Wyniki wyszukiwania - BazTech

1

Determination of protein in human serum by resonance light scattering method using methylene blue

Liu B., Lu L., Wang M., Zhang Y., Huang Y., Zi Y.

Chemia Analityczna

|

2009

|

Vol. 54, No. 5

975-987

EN

Binding reaction of methylene blue (MB) with human serum albumin (USA) in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS) was studied. It was found that at pH = 2.87 positively charged MB bound firstly to HSA via hydrogen and hydrophobic bonds to form MB—HSA aggregate. The aggregate contained many positive charges and attracted negatively charged SDS to form macromolecules, which induced a great enhancement of RLS intensity. RLS intensity was directly proportional to the concentration of HSA. This phenomenon was utilised in a new method for quantitative determination of HSA protein.

PL

Badano reakcję wiązania błękitu metylenowego (MB) z albuminą osocza (HSA) w obecności dodecylo-siarczanu sodu (SDS). Stwierdzono, że przy kwasowości środowiska pH 2,87 dodatnio naładowany MB może początkowo wiązać HSA przez wiązanie wodorowe i wiązanie hydrofobowe tworząc MB-HSA, który zawiera wiele dodatnich ładunków i może reagować z ujemnie naładowanymi jonami SDS. W wyniku tego następuje podwyższenie natężenia rezonansowego rozproszenia światła, które jest proporcjonalne do stężenia HSA. Na tej podstawie opracowano nową metodę ilościowego oznaczania białka.

2

Determination of BSA applying resonance light scattering (RLS) spectroscopy and ruthenium nanoparticles

Peng L., Li C., Liew K. Y., Zhan G.

Chemia Analityczna

|

2009

|

Vol. 54, No. 6

1423-1432

EN

A resonance light scattering (RLS) method for determination of bovine serum albumin (BSA) was developed. The emthod is based on the interaction of BSA with ruthenium nanoparticles. The formation of BSA-Ru nanoparticles aggregates was confirmed by transmission electron microscopy (TEM) images. Under the optimal conditions (pH 4.0, Britton-Robinson (B-R) buffer) the RLS intensities were significantly enhanced. The increase in the RLS intensities was proportional to the concentration of BSA in the range O.l-4,0μg; mL-1 ; the limit of detection was 0.05 μg mL-1. The proposed method was successfully applied to the determination of HSA in human blood plasma samples with recovery of 95.0-103.5%.

PL

Opracowano metodę oznaczania albuminy w bydlęcej surowicy (BSA) z wykorzystaniem rezonasowego rozpraszania światła (RLS). Metoda jest oparta na oddziaływaniach BSA z nanocząstkami rutenu. Tworzenie się agregatów złożonych z BSA i nanocząstek Ru zostało wykazane na zdjęciach uzyskanych na transmisyjnym mikroskopie elektronowym. W optymalnych warunkach (pH = 4.0; Britton-Robinson buffer) intensywność RLS znacznie wzrastała. Wzrost intensywności RLS był proporcjonalny do stężenia BST w zakresie 0.1-4.0 μg mL-1. Granica wykrywalności wyniosła 0,05 &mu g mL-1. Opracowaną metodę zastosowano z powodzeniem do oznaczania albuminy w próbkach surowicy ludzkiej krwi. Odzysk wynosił 95.0-103.5%.

3

Study on interaction of sodium cromglicate with safranine T and its analytical application

Feng S., Liu J.

Chemia Analityczna

|

2008

|

Vol. 53, No. 2

227-239

EN

A novel and simple method for determination of sodium cromoglicate based on resonance light scattering (RLS) spectrum has been proposed. In an acidic medium, interaction between sodium cromoglicate and safranine T occurred rapidly resulting in a significant enhancement of RLS. The characteristics of RLS absorption and fluorescence spectra were investigated. Optimum conditions of the reaction were also studied. Under the optimal conditions, the enhanced RLS intensity increased linearly with concentration of sodium cromoglicate in the range 0.2—14.0 μmL1; detection limit was 10.4 ngmL-1. The method was highly selective and was applied to the determination of sodium cromoglicate in pharmaceutical, serum, and urine samples with satisfactory results.

PL

Zaproponowano nową i prostą metodę oznaczani a chromogl i kanu sodu z wykorzystani em rezonansowego widma rozpraszania światła (RLS). W kwaśnym środowisku następuje szybkie oddziaływanie między chromoglikanem sodu i safraninąT prowadząc do znacznego wzrostu RLS. Badano charaktery styki widm absorpcyjnych i fluorescencyjnych. Określono też optymalne warunki reakcji. W optymalnych warunkach intensywność RLS wzrasta liniowo ze wzrostem stężenia chromoglikanu w zakresie 0.2—14.0 μmL1; wykrywalność wynosiła 10.4 ngmL-1. Metoda jest wysoko selektywna i stosując jądo oznaczania chromoglikanu w lekach, plazmie i w moczu uzyskiwano zadowalające wyniki.

4

Fast determination of ultra trace amounts of residual proteins in penicillin based on the enhancement in Rayleight light scattering spectra of phenylfluorone-Mo(VI) complex

Du B., Wu D., Zhang H., Li Y., Wei Q., Li Z.

Chemia Analityczna

|

2005

|

Vol. 50, No. 4

795-806

EN

Determination of protein - phenylfluorone (PF)-Mo(VI) complex using Rayleigh light scattering (RLS) method in the presence of the OP emulsifier microemulsion has been performed. At pH = 2.72 the RLS spectrum of PF-Mo(VI) complex is enhanced in the presence of proteins. Such a behaviour was utilised in a new method for the quantitative determination of proteins. An OP emulsifier microemulsion was used in this determination to increase the sensitivity. Four proteins, including bovine serum albumin (BSA), human serum albumin (HSA), Lysozyme (Lys), and λ-globulin (λ - G) have been determined. The dynamic range for BSA was 0-80 ng mL-1 and the corresponding detection limit equaled 1.57 ng mL-1. The method is characterised by high sensitivity and simplicity, and provides results of satisfactory stability. It can be used for the determination of residual protein in penicillin samples. The relative standard deviations for the investigated proteins were less than 4.48%. and the recoveries were in the range of 96.35%-100.9%.

PL

Przeprowadzono oznaczanie kompleksu białko-fenylofluoren (PF)-Mo(VI) stosując metodę rezonansowego rozproszenia światła (RLS) w obecności emulgatora OP. W obecności białek, przy pH 2,72 widmo RLS kompleksu PF-Mo(VI) ulega wzmocnieniu. Właściwość tę wykorzystano w nowej metodzie ilościowego oznaczania białek. Dodanie emulgatora OP znacznie poprawiało czułość. Oznaczono w ten sposób cztery białka: albuminę wolową (BSA). albuminę ludzką (HSA). lizozym (Lys) i λ λ-globulinę. Zakres dynamiczny BSA wynosił 0-80 ng mL-1, a granica wykrywalności - 1,57 ng mL-1. Metoda charakteryzuje się wysoką czułością! prostotą oraz dobrą powtarzalnością wyników. Względne odchylenie standardowe oznaczanych białek było niższe od 4,48% a odzyski zawierały się w granicach 96,35-100,9%.