólne moczu wykonywane jest w technologii testów paskowych lub wysokowydajnych automatów analitycznych opartych na technologii suchej chemii, a ocena elementów morfotycznych dokonywana jest za pomocą mikroskopu lub coraz częściej stosowanych metod cytometrii przepływowej lub cyfrowej analizy obrazu. W perspektywie badanie ogólne moczu może być poszerzone o szeroką analizę proteomiczną.
EN
Progress in technology facilitates objective analysis of multiple results, quality control standardization and cost effectiveness of popular laboratory test, which is general urine examination. Depending on requirements general urine examination may be performed in manual strip test technology or fully automated dry chemistry robotic systems. Urine sediment analysis may be performed by microscopy or automated flow cytometry or digital analysis systems. In future screening urine tests may be enriched by proteomics.
PL
Badanie ogólne moczu jest najstarszym testem laboratoryjnym wykonywanym wcześniej niż jakiekolwiek analizy krwi. Dzięki postępowi technologii uległo zmianie, ewoluując od subiektywnych ocen stanu pojedynczego pacjenta opartych na przesądach po nowoczesne, oparte na osiągnięciach chemii i elektroniki, wyniki ilościowe. Rozwój technologii pozwala na obiektywną analizę wielu parametrów równocześnie, kontrolę i standaryzację wyników i optymalizację kosztów tego popularnego badania.
EN
General urine test is an older laboratory analysis performed before any laboratory blood test. As a consequence of technology progress it subjected evolution from subjective based on superstitions analysis of the single patient to quantitative results based on achievements of modern chemistry and electronics. Progress in technology facilitates objective analysis of multiple results, quality control standardization and cost effectiveness of that popular laboratory test.
PL
Występowanie chorób neurodegeneracyjnych, psychicznych i nowotworowych może być spowodowane zaburzeniami w obrębie funkcjonowania białek. Badanie tych makrocząsteczek z wykorzystaniem technik elektroforetycznych pomaga w udoskonalaniu metod diagnostyki medycznej, opracowywaniu leków i szczepionek. Zastosowanie proteomiki klinicznej polega głównie na identyfikacji tzw. biomarkerów.
EN
The occurence of neurodegenerative diseases, mental illness and cancers may be connected with protein function disorders. Investigations based on electrophoretic techniques are useful to improve medical diagnosis, and drugs and vaccines developing. Proteomic techniques enable identification of biomarkers.
PL
Techniki elektroforetyczne są coraz powszechniej stosowane w badaniach z zakresu mikrobiologii, biochemii, fizjologii, patofizjologii człowieka, parazytologii, immunologii oraz botaniki. Proteomika jest dynamicznie rozwijającą się dyscypliną naukową. Dane uzyskane przy użyciu technik elektroforezy dwukierunkowej (2-DE) i spektrometrii masowej są niezwykle przydatne w interpretacji patogenezy bakterii. Ponadto wiedza ta ma praktyczne zastosowanie w tworzeniu biopreparatów, a także w racjonalnej bioremediacji.
EN
Electrophoresis techniques are widely used in microbiology, biochemistry, physiology, pathophysiology, parasitology, immunology and botany. Proteomics is an extensively developing discipline. Proteomic studies based on the data obtained with both two-dimenssional electrophoresis and mass spectrometry are extremely useful in interpretation of pathogenesis mechanisms used by bacteria. Moreover, practical application of this knowledge manifests in production of insecticides and rationalized bioremediation.
PL
Postęp w dziedzinie komputerów oraz rozwój Internetu zrewolucjonizował, proces identyfikacji białek oraz przyczynił się do szybkiego wzrostu proteomicznych baz danych. Krótko po wprowadzeniu pierwszej technologii identyfikacji białek z widm spektrometrów masowych PMF (Peptide Mass Fingerprinting) okazało się, że algorytmy wykorzystywane do wyszukiwania w bazie danych protein odpowiadających wynikom eksperymentu mają kluczowe znaczenie dla wysokiej poprawności identyfikacji. Rozwój metody PMF był zatem uwarunkowany nie tylko przez usprawnienia techniczne schematu, ale przede wszystkim przez zastosowanie rozmaitych metod matematycznych i statystycznych (tzw. algorytmów scoringu) przy wyszukiwaniu poprawnych rozwiązań. Kolejnym krokiem w informatycznym usprawnieniu identyfikacji było opracowanie metod walidacji jej rezultatów na podstawie istniejących baz danych lub też symulacji. Walidacja rezultatów pozwoliła na wyeliminowanie większości błędów pierwszego rodzaju w identyfikacji metodą PMF. Przez wzgląd na powszechność stosowania metody, a także jej ulepszenia autorzy postanowili podsumować obecny stan wiedzy w tym zakresie. Praca została podzielona na dwie części: w pierwszej przedstawiono opis historii powstania metody PMF wraz z charakterystyką jej części eksperymentalnej i opisem najpopularniejszych baz danych stosowanych przy identyfikacji, natomiast druga część jest poświęcona zagadnieniom algorytmicznym związanym z wyszukiwaniem w bazie danych protein najlepiej odzwierciedlających białko analizowane w próbce. Bioinformatyczne ujęcie identyfikacji białek w drugiej części nawiązuje do specyfikacji eksperymentu, omówionej w części pierwszej publikacji. Druga część pracy w szczegółowy sposób opisuje główne aspekty porównywania mas teoretycznych i eksperymentalnych, tj. trawienie in silico, rozpoznawanie modyfikacji białek, dopasowywanie mas oraz kalibrację poprawnych dopasowań. Opisane zostały także sposoby budowania funkcji scoringowych oraz algorytmy walidacji ich wartości. Dodatkowo, w pracy przedstawiono najbardziej znane funkcje scoringowe oraz pełny przegląd oprogramowania do identyfikacji białek metodą PMF.
EN
The internet and computer science progress have revolutionized the process of protein identification and contributed to the growth of proteomics databases. Just after discovering the first technology for protein identification from the mass spectra PMF (peptide mass fingerprinting), it appeared that the algorithms searching databases for proteins corresponding to experiment results have crucial meaning for the sensitivity and specificity of the identification procedure. Therefore, the development of PMF method was conditioned by both the technological improvements in the PMF scheme and the application of various mathematical and statistical methods (so called: scoring algorithms) to the searching of correct identifications. The next step in the development of an identification procedure was to work out the methods for identification results validation, according to the proteomics databases content or simulations. The results validation allowed to eliminate the most of unwanted false positives in the PMF identification. Regarding the method common use, as well as its improvements which are still present, the authors decide to summarize the current level of knowledge related to this topic. The publication is divided into two parts. The first one is devoted to the origins of PMF scheme, the characteristics of its experimental part and a description of the most popular databases used in the identification procedure. The second part relates to the algorithmic issues of searching the database protein, which reflects the sample content best. From the bioinformatics point of view the protein identification in the second part of publication refers to the experiment specification described in the first part. The second part of the publication describes in details the aspects of theoretical and experimental masses comparison, i.e. in silico digestion, the discrimination of protein modifications, the pairing of masses and the calibration of matches. Moreover, the scoring functions building manners and the algorithms for scoring functions values validation were also taken into the consideration. Additionally, we present the most known scoring schemes with the comprehensive review of the PMF protein identification software.
PL
Wprowadzenie w spektrometrach jonizacji typu MALDI zrewolucjonizowało proces identyfikacji białek. Automatyzacja procesu identyfikacji oraz bezpośrednie połączenie analizy spektrometrem masowym z separacją białek dwuwymiarową elektroforezą żelową (2D-GE) pociągnęły za sobą znaczny rozwój proteomiki. Późniejszy rozrost proteomicznych baz danych pozwolił na zwiększenie dokładności identyfikacji, z wykorzystaniem pierwszej w historii techniki wydajnej identyfikacji białek – peptide mass fingerprinting, w skrócie: PMF. Metoda peptide mass fingerprinting pozwala identyfikować białka z widm masowych uzyskanych w wyniku analizy próbki spektrometrem masowym. Przez wzgląd na powszechność stosowania metody, jak i ciągle obserwowane jej ulepszenia, autorzy postanowili podsumować obecny stan wiedzy w tym zakresie. Praca została podzielona na dwie części: w pierwszej znajduje się opis historii powstania metody PMF wraz z charakterystyką części eksperymentalnej i opisem najpopularniejszych baz danych stosowanych przy identyfikacji, natomiast druga część pracy jest poświęcona zagadnieniom algorytmicznym, związanym z wyszukiwaniem w bazie danych protein najlepiej odzwierciedlających białko analizowane w próbce. Specyfikacja eksperymentu w pierwszej części pracy uwzględnia zarówno opis metody separacji, trawienia białek w próbce, jak i późniejszej ich analizy z wykorzystaniem spektrometru masowego. Eksperymentalne fazy metody PMF są opisane z uwzględnieniem ich cech biochemicznych, mających wpływ na dalsze etapy schematu identyfikacji.
EN
The development of MALDI ionization method in mass spectrometers, had revolutionized the protein identification procedure. The automation of an identification procedure and the mass spectrometry direct connection to the protein separation with the two-dimensional gel electrophoresis (2D-GE) implicated the significant proteomics development. The later growth of the proteomics databases contributed to the enhancement of the identification accuracy, by using the first method of effective protein identification in the history: the peptide mass fingerprinting (PMF). The peptide mass fingerprinting enabled the protein identification from the mass spectra acquired by the mass spectrometry sample analysis. Due to the common use of method and its continuous improvements, the authors decided to summarize the current state of the knowledge in this field of science. The publication is divided into two parts. The first one is devoted to the origins of PMF scheme, the characteristics of its experimental part and a description of the most popular databases used in the identification procedure. The second part relates to the algorithmic issues of searching the database protein, which reflects the sample content in the best way. The experiment specification in the first part takes into the consideration the description of separation and sample digestion methods, as well as the later protein sample analysis by the mass spectrometer. The experimental steps of the PMF method are described according to their biochemical properties, having an impact for the later stages of the identification procedure.
12
Content available remote Proteins and peptides identification from MS/MS data in proteomics
EN
Protein identification in biological samples is the most important task in proteomics. In the past decade, mass spectrometry (MS) became the method of choice for the identification of proteins. The purpose of this paper is to give an overview of MS-based protein identification methods, discuss their advantages and limitations and to highlight some recent advancements in this field.
PL
Szybka ekspansja zastosowań peptydów i białek w biochemii i w medycynie, stymuluje ogromny wzrost zainteresowania metodami rozdzielania peptydów. Elektroforeza żelowa i kapilarna to najczęściej dotychczas wykorzystywane metody rozdzielania peptydów i białek, w celach identyfikacyjnych i analitycznych. Metody te nie są jednak przydatne do otrzymywania użytkowych ilości tych substancji. Obecnie HPLC jest najistotniejszą metodą oczyszczania i otrzymywania peptydów i białek. Ponadto techniki HPLC znajdują coraz większe zastosowanie w rozwijającej się proteomice. W pracy dokonano przeglądu najważniejszych technik chromatografii cieczowej, metod oraz procedur stosowanych do rozdzielania peptydów i białek jak również obecnych trendów w tym obszarze.
PL
Obecnie opracowywane są nowe zastosowania spektrometrii mas w proteomice, mające szansę w najbliższej przyszłości na wdrożenie w laboratoriach klinicznych. Pośród nich dwie bardzo obiecujące techniki już wzbudziły zainteresowanie w kręgach zajmujących się badaniami klinicznymi, a mianowicie profilowanie biomarkerów techniką MALDI MS oraz obrazowanie MALDI (MALDI Imaging).
EN
New mass spectrometric (MS) proteomics technologies are currently under investigation which have the potential to reach the clinical laboratory in the near future. Of these two very promising techniques have already gained much interest in the clinical research community, namely biomarker profiling by MALDI MS and MALDI imaging technology.
PL
Obecnie w rozwoju technik analitycznych kładzie się ogromny nacisk na ich miniaturyzację. Prowadzone od początku lat 90 badania rozpowszechniły stosowanie płaskich urządzeń o bardzo małych rozmiarach, tzw. chipów, mających zastąpić konwencjonalne kapiłary (elektroforeza) lub kolumny (chromatografia). Dzięki temu stało się możliwe przeprowadzenie kompletnej analizy (pobieranie próbki, derywatyzacja, separacja, detekcja) na jednym urządzeniu w myśl koncepcji μ-TAS (μ-Total chemical Allalysis System). Układy takie charakteryzują się m.in. małym zużyciem reagentów, zwiększeniem czułości i skróceniem czasu analizy. Chipy umożliwiają użycie różnych technik analitycznych, m.in. elektroforezy, w wielu obszarach nauki, np. do analiz genetycznych czy sekwencjonowania DNA. Małe rozmiary chipów wymagały między innymi znalezienia nowych rodzajów dozowników próbki i detektorów. W niniejszym artykule przedstawiono podstawowe informacje dotyczące wykorzystywania chipów w nowych metodach analitycznych. Zaprezentowano kilka powszechnie stosowanych metod wytwarzania chipów, detekcji oraz ich wykorzystania w różnych technikach separacyjnych. Opisano także kilka konkretnych urządzeń, które istotnie przyczyniły się do rozwoju technologii chipowych.
EN
Recently, much effort bas been made on miniaturization of analytical techniques. Since the early 90's the research bas been conducted toward the introduction of small planar devices (chips) in order to replace conventional electrophoretic capillaries and chromatographic columns. It became possible to perform complete analysis (sampling, derivatization, separation, detection) on a single device, according to μ-TAS (μ-Total chemical Analysis System) concept. Such separation systems are characterized by law chemicals consumption, increase sensitivity and fast analysis. Chip devices allow utilization of electrophoresis in numerous branches of science, for example: genomics, DNA sequencing and proteomics. Small dimension of such systems required construction of new injectors and detectors. In this contribution basic information regarding utilization of chip technology in chemical analysis as well as different methods of chip fabrication and applications were presented.
PL
Artykuł jest fragmentem obszerniejszego opracowania książkowego, które ukaże się w latach 2005-2006. Praca finansowana częściowo z grantu KBN Nr 3P04B 02024. Proteomika zajmuje się globalna analiza białek w organizmach – czyli identyfikacją, badaniem funkcji, struktury i wzajemnymi interakcjami biomolekuł.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.