PL
 |
EN
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 9

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Content available remote Insight into protein dynamics from nuclear magnetic relaxation studies
Ejchart A.
Polimery
|
2007
|
T. 52, nr 10
745-751
EN
In the review (63 references) the nuclear magnetic relaxation which is a unique experimental method giving insight into dynamic processes existing in proteins and covering a broad range of time scales was presented. This method, however, is demanding experimentally and theoretically. Exprimental methods limited to 15N nuclei are briefly presented and their limitations discussed. Analysis of experimental relaxation data for proteins can be done in the frame of model-free approach or applying spectral density mapping. Both those approaches are difficult for the physical interpretation of results. Besides motional parameters, some structural parameters influence relaxation rates and have to be estimated or determined. Hopefully, many problems connected with the analysis of relaxation data in proteins can be overcome with relaxation measurements at multiple magnetic fields for different isotopes like 15N, 13C, and 2H.
PL
W artykule przeglądowym (63 poz. lit.) przedstawiono wykorzystanie magnetycznej relaksacji jądrowej do badania dynamiki cząsteczkowej w białkach. Ograniczając dyskusję do najczęściej w przypadku białek badanego izotopu 15N, omówiono najważniejsze aspekty doświadczalne pomiarów prędkości relaksacji oraz metody ich interpretacji i powiązania z dynamiką cząsteczkową. W przypadku jąder 15N dominują dwa mechanizmy relaksacji, dipolowy i wywoływany przez anizotropię ekranowania. W równaniach opisujących prędkości relaksacji dotyczące tych mechanizmów pojawiają się gęstości spektralne, których postać analityczna zależy od przyjętego modelu ruchu. Ponieważ ruchy wektorów N-H w białkach są złożone, więc do ich opisu stosuje się model ogólny (model-free approach) lub wyznacza się bezpośrednio zależność gęstości spektralnych od częstości. Odrębnym problemem jest wyznaczenie parametrów strukturalnych, takich jak uśredniona wibracyjnie długość wiązania N-H czy wartości własne tensora ekranowania, które mogą zmieniać się w zależności od reszty aminokwasowej. Pomiary prędkości relaksacji własnej i prędkości interferencji dotyczące szeregu jąder występujących w białkach (15N, 13C, 2H) w wielu polach magnetycznych pozwalają na otrzymanie szczegółowych informacji o dynamice cząsteczek białek.
2
Content available remote Strategie NMR wyznaczania struktur białek w roztworze
Ejchart A.
Wiadomości Chemiczne
|
2005
|
[Z] 59, 1-2
23--45
EN
A number of reasons have hindered the use of NMR spectroscopy as a tool for the protein structure determination. Recently, the advance in the NMR equipment, spectral techniques and isotope labelling has resulted in an enormous growth of NMR-determined protein structures. After a brief presentation of protein structure and conformation several types of NMR-derived constraints and the characteristic features of chemical shifts in proteins are discussed. Short-range, distance and dihedral angle constraints are valuable, but cumulative errors can appear when succesive constraints are used to determine spatial relationship of remote parts of a protein. Therefore, long-range constraints derived from residual dipolar couplings are highly complementary to the short-range constraints. Modern strategies to the NMR-based protein structure determination depend on the size of studied biomolecules. Small proteins (Mcz< 10 kDa) can be studied with the use of two-dimensional (2D) 1H NMR techniques. Medium size proteins (Mcz < 30 kDa) require double isotopic labeling 15N/13C and multidimensional (3D and 4D) heteronuclear techniques. There is no well established strategy to the structure determination of large proteins (Mcz > 30 kDa) yet. The most promising approaches take advantage of triple isotopic labeling 15N/13C/2H and the transverse relaxation optimized spectroscopy (TROSY), both resulting in the reduction of signal width.
3
Content available remote NMR spectroscopy in structural proteomics. NMR-based protein structure determination
Zhukow I., Ejchart A.
Polimery
|
2003
|
T. 48, nr 1
28-34
EN
The pros and cons of NMR spectroscopy as a tool for the protein structure determination are discussed. Recently, the advance in the NMR equipment, spectral techniques and isotope labelling resulted in an enormous growth of NMR-determined protein structures. Modern approaches to the NMR-based protein structure determinations are based on several types of experimentally derived constraints. Short-range, distance and dihedral angle constraints are valuable, but cumulative errors can appear when successive constraints are used to determine spatial relationship of remote parts of a protein. Therefore, long-range constraints derived from residual dipolar couplings and nuclear relaxation data of anisotropically tumbling molecules are highly complementary to the short-range constraints.
PL
Przedyskutowano zalety i wady spektroskopii NMR w zastosowaniu do badań struktur białkowych. Postęp w dziedzinach budowy spektrometrów NMR, metod pomiarowych oraz znakowania izotopowego spowodował w ostatnich latach bardzo szybki wzrost liczby struktur białek scharakteryzowanych metodą spektroskopii NMR. Struktury te wyznacza się na podstawie określonych doświadczalnie więzów strukturalnych. Dane dotyczące więzów krótkiego zasięgu - odległości i kąty dwuścienne (torsyjne) - choć zawierają cenne informacje i są wykorzystywane od dawna, cechuje niedokładność szybko rosnąca z odległością, gdy kolejne więzy służą do określenia wzajemnego ułożenia odległych fragmentów cząsteczki. Dlatego też więzy dalekiego zasięgu, otrzymywane z resztkowych sprzężeń dipolowych i parametrów relaksacyjnych podczas anizotropowej reorientacji cząsteczkowej, stanowią cenne uzupełnienie więzów krótkiego zasięgu.
4
Content available remote Wpływ częściowego uporządkowania orientacji cząsteczek na ich widma NMR dużej zdolności rozdzielczej
Ejchart A., Gryff-Keller A.
Wiadomości Chemiczne
|
2000
|
[Z] 54, 11-12
949-969
EN
Molecules of solute in the liquid phase can display partial orientation owing to the interaction of an anisotropic magnetic susceptibility tensor with an external magnetic field or/and to the interaction with anisotropic liquid crystal solvent. In the latter case orientation of the solvent molecules is caused by the magnetic field as well. Formal, statistic description of the solute molecular orientation is identical in both cases and it has been demonstrated without recalling to the Wigner rotation matrices. Since the orientation of solute molecules is not averaged out due to the rotational diffusion completely, several interactions, additional to the isotropic liquid phase, manifest in the NMR spectra, namely, dipolar nad quadrupolar interactions as well as anisotropic parts of chemical shifts (screening) and spin-spin couplings. Therefore, a number of structural molecular parameters, which depend on those interactions, become accessible. Determination of very accurate geometries of small organic molecules and the accuracy improvement of the NMR-derived structures of biomolecules are the most frequent applications of the NMR studies in anisotropic phases. Analysis of the NMR spectra of 3,5-dichlorphenylacethylene in the nematic solvent ZLI1169 has been presented as an example of the liquid crystal solvent application.
5
Non-classic constraints in protein structure determination
Ejchart A.
Bulletin of the Polish Academy of Sciences. Chemistry
|
2000
|
Vol. 48, No. 1
1-11
EN
Recently, three new types of structural constraints have been introduced into the procedures of protein structure determination. Application of residual dipolar cou-plings, interference effects, and dependence of heteronuclear relaxation times on rotational diffusion anisotropy opens new perspectives for the functional and structural NMR studies of proteins.
6
Scalar couplings in structure determination of proteins
Ejchart A.
Bulletin of the Polish Academy of Sciences. Chemistry
|
1999
|
Vol. 47, No. 1
1-19
EN
Derivation of scalar couplings and their applications as structural constraints used in the determination of high resolution protein structures from nuclear magnetic resonance data is discussed.
7
Magnetic shielding tensors of sp-hybridized carbons in butadinyltrimethylsilane. 13C nuclear spin relaxation and ab initio study
Ejchart A., Jackowski K., Gryff-Keller A.
Bulletin of the Polish Academy of Sciences. Chemistry
|
1999
|
Vol. 47, No. 1
77-81
EN
Principal values of magnetic shielding tensors of acetylenic carbon nuclei for butadiynyltrimethylsilane and its reorientation rate in solution have been obtained from the interpretation of the 13C longitudinal relaxation data. The ab initio GIAO-CHF calculations of shielding parameters have been performed and the experimental and theoretical results have been compared.
8
NMR studies of secondary structure in calcium binding hexadecapeptide
Ejchart A., Siedlecka M., Sticht H., Bierzyński A.
Bulletin of the Polish Academy of Sciences. Chemistry
|
1998
|
Vol. 46, No. 1
1-8
9
Application of field gradients in high resolution NMR
Ejchart A.
Bulletin of the Polish Academy of Sciences. Chemistry
|
1998
|
Vol. 46, No. 1
117-131
EN
The most important applications of pulsed field gradients to high resolution NMR spectrscopy are discussed.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.