Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: albuminy surowicy

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Influence of pH on permeability of ceramic membranes and selectivity in ultrafiltration of model BSA and myoglobin solutions

Gabriel-Półrolniczak U., Szaniawska D., Ćwirko K.

Environment Protection Engineering

2014

Vol. 40, nr 4

135--141

The results of ultrafiltration tests carried out with model BSA and myoglobin solutions using ceramic 50 and 150 kDa membranes have been presented. Membrane permeability and selectivity were investigated in function of pH, transmembrane pressure (TMP) as well as molecular modelling data for proteins such as size, geometrical parameters and pH of minimal free energy of folding. The study has shown that the permeate flux J(v) depends on TMP, whereas the protein rejection is mainly influenced by pH. The results demonstrated that molecular modelling data are not sufficient to explain the membrane behaviour and the membrane–protein charge interactions and fouling effects must be also considered to explain the rejection mechanisms.

Antioxidants and environmental stress: effect of low-molecular compounds on molecule of protein

Trnková L., Ortová I., Dršata J.

Proceedings of ECOpole

2010

Vol. 4, No. 2

291--296

The aim of this study was to evaluate the relationships between the chemical structure of tea catechins and their binding affinities to HSA (Human Serum Albumin) by fluorescence quenching method at pH 7.4 and 37°C. The quenching constants (Kq), binding constants (Kb), and free energy changes (∆G0) were determined for the tested systems. The presented study contributes to the current knowledge in the area of protein-ligand binding, particularly tea catechin-HSA interactions.

Celem pracy była ocena zależności między strukturą chemiczną katechin herbaty i ich powinowactwem do HSA (albumina ludzkiej surowicy) za pomocą metody wygaszania fluorescencji przy pH 7,4 i w temperaturze 37°C. Dla badanych układów wyznaczono stałą szybkości wygaszania (Kq), stałą wiązania (Kb) i zmiany entalpii swobodnej (∆G0). Prezentowana praca poszerza aktualny stan wiedzy na temat wiązania białko - ligand, zwłaszcza interakcji katechiny - HSA.