PL
 |
EN
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  serum albumin
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Content available Antioxidants and environmental stress: effect of low-molecular compounds on molecule of protein
Trnková L., Ortová I., Dršata J.
Proceedings of ECOpole
|
2010
|
Vol. 4, No. 2
291--296
EN
The aim of this study was to evaluate the relationships between the chemical structure of tea catechins and their binding affinities to HSA (Human Serum Albumin) by fluorescence quenching method at pH 7.4 and 37°C. The quenching constants (Kq), binding constants (Kb), and free energy changes (∆G0) were determined for the tested systems. The presented study contributes to the current knowledge in the area of protein-ligand binding, particularly tea catechin-HSA interactions.
PL
Celem pracy była ocena zależności między strukturą chemiczną katechin herbaty i ich powinowactwem do HSA (albumina ludzkiej surowicy) za pomocą metody wygaszania fluorescencji przy pH 7,4 i w temperaturze 37°C. Dla badanych układów wyznaczono stałą szybkości wygaszania (Kq), stałą wiązania (Kb) i zmiany entalpii swobodnej (∆G0). Prezentowana praca poszerza aktualny stan wiedzy na temat wiązania białko - ligand, zwłaszcza interakcji katechiny - HSA.
2
Content available Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model
Trnková L., Boušová I., Ryšánková L., Vrabcová P., Dršata J.
Proceedings of ECOpole
|
2009
|
Vol. 3, No. 1
27--34
EN
The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.
PL
Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie.
3
Content available remote Determination of BSA applying resonance light scattering (RLS) spectroscopy and ruthenium nanoparticles
Peng L., Li C., Liew K. Y., Zhan G.
Chemia Analityczna
|
2009
|
Vol. 54, No. 6
1423-1432
EN
A resonance light scattering (RLS) method for determination of bovine serum albumin (BSA) was developed. The emthod is based on the interaction of BSA with ruthenium nanoparticles. The formation of BSA-Ru nanoparticles aggregates was confirmed by transmission electron microscopy (TEM) images. Under the optimal conditions (pH 4.0, Britton-Robinson (B-R) buffer) the RLS intensities were significantly enhanced. The increase in the RLS intensities was proportional to the concentration of BSA in the range O.l-4,0μg; mL-1 ; the limit of detection was 0.05 μg mL-1. The proposed method was successfully applied to the determination of HSA in human blood plasma samples with recovery of 95.0-103.5%.
PL
Opracowano metodę oznaczania albuminy w bydlęcej surowicy (BSA) z wykorzystaniem rezonasowego rozpraszania światła (RLS). Metoda jest oparta na oddziaływaniach BSA z nanocząstkami rutenu. Tworzenie się agregatów złożonych z BSA i nanocząstek Ru zostało wykazane na zdjęciach uzyskanych na transmisyjnym mikroskopie elektronowym. W optymalnych warunkach (pH = 4.0; Britton-Robinson buffer) intensywność RLS znacznie wzrastała. Wzrost intensywności RLS był proporcjonalny do stężenia BST w zakresie 0.1-4.0 μg mL-1. Granica wykrywalności wyniosła 0,05 &mu g mL-1. Opracowaną metodę zastosowano z powodzeniem do oznaczania albuminy w próbkach surowicy ludzkiej krwi. Odzysk wynosił 95.0-103.5%.
4
Content available remote Phototransformation studies of tetrasulphonated aluminium phthalocyanine in the presence of bovine serum albumin
Valanciunaite J., Streckyte G., Rotomskis R.
Acta Bio-Optica et Informatica Medica. Inżynieria Biomedyczna
|
2004
|
Vol. 10, nr 1-2
35-35
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.