Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Powiadomienia systemowe
  • Sesja wygasła!

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
PL
W pracy za pomocą zmian przewodności zbadano zmiany konformacyjne proteiny BSA oraz jej kompleksów (BSA-Au oraz BSA-NAA) pod wpływem promieniowania UV oraz MF aplikowanego frakcyjnie w dawkach (3 × 10 min oraz 6 × 10 min) oraz w sposób ciągły (30 min, 60 min). Wykonano analizę porównawczą wpływu promieniowania UV i mikrofalowego w dawkach ciągłych i frakcyjnych na BSA, BSA-Au, BSA-NAA oraz przeanalizowano czułość na pole elektromagnetyczne z zakresu UV i MF dla badanych substancji. Udowodniono efekt przyspieszonych zmian konformacyjnych pod wpływem pola elektromagnetycznego z zakresu UV i MF. Wykazano wpływ czynników na stabilność BSA i jej kompleksów zależny od: rodzaju czynnika, sposobu jego aplikacji oraz czasu ekspozycji. Najbardziej czuły na pole elektromagnetyczne okazał się kompleks BSA-Au.
EN
In this study, the conformational changes of BSA protein and its complexes (BSA-Au and BSA-NAA) under UV and MF radiation applied in fractional doses (3 × 10 min and 6 × 10 min) and continuously (30 min, 60 min) were investigated by means of conductivity changes. A comparative analysis of the effect of UV and microwave radiation in continuous and fractional doses on BSA, BSA-Au, BSA-NAA was performed, and the sensitivity to UV and MF electromagnetic fields of the tested substances was analysed. The effect of accelerated conformational changes under the influence of UV and MF electromagnetic field was proved. The influence of the factors on the stability of BSA and its complexes was shown to depend on: the type of agent, the method of its application and the exposure time. The most sensitive to the electromagnetic field turned out to be the complex BSA-Au.
PL
W pracy przeprowadzono badania stabilności składnika warstwy receptorowej biosensora po dodaniu nanocząstek złota. Wykazano przyspieszone zmiany konformacyjne pod wpływem Au. Obliczono względne procentowe zmiany w czasie między czystym białkiem a białkiem domieszkowanym Au. Wykazano, że z czasem zmiany te są większe i przekraczają 20 % w ostatnich dniach eksperymentu.
EN
In this study, the stability of the receptor layer component of a biosensor after addition of gold nanoparticles was investigated. Accelerated conformational changes under the influence of Au were demonstrated. The relative percentage changes over time between the pure protein and the Au doped protein were calculated. It was shown that these changes are greater with time and exceed 20 % in the last days of the experiment.
PL
W prezentowanej pracy zostały przedstawione wyniki badań stabilności w czasie i pod wpływem czynnika (promieniowanie elektromagnetyczne o długości fali λ = 660 nm) komponentu sieciującego warstw receptorowych biosensorów. Wykazano przyspieszone zmiany konformacyjne (przyspieszoną denaturację) pod wpływem czynnika zewnętrznego. Zauważono, że w badanym czasie (12 dni) największe zmiany stabilności następują między czwartym a ósmym dniem.
EN
The manuscript presents the research on stability over time and under the influence of the factor (electromagnetic radiation with wavelength λ = 660 nm) on crosslinking component of biosensor receptor layers. Accelerated conformational changes (fast denaturization) under the influence of an external factor have been shown. It was noticed that in the examined time (12 days) the biggest changes of stability occur between the 4th and 8th day.
EN
The analysis of UV-VIS spectrum was used for testing changes through 36 days and the impact of external conditions (reduced temperature (R), microwave radiation (M) and normal conditions (NC) for comparisons) on the stability of: BSA and BSA-Fe2+ complexes after different treating procedure. The increase of BSA absorption with increasing concentration of Fe2+ was observed. Increased absorption of BSA, and BSA-Fe2+ with time, related probably to conformational changes present in the protein and changes in electrostatic reactions within the BSA-Fe2+ complexes. Examination of the impact of an external factor on stabilization of the protein and complexes showed a tendency to keep the stability under reduced temperature and a trend with accelerated protein and complex aging under microwave radiation. The observed tendencies to changes under the influence of external factors became more significant in time. These effects were most probably related to changes of the protein structure and time, while the observed trend of accelerating the changes was impacted by the applied external factors.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.