Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

1 Bio-Algorithms and Med-Systems

1 2005

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: simulation of structural changes in proteins

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Kompleksy białek i układów ciekłokrystalicznych. Możliwość zastosowań praktycznych

Drozd A., Konieczny L., Rybarska J., Stopa B., Piekarska B., Roterman I., Król M., Spólnik P., Zemanek G.

Bio-Algorithms and Med-Systems

2005

Vol. 1, no. 1/2

113--116

Wg powszechnie przyjętego mechanizmu tworzenia się specyficznych kompleksów z białkami, miejscem wiązania ligandów, w tym również pochodzenia niebiologicznego (a więc np. leków) jest grupa czynna białka. To miejsce w białku umożliwia wiązanie liganda przy ograniczonym dostępie wody, która skutecznie zapobiega asocjacjom powierzchniowym. W związku z dynamicznym charakterem struktury białka istnieje jednak możliwość penetracji ligandów do obszarów głębszych poza grupą czynną. Kompleksowanie napotyka jednak tutaj na konkurencję łańcucha polipeptydowego, który jedynie w wyniku fluktuacji przejściowo umożliwił penetrację liganda. Konkurencji nie wytrzymują z reguły związki drobnocząsteczkowe. Jednak może jej sprostać zespołowa interakcja, jaką reprezentują zasocjowane cząsteczki liganda supramole- kularnego pod warunkiem, że wzajemnie oddziaływujące cząsteczki liganda - nadające mu spójność - są odpowiednio duże. Ligandy supramolekularne, które tworzą micele taśmowe, korespondują strukturalnie z łańcuchem peptydowym o konformacji Beta. Te szczególne rodzaje struktur ciekłokrystalicznych nadają się do tworzenia kompleksów poza grupą czynną białek. Plastyczność tych ligandów wybitnie ułatwia kompleksowanie. Ponieważ dynamika natywnego białka ujawnia się głównie w wyniku ruchów związanych z funkcją, utworzone kompleksy zamrażające przejściowy stan dynamiczny mają istotny wpływ na biologiczną aktywność białka. Kompleksowanie ligandów supramolekularnych o własnościach ciekłokrystalicznych jest problemem nowym. Zjawisko otwiera duże możliwości zastosowań praktycznych.

The protein binding site is (according to commonly accepted mechanism) the only locus responsible for the specific ligation of compounds of non-biological origin, including drugs. The binding cleft favors association decreasing the access of water which prevents efficiently the non-covalent binding at the protein surface. Nevertheless, the dynamic character of protein structure may allow penetration of small compounds to the periphery or the interior of the molecule, outside the binding site. However, the complexation meets here the strong competition of polypeptide chains making the non-specific interaction of small molecules unsufficient to ensure the binding. This competition may be faced after all by collective interaction of self-assembled molecules if the local or global instability of protein structure allows penetration of a large unit of su- pramolecular ligand and self-assembling is strong enough to replace the polypeptide chain from its packing locus. The supramolecular ligands of Congo red family which form ribbon- shaped micellar entities and correspond in some way to polypeptide chains of Beta-conformation offer the largest interaction contact. Supramolecular structures of this kind appear capable of sustaining the competition of polypeptide chains and form stable complexes. The strong complexation depends particularly on plasticity of dye ligand improving the fitting to receptor sites in protein. Since the increased structural dynamics of native protein, allowing the penetration of dye is commonly associated with function-derived movements, the complexation may affect biological activity. The recently discovered complexation of supramolecular structures with proteins seems to be a promising phenomenon for pharmacology and medicine.