Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: struktury białek w roztworach

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Strategie NMR wyznaczania struktur białek w roztworze

Ejchart A.

Wiadomości Chemiczne

2005

[Z] 59, 1-2

23--45

A number of reasons have hindered the use of NMR spectroscopy as a tool for the protein structure determination. Recently, the advance in the NMR equipment, spectral techniques and isotope labelling has resulted in an enormous growth of NMR-determined protein structures. After a brief presentation of protein structure and conformation several types of NMR-derived constraints and the characteristic features of chemical shifts in proteins are discussed. Short-range, distance and dihedral angle constraints are valuable, but cumulative errors can appear when succesive constraints are used to determine spatial relationship of remote parts of a protein. Therefore, long-range constraints derived from residual dipolar couplings are highly complementary to the short-range constraints. Modern strategies to the NMR-based protein structure determination depend on the size of studied biomolecules. Small proteins (Mcz< 10 kDa) can be studied with the use of two-dimensional (2D) 1H NMR techniques. Medium size proteins (Mcz < 30 kDa) require double isotopic labeling 15N/13C and multidimensional (3D and 4D) heteronuclear techniques. There is no well established strategy to the structure determination of large proteins (Mcz > 30 kDa) yet. The most promising approaches take advantage of triple isotopic labeling 15N/13C/2H and the transverse relaxation optimized spectroscopy (TROSY), both resulting in the reduction of signal width.

NMR spectroscopy in structural proteomics. NMR-based protein structure determination

Zhukow I., Ejchart A.

Polimery

2003

T. 48, nr 1

28-34

The pros and cons of NMR spectroscopy as a tool for the protein structure determination are discussed. Recently, the advance in the NMR equipment, spectral techniques and isotope labelling resulted in an enormous growth of NMR-determined protein structures. Modern approaches to the NMR-based protein structure determinations are based on several types of experimentally derived constraints. Short-range, distance and dihedral angle constraints are valuable, but cumulative errors can appear when successive constraints are used to determine spatial relationship of remote parts of a protein. Therefore, long-range constraints derived from residual dipolar couplings and nuclear relaxation data of anisotropically tumbling molecules are highly complementary to the short-range constraints.

Przedyskutowano zalety i wady spektroskopii NMR w zastosowaniu do badań struktur białkowych. Postęp w dziedzinach budowy spektrometrów NMR, metod pomiarowych oraz znakowania izotopowego spowodował w ostatnich latach bardzo szybki wzrost liczby struktur białek scharakteryzowanych metodą spektroskopii NMR. Struktury te wyznacza się na podstawie określonych doświadczalnie więzów strukturalnych. Dane dotyczące więzów krótkiego zasięgu - odległości i kąty dwuścienne (torsyjne) - choć zawierają cenne informacje i są wykorzystywane od dawna, cechuje niedokładność szybko rosnąca z odległością, gdy kolejne więzy służą do określenia wzajemnego ułożenia odległych fragmentów cząsteczki. Dlatego też więzy dalekiego zasięgu, otrzymywane z resztkowych sprzężeń dipolowych i parametrów relaksacyjnych podczas anizotropowej reorientacji cząsteczkowej, stanowią cenne uzupełnienie więzów krótkiego zasięgu.