Wyniki wyszukiwania - BazTech

1

Determination of protein in human serum by resonance light scattering method using methylene blue

Liu B., Lu L., Wang M., Zhang Y., Huang Y., Zi Y.

Chemia Analityczna

|

2009

|

Vol. 54, No. 5

975-987

EN

Binding reaction of methylene blue (MB) with human serum albumin (USA) in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS) was studied. It was found that at pH = 2.87 positively charged MB bound firstly to HSA via hydrogen and hydrophobic bonds to form MB—HSA aggregate. The aggregate contained many positive charges and attracted negatively charged SDS to form macromolecules, which induced a great enhancement of RLS intensity. RLS intensity was directly proportional to the concentration of HSA. This phenomenon was utilised in a new method for quantitative determination of HSA protein.

PL

Badano reakcję wiązania błękitu metylenowego (MB) z albuminą osocza (HSA) w obecności dodecylo-siarczanu sodu (SDS). Stwierdzono, że przy kwasowości środowiska pH 2,87 dodatnio naładowany MB może początkowo wiązać HSA przez wiązanie wodorowe i wiązanie hydrofobowe tworząc MB-HSA, który zawiera wiele dodatnich ładunków i może reagować z ujemnie naładowanymi jonami SDS. W wyniku tego następuje podwyższenie natężenia rezonansowego rozproszenia światła, które jest proporcjonalne do stężenia HSA. Na tej podstawie opracowano nową metodę ilościowego oznaczania białka.

2

Determination of BSA applying resonance light scattering (RLS) spectroscopy and ruthenium nanoparticles

Peng L., Li C., Liew K. Y., Zhan G.

Chemia Analityczna

|

2009

|

Vol. 54, No. 6

1423-1432

EN

A resonance light scattering (RLS) method for determination of bovine serum albumin (BSA) was developed. The emthod is based on the interaction of BSA with ruthenium nanoparticles. The formation of BSA-Ru nanoparticles aggregates was confirmed by transmission electron microscopy (TEM) images. Under the optimal conditions (pH 4.0, Britton-Robinson (B-R) buffer) the RLS intensities were significantly enhanced. The increase in the RLS intensities was proportional to the concentration of BSA in the range O.l-4,0μg; mL-1 ; the limit of detection was 0.05 μg mL-1. The proposed method was successfully applied to the determination of HSA in human blood plasma samples with recovery of 95.0-103.5%.

PL

Opracowano metodę oznaczania albuminy w bydlęcej surowicy (BSA) z wykorzystaniem rezonasowego rozpraszania światła (RLS). Metoda jest oparta na oddziaływaniach BSA z nanocząstkami rutenu. Tworzenie się agregatów złożonych z BSA i nanocząstek Ru zostało wykazane na zdjęciach uzyskanych na transmisyjnym mikroskopie elektronowym. W optymalnych warunkach (pH = 4.0; Britton-Robinson buffer) intensywność RLS znacznie wzrastała. Wzrost intensywności RLS był proporcjonalny do stężenia BST w zakresie 0.1-4.0 μg mL-1. Granica wykrywalności wyniosła 0,05 &mu g mL-1. Opracowaną metodę zastosowano z powodzeniem do oznaczania albuminy w próbkach surowicy ludzkiej krwi. Odzysk wynosił 95.0-103.5%.

3

A study on interaction between ethyl violet and nucleic acids and its analytical application

Liu B., Lu L., Huang Y., Yu Z.

Chemia Analityczna

|

2009

|

Vol. 54, No. 4

733-742

EN

An interaction mechanism between ethyl violet and nucleic acids and their quantitative determination have been reported. Reaction mechanism indicated that binding of EV to yRNA proceeds mainly via electrostatic interactions and hydrogen bond formation with the phosphate groups. Resonance light scattering (RLS) of ethyl violet was greatly enhanced by nucleic acids. Based on this, ethyl violet was used as the RT,S probe for determination of nucleic acids.

PL

Opisano mechanizm oddziaływania między fioletem etylowym (EV) i kwasami nukleinowymi oraz ich ilościowe oznaczanie. Mechanizm rekacji wskazuje że wiązanie EV z yRNA zachodzi głównie przez oddziaływania elektrostatyczne i powstawanie wiązań wodorowych z grupami fosforowymi. Rezonansowe rozproszenie światła (RLS) fioletu etylowego było znacznie wzmacniane w obecności kwasów nukleinowych. Na tej podstawie fiolet etylowy zastosowano jako wskaźnik RLS do oznaczania kwasów nukleinowych.

4

Study on interaction of sodium cromglicate with safranine T and its analytical application

Feng S., Liu J.

Chemia Analityczna

|

2008

|

Vol. 53, No. 2

227-239

EN

A novel and simple method for determination of sodium cromoglicate based on resonance light scattering (RLS) spectrum has been proposed. In an acidic medium, interaction between sodium cromoglicate and safranine T occurred rapidly resulting in a significant enhancement of RLS. The characteristics of RLS absorption and fluorescence spectra were investigated. Optimum conditions of the reaction were also studied. Under the optimal conditions, the enhanced RLS intensity increased linearly with concentration of sodium cromoglicate in the range 0.2—14.0 μmL1; detection limit was 10.4 ngmL-1. The method was highly selective and was applied to the determination of sodium cromoglicate in pharmaceutical, serum, and urine samples with satisfactory results.

PL

Zaproponowano nową i prostą metodę oznaczani a chromogl i kanu sodu z wykorzystani em rezonansowego widma rozpraszania światła (RLS). W kwaśnym środowisku następuje szybkie oddziaływanie między chromoglikanem sodu i safraninąT prowadząc do znacznego wzrostu RLS. Badano charaktery styki widm absorpcyjnych i fluorescencyjnych. Określono też optymalne warunki reakcji. W optymalnych warunkach intensywność RLS wzrasta liniowo ze wzrostem stężenia chromoglikanu w zakresie 0.2—14.0 μmL1; wykrywalność wynosiła 10.4 ngmL-1. Metoda jest wysoko selektywna i stosując jądo oznaczania chromoglikanu w lekach, plazmie i w moczu uzyskiwano zadowalające wyniki.

5

Solution Properties of Cu(II) Complex of a Moderately Hydrophobic Water-Soluble Porphyrin and Investigation of Its Interaction with Human Serum Albumin

Bordbar A., Elsami A., Tangestaninejad S.

Polish Journal of Chemistry

|

2003

|

Vol. 77 / nr 3

283-293

EN

The association behavior of Cu(II) complex of 5,10,15,20-tetrakis(4-N-benzyl-pyridyl) porphyrin (Cu(II)TBzPyP) in aqueous solution at various ionic strength was studied by optical absorption and resonance light scattering (RLS) spectroscopies. The results show that Cu(II)TBzPyP exists as a monomer at low ionic strength and ill-defined aggregates at high ionic strength. The binding of the Cu(II)TBzPyP to human serum albumin (HSA) at 0.005Mphosphate buffer, pH 7.0 and 27_C has been also studied by optical absorption and RLS spectroscopies. The optical absorption spectral patterns of Cu(II)TBzPyP at various concentration of HSA represent two distinct stages in the process of interaction. The existence of an isosbestic point in first titration stage can be related to the equilibrium of free Cu(II)TBzPyP with that of Cu(II)TBzPyP:HSA complex. The aggregation of HSAmolecules around porphyrin has occurred in the second titration stage. The analysis of binding process by calculation on absorption data led us to estimate binding constant for formation of HSA:Cu(II)TBzPyP complex. The RLS spectra of Cu(II)TBzPyP at various concentration of HSA do not show any aggregation of Cu(II)TBzPyP in the presence of HSA, which certified the results of UV-Vis studies. The fluorescence emission of HSA chromophore was quenched due to the porphyrin binding. The process of quenching has been analyzed by Stern-Volmer equation. Hence the binding constant of Cu(II)TBzPyP to HSA has also been estimated as the Stern-Volmer quenching constant, which is in good agreement with the result of UV-Vis studies.